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万見
- EMDB-1990: Structure of bare F-actin filaments obtained from the same sample... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1990
タイトルStructure of bare F-actin filaments obtained from the same sample as the Actin-Tropomyosin-Myosin Complex
マップデータundecorated F-actin filament
試料
  • 試料: Bare F-actin filaments
  • タンパク質・ペプチド: F-actin
キーワードStructural protein / cytoskeleton / myosin binding / actin binding
機能・相同性
機能・相同性情報


: / cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril ...: / cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.9 Å
データ登録者Behrmann E / Mueller M / Penczek PA / Mannherz HG / Manstein DJ / Raunser S
引用ジャーナル: Cell / 年: 2012
タイトル: Structure of the rigor actin-tropomyosin-myosin complex.
著者: Elmar Behrmann / Mirco Müller / Pawel A Penczek / Hans Georg Mannherz / Dietmar J Manstein / Stefan Raunser /
要旨: Regulation of myosin and filamentous actin interaction by tropomyosin is a central feature of contractile events in muscle and nonmuscle cells. However, little is known about molecular interactions ...Regulation of myosin and filamentous actin interaction by tropomyosin is a central feature of contractile events in muscle and nonmuscle cells. However, little is known about molecular interactions within the complex and the trajectory of tropomyosin movement between its "open" and "closed" positions on the actin filament. Here, we report the 8 Å resolution structure of the rigor (nucleotide-free) actin-tropomyosin-myosin complex determined by cryo-electron microscopy. The pseudoatomic model of the complex, obtained from fitting crystal structures into the map, defines the large interface involving two adjacent actin monomers and one tropomyosin pseudorepeat per myosin contact. Severe forms of hereditary myopathies are linked to mutations that critically perturb this interface. Myosin binding results in a 23 Å shift of tropomyosin along actin. Complex domain motions occur in myosin, but not in actin. Based on our results, we propose a structural model for the tropomyosin-dependent modulation of myosin binding to actin.
履歴
登録2011年11月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年8月1日-
マップ公開2012年8月1日-
更新2012年8月1日-
現状2012年8月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4a7n
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_1990.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1990.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 21 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈undecorated F-actin filament
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.84 Å/pix.
x 220 pix.
= 404.8 Å		1.84 Å/pix.
x 160 pix.
= 294.4 Å		1.84 Å/pix.
x 160 pix.
= 294.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.84 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.009 / ムービー #1: 0.009
最小 - 最大0.0 - 0.11287101
平均 (標準偏差)0.00048386 (±0.00331855)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160220
Spacing160160220
セルA: 294.4 Å / B: 294.4 Å / C: 404.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.841.841.84
M x/y/z160160220
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z294.400294.400404.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160220
D min/max/mean-0.0000.1130.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Bare F-actin filaments

全体名称: Bare F-actin filaments
要素
  • 試料: Bare F-actin filaments
  • タンパク質・ペプチド: F-actin

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超分子 #1000: Bare F-actin filaments

超分子名称: Bare F-actin filaments / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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分子 #1: F-actin

分子名称: F-actin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: actin filament / コピー数: 14 / 集合状態: filament / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: Rabbit / 組織: skeletal muscle / Organelle: Sarcoplasm / 細胞中の位置: Sarcoplasm
配列GO: GO: 0042643 / InterPro: Actin family

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.01 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
詳細: 5mM Tris, 100mM KCl, 2mM MgCl2, 50mM glutamine, 50mM arginine
グリッド詳細: C-Flat CF-2/1-4C copper 400 mesh
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 101 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 詳細: Vitrification instrument: Gatan Cryoplunge 3 / 手法: Manual blotting for approximately 15 seconds

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
温度平均: 77 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 150,000 times magnification
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: in-column Omega filter
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 12.0 eV
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15.6 µm / 実像数: 836 / 平均電子線量: 17 e/Å2
詳細: Over 3000 images were taken of which only the best 836 were used for processing
ビット/ピクセル: 14
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 169644 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 4.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.75 µm / 倍率（公称値）: 80000
試料ステージ試料ホルダー: cryogenic stage with side entry access / 試料ホルダーモデル: JEOL 3200FSC CRYOHOLDER

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画像解析

詳細Particles were selected by hand using e2helixboxer
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.6 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 166.5 °
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPARX
CTF補正詳細: each particle

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3mfp

ソフトウェア名称: DireX
詳細Protocol: geometry-based conformational sampling using Deformable Elastic Network (DEN) approach. Initial placement was performed using rigid-body fitting in Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-4a7n:
Structure of bare F-actin filaments obtained from the same sample as the Actin-Tropomyosin-Myosin Complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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