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万見
- PDB-4a7n: Structure of bare F-actin filaments obtained from the same sample... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a7n
タイトルStructure of bare F-actin filaments obtained from the same sample as the Actin-Tropomyosin-Myosin Complex
要素F-ACTIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / CYTOSKELETON / MYOSIN BINDING / ACTIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly ...cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.9 Å
データ登録者Behrmann, E. / Mueller, M. / Penczek, P.A. / Mannherz, H.G. / Manstein, D.J. / Raunser, S.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2012
タイトル: Structure of the rigor actin-tropomyosin-myosin complex.
著者: Elmar Behrmann / Mirco Müller / Pawel A Penczek / Hans Georg Mannherz / Dietmar J Manstein / Stefan Raunser /
要旨: Regulation of myosin and filamentous actin interaction by tropomyosin is a central feature of contractile events in muscle and nonmuscle cells. However, little is known about molecular interactions ...Regulation of myosin and filamentous actin interaction by tropomyosin is a central feature of contractile events in muscle and nonmuscle cells. However, little is known about molecular interactions within the complex and the trajectory of tropomyosin movement between its "open" and "closed" positions on the actin filament. Here, we report the 8 Å resolution structure of the rigor (nucleotide-free) actin-tropomyosin-myosin complex determined by cryo-electron microscopy. The pseudoatomic model of the complex, obtained from fitting crystal structures into the map, defines the large interface involving two adjacent actin monomers and one tropomyosin pseudorepeat per myosin contact. Severe forms of hereditary myopathies are linked to mutations that critically perturb this interface. Myosin binding results in a 23 Å shift of tropomyosin along actin. Complex domain motions occur in myosin, but not in actin. Based on our results, we propose a structural model for the tropomyosin-dependent modulation of myosin binding to actin.
履歴
登録2011年11月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月19日Group: Other
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1990
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: F-ACTIN
B: F-ACTIN
C: F-ACTIN
D: F-ACTIN
E: F-ACTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,71515
ポリマ－209,3785
非ポリマー2,33610
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
F-ACTIN


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 組織: SKELETAL MUSCLE / 参照: UniProt: P68135
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: BARE F-ACTIN FILAMENTS / タイプ: COMPLEX / 詳細: CMOS IMAGE FRAME SELECTED BY POWER SPECTRUM
緩衝液名称: 5MM TRIS, 100MM KCL, 2MM MGCL2, 50MM GLUTAMINE, 50MM ARGININE
pH: 7.2
詳細: 5MM TRIS, 100MM KCL, 2MM MGCL2, 50MM GLUTAMINE, 50MM ARGININE
試料濃度: 0.01 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 90, TEMPERATURE- 101, INSTRUMENT- GATAN CRYOPLUNGE 3, METHOD- MANUAL BLOTTING FOR APPROXIMATELY 15 SECONDS,

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC
詳細: BEST 836 MICROGRAPHS WERE SELECTED FROM OVER 3000 AQUIRED IMAGES
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 80000 X / 倍率（補正後）: 169644 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 750 nm / Cs: 4.1 mm
試料ホルダ温度: 77 K
撮影電子線照射量: 17 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k)
画像スキャンデジタル画像の数: 836
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1DireXモデルフィッティング
2SPARX３次元再構成
CTF補正詳細: EACH PARTICLE
3次元再構成手法: IHRSR / 解像度: 8.9 Å / 粒子像の数: 4626 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.84 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.84 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-1990.(DEPOSITION ID: 10381).
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: METHOD--GEOMETRY-BASED CONFORMATIONAL SAMPLING USING DEFORMABLE ELASTIC NETWORK (DEN) APPROACH REFINEMENT PROTOCOL--EM
原子モデル構築PDB-ID: 3MFP

3mfp

精密化最高解像度: 8.9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 8.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14670 0 140 0 14810

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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