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- PDB-2xgy: Complex of Rabbit Endogenous Lentivirus (RELIK)Capsid with Cyclop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xgy
タイトルComplex of Rabbit Endogenous Lentivirus (RELIK)Capsid with Cyclophilin A
要素
  • PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE A
  • RELIK CAPSID N-TERMINAL DOMAIN
キーワードVIRAL PROTEIN/ISOMERASE / VIRAL PROTEIN-ISOMERASE COMPLEX / RETROVIRAL CAPSID / ENDOGENOUS
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / lipid droplet organization / negative regulation of viral life cycle / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / virion binding / leukocyte chemotaxis / negative regulation of stress-activated MAPK cascade ...negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / lipid droplet organization / negative regulation of viral life cycle / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / virion binding / leukocyte chemotaxis / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / endothelial cell activation / protein peptidyl-prolyl isomerization / Basigin interactions / cyclosporin A binding / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / Uncoating of the HIV Virion / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / negative regulation of protein phosphorylation / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / viral release from host cell / Calcineurin activates NFAT / activation of protein kinase B activity / Binding and entry of HIV virion / positive regulation of viral genome replication / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of protein kinase activity / neutrophil chemotaxis / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / Assembly Of The HIV Virion / positive regulation of protein secretion / Budding and maturation of HIV virion / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / platelet activation / platelet aggregation / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / integrin binding / positive regulation of protein phosphorylation / neuron differentiation / unfolded protein binding / Platelet degranulation / protein folding / cellular response to oxidative stress / vesicle / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / focal adhesion / apoptotic process / Neutrophil degranulation / protein-containing complex / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD ...Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
類似検索 - 構成要素
生物種ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Goldstone, D.C. / Robertson, L.E. / Haire, L.F. / Stoye, J.P. / Taylor, I.A.
引用ジャーナル: Cell Host Microbe / 年: 2010
タイトル: Structural and Functional Analysis of Prehistoric Lentiviruses Uncovers an Ancient Molecular Interface.
著者: Goldstone, D.C. / Yap, M.W. / Robertson, L.E. / Haire, L.F. / Taylor, W.R. / Katzourakis, A. / Stoye, J.P. / Taylor, I.A.
履歴
登録2010年6月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RELIK CAPSID N-TERMINAL DOMAIN
B: PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5174
ポリマ－35,3332
非ポリマー1842
水6,612367
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1890 Å2
ΔGint-5.1 kcal/mol
Surface area13280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.158, 117.158, 49.655
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 RELIK CAPSID N-TERMINAL DOMAIN


分子量: 16511.818 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 解説: SYNTHESISED RECONSTRUCTED GENE / プラスミド: PET22B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
#2: タンパク質 PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE A / PPIASE A / ROTAMASE A / CYCLOPHILIN A / CYCLOSPORIN A-BINDING PROTEIN


分子量: 18821.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-6P1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62937, peptidylprolyl isomerase
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 367 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUES 141-149 ARE AN EXPRESSION TAG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 16-26% PEG3350, 0.1M HEPES PH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→25 Å / Num. obs: 35238 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 21.2 % / Biso Wilson estimate: 30.39 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 71.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 11.8 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / % possible all: 94.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→24.482 Å / SU ML: 0.31 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1874 1756 5 %
Rwork0.1558 --
obs0.1574 35141 96.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 57.894 Å2 / ksol: 0.366 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.6015 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.6015 Å2-0 Å2
3----3.2031 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→24.482 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2237 0 12 367 2616
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052300
