[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-2xgv: Structure of the N-terminal domain of capsid protein from Rabbit ... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2xgv | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of the N-terminal domain of capsid protein from Rabbit Endogenous Lentivirus (RELIK) | ||||||
![]() | PSIV CAPSID N-TERMINAL DOMAIN | ||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / RETROVIRAL CAPSID | ||||||
Function / homology | Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha![]() | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Goldstone, D.C. / Robertson, L.E. / Haire, L.F. / Stoye, J.P. / Taylor, I.A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural and Functional Analysis of Prehistoric Lentiviruses Uncovers an Ancient Molecular Interface. Authors: Goldstone, D.C. / Yap, M.W. / Robertson, L.E. / Haire, L.F. / Taylor, W.R. / Katzourakis, A. / Stoye, J.P. / Taylor, I.A. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 66.4 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 49.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 419.7 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 420.8 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 8.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 11 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 15993.886 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
---|---|
#2: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.07 Å3/Da / Density % sol: 40.67 % / Description: NONE |
---|---|
Crystal grow | pH: 4.6 / Details: 24% PEG6000, 0.1M NA-ACETATE PH4.6. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() |
Detector | Type: RIGAKU-MSC / Detector: AREA DETECTOR |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→25 Å / Num. obs: 8728 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 23.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 11.6 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.11 Å / Redundancy: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 96.9 |
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]()
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.914 Å2 / ksol: 0.339 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 26.7 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→24.529 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|