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万見
- PDB-1p8z: Complex Between Rabbit Muscle alpha-Actin: Human Gelsolin Residue... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p8z
タイトルComplex Between Rabbit Muscle alpha-Actin: Human Gelsolin Residues Val26-Glu156
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Gelsolin precursor, plasma
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/CONTRACTILE PROTEIN / linker between Gelsolin Domain 1 and Domain 2 / STRUCTURAL PROTEIN-CONTRACTILE PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / actin cap ...striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / actin cap / regulation of podosome assembly / myosin II binding / host-mediated suppression of symbiont invasion / actin filament severing / barbed-end actin filament capping / actin filament depolymerization / actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / cell projection assembly / cardiac muscle cell contraction / relaxation of cardiac muscle / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / podosome / cytoskeletal motor activator activity / phagocytosis, engulfment / cortical actin cytoskeleton / myosin heavy chain binding / hepatocyte apoptotic process / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / skeletal muscle myofibril / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / sarcoplasm / cilium assembly / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / skeletal muscle fiber development / stress fiber / phagocytic vesicle / titin binding / response to muscle stretch / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / actin filament polymerization / actin filament organization / central nervous system development / filopodium / actin filament / protein destabilization / cellular response to type II interferon / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / lamellipodium / actin cytoskeleton / cell body / actin binding / secretory granule lumen / blood microparticle / ficolin-1-rich granule lumen / amyloid fibril formation / hydrolase activity / Amyloid fiber formation / protein domain specific binding / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 ...Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / Gelsolin / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Irobi, E. / Burtnick, L.D. / Robinson, R.C.
引用ジャーナル: FEBS lett. / 年: 2003
タイトル: From the First to the second domain of gelsolin: A common path on the surface of actin?
著者: Irobi, E. / Burtnick, L.D. / Urosev, D. / Narayan, K. / Robinson, R.C.
履歴
登録2003年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: Gelsolin precursor, plasma
A: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,2857
ポリマ－57,4002
非ポリマー8845
水3,315184
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4060 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area20880 Å2
手法PISA
2
G: Gelsolin precursor, plasma
A: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子

G: Gelsolin precursor, plasma
A: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,56914
ポリマ－114,8004
非ポリマー1,76910
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_664-y+1,-x+1,-z-1/31
Buried area11930 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area37950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.220, 114.220, 93.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number151
Space group name H-MP3112

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 GA

#1: タンパク質 Gelsolin precursor, plasma / Actin-depolymerizing factor / ADF / Brevin / AGEL


分子量: 15303.274 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06396
#2: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin 1


分子量: 42096.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135

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非ポリマー , 4種, 189分子

#3: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.1M Sodium Acetate, 10 mM Cadmium Chloride, 12.5% (v/v) PEG 400, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115 mg/mlprotein1drop
212.5 %(v/v)PEG4001reservoir
30.1 M1reservoirpH5.0NaOAc
410 mM1reservoirCdCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.0052 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年3月7日
放射モノクロメーター: Si(311) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0052 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. all: 21012 / Num. obs: 21012 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / % possible all: 99.2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 20 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.077
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.9 % / Num. unique obs: 2115 / Rmerge(I) obs: 0.267

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.263 1050 RANDOM
Rwork0.208 --
obs0.208 21012 -
all-21012 -
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.199 Å2-1.548 Å20 Å2
2--3.199 Å20 Å2
3----6.398 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3810 0 35 184 4029
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.58
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5411.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.3512
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.6462
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.6012.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.69 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 106 -
Rwork0.248 --
obs-2115 99.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2atp.param
X-RAY DIFFRACTION3ion.param
X-RAY DIFFRACTION4water.param
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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