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- PDB-2cii: The crystal structure of H-2Db complexed with a partial peptide e... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 2cii
タイトルThe crystal structure of H-2Db complexed with a partial peptide epitope suggests an MHC Class I assembly-intermediate
要素
  • BETA-2-MICROGLOBULINΒ2-ミクログロブリン
  • H-2 CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN D-B ALPHA CHAIN
  • NUCLEOPROTEIN核タンパク質
キーワードIMMUNE SYSTEM/PEPTIDE (免疫系) / COMPLEX (ANTIGEN-PEPTIDE) / MHC CLASS I (MHCクラスI分子) / PEPTIDE BINDING (ペプチド) / SENDAI VIRUS / IMMUNE RESPONSE (免疫応答) / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN (免疫グロブリンフォールド) / MHC I / PYRROLIDONE CARBOXYLIC ACID (ピログルタミン酸) / GLYCOPROTEIN (糖タンパク質) / MEMBRANE (生体膜) / TRANSMEMBRANE (膜貫通型タンパク質) / IMMUNE SYSTEM-PEPTIDE complex (免疫系)
機能・相同性
機能・相同性情報


helical viral capsid / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / beta-2-microglobulin binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression ...helical viral capsid / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / beta-2-microglobulin binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / negative regulation of receptor binding / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide binding / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / cellular response to iron ion / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of neurogenesis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / recycling endosome membrane / specific granule lumen / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / positive regulation of cellular senescence / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / negative regulation of epithelial cell proliferation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / positive regulation of immune response / Modulation by Mtb of host immune system / sensory perception of smell / positive regulation of T cell activation / positive regulation of protein binding / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / negative regulation of neuron projection development / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / ER-Phagosome pathway / early endosome membrane / T cell differentiation in thymus / protein refolding / viral nucleocapsid / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / host cell cytoplasm / amyloid fibril formation / learning or memory / 免疫応答 / Amyloid fiber formation / lysosomal membrane / 小胞体 / external side of plasma membrane / ゴルジ体 / signaling receptor binding / focal adhesion / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / ゴルジ体 / 小胞体 / protein homodimerization activity / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Paramyxovirus nucleocapsid protein / Paramyxovirus nucleocapsid protein / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Β2-ミクログロブリン / MHC class I-like antigen recognition-like ...Paramyxovirus nucleocapsid protein / Paramyxovirus nucleocapsid protein / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Β2-ミクログロブリン / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / 抗体 / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain / 核タンパク質 / Β2-ミクログロブリン
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
HUMAN PARAINFLUENZA 1 VIRUS (パラインフルエンザウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Glithero, A. / Tormo, J. / Doering, K. / Kojima, M. / Jones, E.Y. / Elliott, T.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2006
タイトル: The crystal structure of H-2D(b) complexed with a partial peptide epitope suggests a major histocompatibility complex class I assembly intermediate.
著者: Glithero, A. / Tormo, J. / Doering, K. / Kojima, M. / Jones, E.Y. / Elliott, T.
履歴
登録2006年3月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: citation / entity_src_gen
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-2 CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN D-B ALPHA CHAIN
B: BETA-2-MICROGLOBULIN
C: NUCLEOPROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8155
ポリマ－44,6313
非ポリマー1842
水1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)60.996, 58.450, 73.534
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.77, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 H-2 CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN D-B ALPHA CHAIN / H-2DB


分子量: 31933.535 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 25-299 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P01899
#2: タンパク質 BETA-2-MICROGLOBULIN / Β2-ミクログロブリン / BETA2-M


分子量: 11748.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P61769
#3: タンパク質・ペプチド NUCLEOPROTEIN / 核タンパク質 / N PROTEIN / NUCLEOCAPSID PROTEIN / NP PROTEIN


分子量: 949.060 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 324-332 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) HUMAN PARAINFLUENZA 1 VIRUS (パラインフルエンザウイルス)
参照: UniProt: P26590
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細INVOLVED IN THE PRESENTATION OF FOREIGN ANTIGENS TO THE IMMUNE SYSTEM BETA-2-MICROGLOBULIN IS THE ...INVOLVED IN THE PRESENTATION OF FOREIGN ANTIGENS TO THE IMMUNE SYSTEM BETA-2-MICROGLOBULIN IS THE BETA-CHAIN OF MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX CLASS I MOLECULES

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化pH: 5
詳細: 25% PEG 6000, 100MM AMMONIUM SULFATE, 100 MM SODIUM CHLORIDE, 50 MM MES PH 5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1997年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→30 Å / Num. obs: 15880 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 19.8
反射 シェル解像度: 2.55→2.61 Å / Rmerge(I) obs: 0.16 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
CNS位相決定
CNS0.9精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CE6

1ce6


解像度: 2.55→20 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2969 1232 7.5 %RANDOM
Rwork0.2391 ---
obs0.2391 15697 96.2 %-
溶媒の処理Bsol: 30.0534 Å2 / ksol: 0.349682 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.545 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.203 Å20 Å2-3.894 Å2
2--10.317 Å20 Å2
3----21.52 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.36 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3116 0 12 101 3229
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007055
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.33067
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.15332
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76967
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.355
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.305
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.81
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.748
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.64 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3906 128 8.8 %
Rwork0.2933 1448 -
obs--97.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3CARBOHYDRATE.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4GOL.PAR

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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