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9313108
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.66828
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063337
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004405
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.84870.28441260.212479X-RAY DIFFRACTION93
1.8487-1.9030.19141390.17282463X-RAY DIFFRACTION94
1.903-1.96440.20541280.15392533X-RAY DIFFRACTION96
1.9644-2.03460.19131290.14862491X-RAY DIFFRACTION95
2.0346-2.1160.16581150.14732545X-RAY DIFFRACTION96
2.116-2.21230.20151390.14452533X-RAY DIFFRACTION97
2.2123-2.32880.17911420.1452554X-RAY DIFFRACTION97
2.3288-2.47460.18141370.14872565X-RAY DIFFRACTION97
2.4746-2.66550.19591380.15462600X-RAY DIFFRACTION98
2.6655-2.93330.19631350.15082607X-RAY DIFFRACTION98
2.9333-3.35680.18581460.15422621X-RAY DIFFRACTION99
3.3568-4.22570.16551310.13032666X-RAY DIFFRACTION99
4.2257-24.48450.17121510.15752728X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.03592.0048-1.52615.44021.26392.80440.04680.5799-0.42781.2256-0.5864-1.3691-1.27140.11460.81720.4612-0.2357-0.10710.35950.06080.640543.4717-22.90686.5899
24.00562.20230.8577-1.63661.07721.35690.3663-0.15711.02960.1998-0.22990.307-0.4961-0.1128-0.07970.5874-0.04460.13880.2021-0.02520.441128.7404-11.47154.744
31.7247-0.94710.04421.9118-0.11820.1027-0.08680.2772-0.2254-0.2230.04020.1692-0.204-0.00390.03120.3961-0.01270.07780.22120.06220.287627.4403-18.4287-2.2514
43.97411.8723-1.15033.9525-5.01182.8932-0.19480.5239-0.05390.0366-0.1351-0.6505-0.35750.5450.27760.321-0.09360.04490.30180.02570.275735.7494-25.61245.6862
55.8112-2.4543-2.1156.96622.57184.1186-0.2231-0.76870.53981.4475-0.0250.4816-0.35380.20410.12010.4635-0.04450.12360.3179-0.04670.310927.6935-20.255410.3625
63.4981-2.2358-4.23534.03270.73333.72060.78640.3931.0540.223-0.12650.9789-0.1259-0.9991-0.62730.34120.0240.19030.32840.0120.556516.9115-21.70867.4965
7-0.48051.5853-0.47657.2978-0.98431.0687-0.08370.0941-0.05790.04370.15570.86390.1671-0.351-0.06420.2347-0.05590.02210.29860.0010.276421.0842-37.95.2292
8-0.1985-0.5627-0.07962.95271.2942-0.7823-0.0305-0.2074-0.11260.7342-0.0664-0.00040.10220.09780.07650.3335-0.03720.03740.3060.04750.261831.6601-42.607411.4796
9-4.3971-1.6483-3.49067.71662.16862.54160.1832-0.0315-0.1844-0.15050.159-1.74320.17330.756-0.30260.2041-0.0728-0.02690.312-0.0270.420141.0684-35.1327.6854
10-0.0498-0.42170.04061.38080.56520.1862-0.01520.04090.0745-0.31920.10180.0992-0.1256-0.0909-0.08180.2602-0.04550.03850.22340.0280.238926.3751-29.1643-0.7039
11-1.0731-1.2260.09520.9011-0.25311.96320.13810.1231-0.1976-0.0728-0.0895-0.24190.19340.4533-0.04490.21660.0192-0.03450.31970.01640.248246.1666-64.58870.4794
120.9995-0.24690.2871-0.11780.47080.63560.1271-0.134-0.13840.0064-0.04590.01510.0708-0.0438-0.08630.258-0.0371-0.06370.20890.02790.244736.6696-62.87915.4094
13-0.2585-0.1509-0.0280.322-0.23611.4365-0.0073-0.1239-0.2062-0.01470.09250.00140.1827-0.0884-0.07070.2566-0.1005-0.04210.33160.03940.263338.4237-65.397914.507
141.88231.36040.86372.30010.6897-0.12660.0982-0.4194-0.09420.5991-0.3796-0.1199-0.21530.09530.21810.3254-0.1012-0.05430.41710.03830.258946.5584-58.083117.7927
150.52-0.1911-0.08260.29170.0156-0.52050.1116-0.00290.09680.0991-0.1596-0.0679-0.06160.10640.04060.2777-0.0583-0.03290.26140.02080.245743.4762-52.92266.6253
161.2396-0.1461-0.86990.52461.28072.75220.3963-0.12440.10390.24970.0152-0.3716-0.45640.0988-0.30670.2856-0.05060.00790.2426-0.00170.314640.461-45.12295.4279
170.0177-0.11150.04080.7069-0.3134-0.42440.09990.095-0.1189-0.1897-0.1078-0.0834-0.01150.14310.02190.2588-0.0021-0.03950.28630.00010.214439.653-58.3713-5.2308
181.2025-0.30250.51570.7805-0.08620.78630.28480.1081-0.1854-0.0687-0.19080.17710.0710.024-0.08590.2470.0019-0.04870.2226-0.01780.265132.7857-64.48820.0579
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 1:14)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 15:29)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 30:45)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 46:52)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 53:60)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 61:69)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN A AND RESID 70:85)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN A AND RESID 86:109)
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN A AND RESID 110:118)
10X-RAY DIFFRACTION10(CHAIN A AND RESID 119:136)
11X-RAY DIFFRACTION11(CHAIN B AND RESID 2:42)
12X-RAY DIFFRACTION12(CHAIN B AND RESID 43:65)
13X-RAY DIFFRACTION13(CHAIN B AND RESID 66:79)
14X-RAY DIFFRACTION14(CHAIN B AND RESID 80:85)
15X-RAY DIFFRACTION15(CHAIN B AND RESID 86:117)
16X-RAY DIFFRACTION16(CHAIN B AND RESID 118:126)
17X-RAY DIFFRACTION17(CHAIN B AND RESID 127:144)
18X-RAY DIFFRACTION18(CHAIN B AND RESID 145:165)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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