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Yorodumi- PDB-6kc4: Crystal structure of human Fer SH2 domain bound to a phosphopepti... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 6kc4 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of human Fer SH2 domain bound to a phosphopeptide (DEpYENVD) | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE/SIGNALING PROTEIN / SH2 domain / SIGNALING PROTEIN / TRANSFERASE-SIGNALING PROTEIN complex | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationadherens junction disassembly / response to platelet-derived growth factor / diapedesis / negative regulation of mast cell activation involved in immune response / extracellular matrix-cell signaling / regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / regulation of fibroblast migration / Kit signaling pathway / tyrosine phosphorylation of STAT protein / cellular response to macrophage colony-stimulating factor stimulus ...adherens junction disassembly / response to platelet-derived growth factor / diapedesis / negative regulation of mast cell activation involved in immune response / extracellular matrix-cell signaling / regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / regulation of fibroblast migration / Kit signaling pathway / tyrosine phosphorylation of STAT protein / cellular response to macrophage colony-stimulating factor stimulus / Sertoli cell development / protein phosphatase 1 binding / cell-cell adhesion mediated by cadherin / regulation of lamellipodium assembly / adherens junction assembly / epidermal growth factor receptor binding / interleukin-6-mediated signaling pathway / seminiferous tubule development / Fc-epsilon receptor signaling pathway / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / regulation of protein phosphorylation / positive regulation of actin filament polymerization / germ cell development / substrate adhesion-dependent cell spreading / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cell projection / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / adherens junction / non-specific protein-tyrosine kinase / cellular response to reactive oxygen species / Signaling by SCF-KIT / : / microtubule cytoskeleton organization / cytoplasmic side of plasma membrane / cytokine-mediated signaling pathway / chemotaxis / insulin receptor signaling pathway / protein autophosphorylation / actin cytoskeleton organization / protein tyrosine kinase activity / cell cortex / response to lipopolysaccharide / cytoskeleton / protein phosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / positive regulation of cell population proliferation / lipid binding / chromatin / protein-containing complex / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human)synthetic construct (others) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.37 Å | ||||||
Authors | Matsuura, Y. | ||||||
| Funding support | Japan, 1items
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Citation | Journal: Protein Sci. / Year: 2019Title: High-resolution structural analysis shows how different crystallographic environments can induce alternative modes of binding of a phosphotyrosine peptide to the SH2 domain of Fer tyrosine kinase. Authors: Matsuura, Y. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 6kc4.cif.gz | 293.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb6kc4.ent.gz | 239.9 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 6kc4.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kc/6kc4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kc/6kc4 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
| Related structure data | ![]() 2kk6S S: Starting model for refinement |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 6 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 11743.345 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: FER, TYK3 / Production host: ![]() References: UniProt: P16591, non-specific protein-tyrosine kinase #2: Protein/peptide | Mass: 962.805 Da / Num. of mol.: 6 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | Has protein modification | Y | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.15 Å3/Da / Density % sol: 42.77 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.8 / Details: HEPES, sodium chloride, PEG 3350 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 95 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||
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| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Photon Factory / Beamline: BL-17A / Wavelength: 0.98 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jun 23, 2018 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 1.37→25.87 Å / Num. obs: 130076 / % possible obs: 97.7 % / Redundancy: 3.1 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.052 / Net I/σ(I): 14.8 / Num. measured all: 409258 / Scaling rejects: 515 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
| Phasing | Method: molecular replacement |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 2KK6 Resolution: 1.37→25.867 Å / SU ML: 0.11 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 18.95
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 68.74 Å2 / Biso mean: 20.8914 Å2 / Biso min: 5.76 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.37→25.867 Å
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
|
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Controller
About Yorodumi



Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
Japan, 1items
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