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- PDB-3uw2: X-ray Crystal Structure of Phosphoglucomutase/phosphomannomutase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uw2
タイトルX-ray Crystal Structure of Phosphoglucomutase/phosphomannomutase family protein (BTH_I1489)from Burkholderia thailandensis
要素Phosphoglucomutase/phosphomannomutase family protein
キーワードISOMERASE / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID / Phosphoglucomutase / Phosphorylation / S109
機能・相同性
機能・相同性情報


intramolecular phosphotransferase activity / carbohydrate metabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 3 / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate, subunit A, domain 3 / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain II / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain III ...Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 3 / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate, subunit A, domain 3 / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain II / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain III / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain I / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha I/II/III / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain superfamily / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain I / TATA-Binding Protein / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia thailandensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Combining functional and structural genomics to sample the essential Burkholderia structome.
著者: Baugh, L. / Gallagher, L.A. / Patrapuvich, R. / Clifton, M.C. / Gardberg, A.S. / Edwards, T.E. / Armour, B. / Begley, D.W. / Dieterich, S.H. / Dranow, D.M. / Abendroth, J. / Fairman, J.W. / ...著者: Baugh, L. / Gallagher, L.A. / Patrapuvich, R. / Clifton, M.C. / Gardberg, A.S. / Edwards, T.E. / Armour, B. / Begley, D.W. / Dieterich, S.H. / Dranow, D.M. / Abendroth, J. / Fairman, J.W. / Fox, D. / Staker, B.L. / Phan, I. / Gillespie, A. / Choi, R. / Nakazawa-Hewitt, S. / Nguyen, M.T. / Napuli, A. / Barrett, L. / Buchko, G.W. / Stacy, R. / Myler, P.J. / Stewart, L.J. / Manoil, C. / Van Voorhis, W.C.
履歴
登録2011年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月23日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoglucomutase/phosphomannomutase family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,09311
ポリマ－52,3761
非ポリマー71710
水5,963331
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.376, 75.233, 104.423
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Phosphoglucomutase/phosphomannomutase family protein


分子量: 52376.254 Da / 分子数: 1 / 断片: Phosphoglucomutase / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia thailandensis (バクテリア)
株: E264 / ATCC 700388 / DSM 13276 / CIP 106301 / 遺伝子: BTH_I1489 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2SYG4

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非ポリマー , 5種, 341分子

#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 331 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.32 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4
詳細: JCSG+ Well B9: 0.1 M Citric Acid pH 4.0, 20% PEG 6000. ButhA.01370.a.A1 PS01178 CR_24 Peak2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→61.04 Å / Num. obs: 39125 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Χ2: 1.036 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.95-2.025.40.48137120.819195.8
2.02-2.15.40.38838480.861198.9
2.1-2.25.40.29839001.0041100
2.2-2.315.40.23538721.1081100
2.31-2.465.40.17638911.061100
2.46-2.655.40.1239280.9731100
2.65-2.915.40.09439461.1631100
2.91-3.335.40.07339221.589199.9
3.33-4.25.30.03939961.062199.6
4.2-505.10.02741100.708198.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→61.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.39 / SU B: 7.613 / SU ML: 0.109 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.148 / ESU R Free: 0.141 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2197 1967 5 %RANDOM
Rwork0.1769 ---
obs0.1791 39077 99.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 74.51 Å2 / Biso mean: 41.737 Å2 / Biso min: 13.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.78 Å20 Å20 Å2
2---2.86 Å20 Å2
3----0.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→61.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3434 0 41 331 3806
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0193569
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8571.9764843
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2125468
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.90923.5160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.07715548
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0491531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2542
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212756
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.001 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 138 -
Rwork0.239 2388 -
all-2526 -
obs--94.29 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.65170.21430.14029.1289-1.28333.33790.1721-0.05540.02910.1753-0.1057-0.80550.27940.3081-0.06630.06860.0251-0.04120.0442-0.01490.08829.803-13.4292-7.3138
20.73070.15790.00361.2155-0.0131.72990.0109-0.01450.07310.0991-0.00530.0001-0.1155-0.1282-0.00570.06370.02070.02170.0642-0.00910.0882-2.769-9.6081-12.9434
30.3272-0.379-0.26532.8950.01561.4168-0.0299-0.0365-0.0548-0.32770.0498-0.12110.1075-0.0292-0.01990.1154-0.03050.06480.0303-0.01560.06244.1738-20.6914-35.6233
40.68950.2012-0.54061.5264-0.10091.0849-0.0877-0.0462-0.0595-0.1872-0.0036-0.13120.08740.05560.09130.10360.02920.04760.04140.02050.052710.0866-3.0367-37.5674
539.1312-4.7094-8.875814.1963-8.2948.4756-1.7861-4.76971.77521.1311.1378-1.674-0.10811.02410.64830.57190.8075-0.47742.4843-0.84070.475631.93086.349-19.4974
63.9758-1.781-3.29545.50774.0688.8866-0.5313-1.09460.22060.37050.6368-0.22281.18251.4418-0.10550.18270.23110.03580.5840.01010.19431.4730.6402-30.0111
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 26
2X-RAY DIFFRACTION2A27 - 158
3X-RAY DIFFRACTION3A159 - 248
4X-RAY DIFFRACTION4A249 - 378
5X-RAY DIFFRACTION5A385 - 396
6X-RAY DIFFRACTION6A397 - 464

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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