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万見
- PDB-2xkv: Atomic Model of the SRP-FtsY Early Conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xkv
タイトルAtomic Model of the SRP-FtsY Early Conformation
要素
  • (SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEINシグナル認識粒子) x 2
  • 4.5S RNA
  • CELL DIVISION PROTEIN FTSY細胞分裂
キーワードPROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


シグナル認識粒子 / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / protein targeting to membrane / ribonucleoprotein complex / GTPase activity / GTP binding / ATP hydrolysis activity / 細胞膜 ...シグナル認識粒子 / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / protein targeting to membrane / ribonucleoprotein complex / GTPase activity / GTP binding / ATP hydrolysis activity / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Signal-recognition particle receptor FtsY / Signal recognition particle protein / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily ...Signal-recognition particle receptor FtsY / Signal recognition particle protein / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Signal recognition particle protein / Signal recognition particle protein / Signal recognition particle receptor FtsY
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.5 Å
データ登録者Estrozi, L.F. / Boehringer, D. / Shan, S.-o. / Ban, N. / Schaffitzel, C.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2011
タイトル: Cryo-EM structure of the E. coli translating ribosome in complex with SRP and its receptor.
著者: Leandro F Estrozi / Daniel Boehringer / Shu-Ou Shan / Nenad Ban / Christiane Schaffitzel /
要旨: We report the 'early' conformation of the Escherichia coli signal recognition particle (SRP) and its receptor FtsY bound to the translating ribosome, as determined by cryo-EM. FtsY binds to the ...We report the 'early' conformation of the Escherichia coli signal recognition particle (SRP) and its receptor FtsY bound to the translating ribosome, as determined by cryo-EM. FtsY binds to the tetraloop of the SRP RNA, whereas the NG domains of the SRP protein and FtsY interact weakly in this conformation. Our results suggest that optimal positioning of the SRP RNA tetraloop and the Ffh NG domain leads to FtsY recruitment.
履歴
登録2010年7月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月31日Group: Database references / Version format compliance
改定 1.22013年3月20日Group: Other / Refinement description
改定 2.02017年8月23日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / em_image_scans ...atom_site / em_image_scans / em_software / entity / entity_src_gen / entity_src_nat / struct_conn
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _entity.src_method

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1762
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1762
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN
B: 4.5S RNA
C: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN
D: CELL DIVISION PROTEIN FTSY


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,2904
ポリマ－110,2904
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN / シグナル認識粒子 / FIFTY-FOUR HOMOLOG


分子量: 32300.371 Da / 分子数: 1 / 断片: NG DOMAIN, RESIDUES 1-294 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O07347, signal-recognition-particle GTPase
#2: RNA鎖 4.5S RNA


分子量: 36856.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: ONLY THE PART OF THE 4.5S RNA THAT IS VISIBLE IN THE EM RECONSTRUCTION IS INCLUDED
由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
#3: タンパク質 SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN / シグナル認識粒子 / FIFTY-FOUR HOMOLOG / P48


分子量: 8160.762 Da / 分子数: 1 / 断片: M DOMAIN, RESIDUES 329-430 / 由来タイプ: 天然
詳細: ONLY THE PART OF THE M DOMAIN THAT IS VISIBLE IN THE EM RECONSTRUCTION IS INCLUDED
由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AGD7
#4: タンパク質 CELL DIVISION PROTEIN FTSY / 細胞分裂


分子量: 32972.230 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P83749

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: RNC-SRP-FTSY / タイプ: RIBOSOME
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM Hepes-KOH, 100 mM KOAc, 8 mM Mg(OAc)2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1CNSモデルフィッティング
2SPIDER３次元再構成
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 13.5 Å / 粒子像の数: 28822 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
11DUL

1dul

1
21OKK

1okk

1
精密化最高解像度: 13.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 13.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4570 2050 0 0 6620

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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