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- PDB-2ws0: Semi-synthetic analogue of human insulin NMeAlaB26-insulin at pH 7.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ws0
タイトルSemi-synthetic analogue of human insulin NMeAlaB26-insulin at pH 7.5
要素
  • INSULIN A CHAIN
  • INSULIN B CHAIN
キーワードHORMONE / CARBOHYDRATE METABOLISM / GLUCOSE METABOLISM / ANALOGUE / DIABETES MELLITUS
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / negative regulation of feeding behavior / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / negative regulation of feeding behavior / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of protein autophosphorylation / Regulation of gene expression in beta cells / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of protein secretion / activation of protein kinase B activity / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / fatty acid homeostasis / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / transport vesicle / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Insulin receptor recycling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of brown fat cell differentiation / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / endosome lumen / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / positive regulation of D-glucose import / insulin receptor binding / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / wound healing / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / cognition / glucose metabolic process / vasodilation / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / cell-cell signaling / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Brzozowski, A.M. / Jiracek, J. / Zakova, L. / Antolikova, E. / Watson, C.J. / Turkenburg, J.P. / Dodson, G.G.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Implications for the Active Form of Human Insulin Based on the Structural Convergence of Highly Active Hormone Analogues.
著者: Jiracek, J. / Zakova, L. / Antolikova, E. / Watson, C.J. / Turkenburg, J.P. / Dodson, G.G. / Brzozowski, A.M.
履歴
登録2009年9月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年6月6日Group: Other
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INSULIN A CHAIN
B: INSULIN B CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,7402
ポリマ－5,7402
非ポリマー00
水46826
1
A: INSULIN A CHAIN
B: INSULIN B CHAIN

A: INSULIN A CHAIN
B: INSULIN B CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4794
ポリマ－11,4794
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
Buried area3450 Å2
ΔGint-39.8 kcal/mol
Surface area6170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.444, 39.444, 124.679
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質・ペプチド INSULIN A CHAIN


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド INSULIN B CHAIN


分子量: 3355.884 Da / 分子数: 1 / Mutation: YES / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細B26 TYR MUTATED TO ALA N ATOM OF B26 PEPTIDE IS METHYLATED

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 0.75 DILUTION IN WATER OF STOCK OF 0.1 M NA CITRATE,0.3M TRIS PH 7.5,0.6 MM ZN ACETATE, 0.06% PHENOL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9745
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9745 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→27 Å / Num. obs: 3155 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.2 % / Biso Wilson estimate: 36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 10 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0082精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MSO

1mso


解像度: 2.1→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 24.513 / SU ML: 0.247 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.282 / ESU R Free: 0.266 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ONLY B1 PHE SIDE CHAIN OCCUPANCY IS SET TO ZERO DUE ITS MOBILITY B28,B29,B30 RESIDUES WERE NOT MODELLED DUE TO THEIR HIGH MOBILITY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.33693 135 4.4 %RANDOM
Rwork0.2423 ---
obs0.24647 2931 97.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.94 Å20 Å20 Å2
2--0.94 Å20 Å2
3----1.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数375 0 0 26 401
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.021377
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8371.945511
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.897546
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.0772518
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.3461558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg35.545151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1450.258
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02283
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7281.5236
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2842374
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2243141
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7124.5137
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.416 12 -
Rwork0.382 198 -
obs--95.45 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.3588 Å / Origin y: -9.0561 Å / Origin z: 7.1081 Å
111213212223313233
T0.1738 Å20.0009 Å2-0.0232 Å2-0.1615 Å2-0.0161 Å2--0.1019 Å2
L1.2784 °20.9758 °20.291 °2-4.9607 °2-1.8604 °2--7.9518 °2
S-0.4654 Å °-0.0811 Å °0.0313 Å °-0.4313 Å °0.697 Å °-0.2164 Å °0.2191 Å °-0.6827 Å °-0.2316 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 21
2X-RAY DIFFRACTION1B1 - 27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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