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- PDB-3d7c: Crystal structure of the bromodomain of human GCN5, the general c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3d7c
タイトルCrystal structure of the bromodomain of human GCN5, the general control of amino-acid synthesis protein 5-like 2
要素General control of amino acid synthesis protein 5-like 2
キーワードTRANSCRIPTION / GCN5 / bromodomain / amino-acid synthesis / Structural Genomics Consortium / SGC / Host-virus interaction / Nucleus / Phosphoprotein / Transcription regulation / Transferase / BIOSYNTHETIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


histone succinyltransferase activity / peptidyl-lysine glutarylation / histone glutaryltransferase activity / metencephalon development / positive regulation of cell projection organization / regulation of cartilage development / regulation of bone development / regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / negative regulation of centriole replication ...histone succinyltransferase activity / peptidyl-lysine glutarylation / histone glutaryltransferase activity / metencephalon development / positive regulation of cell projection organization / regulation of cartilage development / regulation of bone development / regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / negative regulation of centriole replication / regulation of regulatory T cell differentiation / transcription factor TFTC complex / telencephalon development / internal peptidyl-lysine acetylation / histone H3 acetyltransferase activity / ATAC complex / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / RUNX3 regulates NOTCH signaling / Cardiogenesis / limb development / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / regulation of T cell activation / SAGA complex / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / protein-lysine-acetyltransferase activity / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Notch-HLH transcription pathway / midbrain development / Formation of paraxial mesoderm / histone acetyltransferase activity / intracellular distribution of mitochondria / regulation of RNA splicing / regulation of cell division / RNA Polymerase I Transcription Initiation / regulation of embryonic development / histone acetyltransferase complex / long-term memory / negative regulation of gluconeogenesis / somitogenesis / regulation of DNA repair / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / positive regulation of gluconeogenesis / positive regulation of cytokine production / gluconeogenesis / neural tube closure / cellular response to nerve growth factor stimulus / response to nutrient levels / : / regulation of protein stability / multicellular organism growth / regulation of synaptic plasticity / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Pre-NOTCH Transcription and Translation / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / histone deacetylase binding / mitotic spindle / cellular response to tumor necrosis factor / HATs acetylate histones / heart development / fibroblast proliferation / protein phosphatase binding / DNA-binding transcription factor binding / in utero embryonic development / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / chromatin remodeling / centrosome / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A ...PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone acetyltransferase KAT2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Filippakopoulos, P. / Eswaran, J. / Picaud, S. / Fedorov, O. / Murray, J. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2012
タイトル: Histone recognition and large-scale structural analysis of the human bromodomain family.
著者: Filippakopoulos, P. / Picaud, S. / Mangos, M. / Keates, T. / Lambert, J.P. / Barsyte-Lovejoy, D. / Felletar, I. / Volkmer, R. / Muller, S. / Pawson, T. / Gingras, A.C. / Arrowsmith, C.H. / Knapp, S.
履歴
登録2008年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年4月11日Group: Database references
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: General control of amino acid synthesis protein 5-like 2
B: General control of amino acid synthesis protein 5-like 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5752
ポリマ－26,5752
非ポリマー00
水2,864159
1
A: General control of amino acid synthesis protein 5-like 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2871
ポリマ－13,2871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: General control of amino acid synthesis protein 5-like 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2871
ポリマ－13,2871
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.428, 72.862, 75.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: ILE / End label comp-ID: ILE / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 730 - 835 / Label seq-ID: 5 - 110

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 General control of amino acid synthesis protein 5-like 2 / Histone acetyltransferase GCN5 / hsGCN5 / STAF97


分子量: 13287.313 Da / 分子数: 2 / 断片: Bromo domain: Residues 729-837 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GCN5L2, GCN5, HGCN5 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3 / 参照: UniProt: Q92830
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 159 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.95 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-HCl pH 8.5, 25% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年3月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→45.41 Å / Num. all: 16156 / Num. obs: 16003 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.129 / Rsym value: 0.129 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.06→2.17 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.736 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.736 / % possible all: 99.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å38.98 Å
Translation2.5 Å38.98 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.2データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
CrystalClearデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2OSS

2oss


解像度: 2.06→45.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 9.018 / SU ML: 0.129 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.192 / ESU R Free: 0.193 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25654 802 5 %RANDOM
Rwork0.17888 ---
obs0.18272 15959 98.78 %-
all-15959 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.483 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.62 Å20 Å20 Å2
2---0.23 Å20 Å2
3---0.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.06→45.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1768 0 0 159 1927
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0221817
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021283
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5031.982462
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.05833109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.485215
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.34523.01283
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.11615312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.0651513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2265
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211981
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02390
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.04631095
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5073421
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.89651774
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.828722
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.88211688
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / 数: 1456 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
Aloose positional0.665
Bloose thermal4.2210
LS精密化 シェル解像度: 2.06→2.113 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.359 78 -
Rwork0.233 1077 -
obs--99.31 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5738-1.271-0.3571.64720.5981.1527-0.0387-0.0325-0.07990.0407-0.03120.0720.10120.01710.06990.02270.00320.01420.09520.00960.04059.83917.1011.956
22.2387-1.0331-0.4022.59830.75980.8067-0.0602-0.13870.00470.141-0.0112-0.00960.06790.03430.07140.0268-0.00070.0070.11380.01810.0286-0.10919.6669.45
31.3868-0.4283-0.15941.41230.77710.90440.05860.03810.0399-0.0761-0.0431-0.0838-0.1064-0.0011-0.01550.0420.0103-0.00090.08780.0040.06644.52927.095-1.169
43.53930.2622-0.73756.52852.8885.7094-0.10510.07970.2314-0.12660.1005-0.076-0.29230.31040.00470.0093-0.05340.0050.07810.02790.04652.1551.061-12.07
51.34621.05280.853.16710.63211.6444-0.06350.01390.1182-0.05680.08620.0711-0.08290.0155-0.02270.01860.0210.01430.05410.01020.0512-8.59243.203-10.288
64.20654.45371.736310.06173.8815.46010.14790.0957-0.0610.1895-0.0217-0.4283-0.08160.1835-0.12620.02820.0206-0.01920.117-0.00890.14315.19342.03-6.155
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA727 - 7572 - 32
2X-RAY DIFFRACTION2AA758 - 79033 - 65
3X-RAY DIFFRACTION3AA791 - 83766 - 112
4X-RAY DIFFRACTION4BB730 - 7545 - 29
5X-RAY DIFFRACTION5BB755 - 81030 - 85
6X-RAY DIFFRACTION6BB811 - 83586 - 110

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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