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- PDB-3uvx: Crystal Structure of the first bromodomain of human BRD4 in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uvx
タイトルCrystal Structure of the first bromodomain of human BRD4 in complex with a diacetylated histone 4 peptide (H4K12acK16ac)
要素
  • Bromodomain-containing protein 4
  • diacetylated histone 4 peptide
キーワードTRANSCRIPTION/PROTEIN BINDING / Bromodomain / Bromodomain containing protein 4 / CAP / HUNK1 / MCAP / Mitotic chromosome associated protein / peptide complex / Structural Genomics Consortium / SGC / TRANSCRIPTION-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II C-terminal domain binding / P-TEFb complex binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / host-mediated suppression of viral transcription / negative regulation of megakaryocyte differentiation / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends ...RNA polymerase II C-terminal domain binding / P-TEFb complex binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / host-mediated suppression of viral transcription / negative regulation of megakaryocyte differentiation / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / : / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / histone reader activity / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / condensed nuclear chromosome / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / transcription coregulator activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / p53 binding / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / chromosome / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / regulation of inflammatory response / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / histone binding / Potential therapeutics for SARS / transcription coactivator activity / chromosome, telomeric region / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / TATA box binding protein associated factor ...Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Histone-fold / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Bromodomain-containing protein 4 / Histone H4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Filippakopoulos, P. / Picaud, S. / Keates, T. / Ugochukwu, E. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2012
タイトル: Histone recognition and large-scale structural analysis of the human bromodomain family.
著者: Filippakopoulos, P. / Picaud, S. / Mangos, M. / Keates, T. / Lambert, J.P. / Barsyte-Lovejoy, D. / Felletar, I. / Volkmer, R. / Muller, S. / Pawson, T. / Gingras, A.C. / Arrowsmith, C.H. / Knapp, S.
履歴
登録2011年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月11日Group: Database references
改定 1.22018年1月31日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: audit_author / pdbx_entity_src_syn
Item: _audit_author.name / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 4
B: diacetylated histone 4 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6278
ポリマ－16,3812
非ポリマー2466
水1,78399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1950 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area7520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.940, 52.380, 57.620
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Monomer

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 4 / Protein HUNK1


分子量: 15099.380 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 44-168 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD4, HUNK1 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3 / 参照: UniProt: O60885
#2: タンパク質・ペプチド diacetylated histone 4 peptide / Peptide (H4K12acK16ac)


分子量: 1281.511 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Human Histone 4 peptide (Uniprot: P62805) residues 11-21 acetylated on K12 and K16
由来: (合成) homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62805*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 105分子

#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / Density meas: 39.23 Mg/m3 / 溶媒含有率: 39.23 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.35M NaFortmate 20% PEG 3350 10% EtGly, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.52 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.52 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 4.4 % / Av σ(I) over netI: 4.8 / 数: 47477 / Rsym value: 0.112 / D res high: 1.91 Å / D res low: 22.497 Å / Num. obs: 10804 / % possible obs: 99.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
6.0422.598.210.0720.0723.9
4.276.0410010.0720.0724.4
3.494.2710010.0720.0724.4
3.023.4910010.0860.0864.5
2.73.0210010.1080.1084.5
2.472.710010.1540.1544.5
2.282.4710010.2070.2074.5
2.142.2810010.2670.2674.5
2.012.1499.910.3980.3984.4
1.912.0110010.6170.6174.2
反射解像度: 1.91→24.09 Å / Num. all: 10815 / Num. obs: 10804 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 26.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.91-2.014.20.6171.2640215380.617100
2.01-2.144.40.3981.9650814660.39899.9
2.14-2.284.50.2672.8614413800.267100
2.28-2.474.50.2073.6565412690.207100
2.47-2.74.50.1544.7540812070.154100
2.7-3.024.50.1086.5486710850.108100
3.02-3.494.50.0867.343459670.086100
3.49-4.274.40.0728.237378400.072100
4.27-6.044.40.0727.928766590.072100
6.04-22.4973.90.0727.115363930.07298.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 53.45 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å22.5 Å
Translation2.5 Å22.5 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Ensemble of 2OSS, 2OUO, 2GRC, 2OO1, 3DAI, 3D7C

2oss

2ouo

2grc

2oo1

3dai

3d7c


解像度: 1.91→24.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / WRfactor Rfree: 0.216 / WRfactor Rwork: 0.1627 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8728 / SU B: 6.294 / SU ML: 0.098 / SU R Cruickshank DPI: 0.1569 / SU Rfree: 0.1476 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.157 / ESU R Free: 0.148 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2187 517 4.8 %RANDOM
Rwork0.1672 ---
all0.1697 10780 --
obs0.1697 10766 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 120.77 Å2 / Biso mean: 27.8702 Å2 / Biso min: 11.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.82 Å20 Å20 Å2
2--1.06 Å20 Å2
3----0.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.91→24.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1101 0 15 99 1215
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.021165
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02817
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4711.9921562
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.95132006
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9595132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.09625.63655
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.96915202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.329154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2168
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211238
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02216
LS精密化 シェル解像度: 1.91→1.959 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.437 30 -
Rwork0.352 656 -
all-686 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1386-0.3307-0.41150.33150.12160.8215-0.1162-0.0146-0.22360.05920.02160.05970.0987-0.00430.09460.0701-0.00770.0190.02470.01840.060237.95932.575710.6343
20.5216-0.0637-0.22010.32360.48330.86710.0016-0.0677-0.0260.0599-0.02660.02720.07370.04610.0250.0767-0.00830.00570.0548-0.00470.048238.484739.783413.6362
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A42 - 90
2X-RAY DIFFRACTION2A91 - 168

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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