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- PDB-1ak4: HUMAN CYCLOPHILIN A BOUND TO THE AMINO-TERMINAL DOMAIN OF HIV-1 CAPSID -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ak4
タイトルHUMAN CYCLOPHILIN A BOUND TO THE AMINO-TERMINAL DOMAIN OF HIV-1 CAPSID
要素
  • CYCLOPHILIN A
  • HIV-1 CAPSID
キーワードViral protein/isomerase / CAPSID / HIV-1 / CYCLOPHILIN A / ISOMERASE / ROTAMASE COMPLEX (CAPSID PROTEIN-CYCLOSPORIN) / Viral protein-isomerase COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / negative regulation of viral life cycle / lipid droplet organization / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / virion binding / leukocyte chemotaxis / negative regulation of stress-activated MAPK cascade ...negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / negative regulation of viral life cycle / lipid droplet organization / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / virion binding / leukocyte chemotaxis / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / endothelial cell activation / Basigin interactions / protein peptidyl-prolyl isomerization / cyclosporin A binding / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / Uncoating of the HIV Virion / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / viral release from host cell / negative regulation of protein phosphorylation / Calcineurin activates NFAT / Binding and entry of HIV virion / positive regulation of viral genome replication / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / activation of protein kinase B activity / neutrophil chemotaxis / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / negative regulation of protein kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / positive regulation of protein secretion / peptidylprolyl isomerase / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / host multivesicular body / DNA integration / platelet activation / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / platelet aggregation / establishment of integrated proviral latency / telomerase activity / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / neuron differentiation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / integrin binding / unfolded protein binding / Platelet degranulation / protein folding / host cell / positive regulation of protein phosphorylation / cellular response to oxidative stress / viral nucleocapsid / secretory granule lumen / DNA recombination / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / positive regulation of MAPK cascade / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / focal adhesion / apoptotic process / lipid binding / Neutrophil degranulation / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / protein-containing complex / proteolysis / DNA binding / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD ...Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pol polyprotein / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.36 Å
データ登録者Hill, C.P. / Gamble, T.R. / Vajdos, F.F. / Worthylake, D.K. / Sundquist, W.I.
引用
ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of human cyclophilin A bound to the amino-terminal domain of HIV-1 capsid.
著者: Gamble, T.R. / Vajdos, F.F. / Yoo, S. / Worthylake, D.K. / Houseweart, M. / Sundquist, W.I. / Hill, C.P.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1993
タイトル: Crystal Structure of Cyclophilin a Complexed with Substrate Ala-Pro Suggests a Solvent-Assisted Mechanism of Cis-Trans Isomerization
著者: Ke, H. / Mayrose, D. / Cao, W.
履歴
登録1997年5月28日処理サイト: BNL
改定 1.01997年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYCLOPHILIN A
B: CYCLOPHILIN A
C: HIV-1 CAPSID
D: HIV-1 CAPSID


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,3084
ポリマ－68,3084
非ポリマー00
水1,928107
1
A: CYCLOPHILIN A
D: HIV-1 CAPSID


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1542
ポリマ－34,1542
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: CYCLOPHILIN A
C: HIV-1 CAPSID


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1542
ポリマ－34,1542
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.600, 113.100, 67.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.70, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 CYCLOPHILIN A


分子量: 18036.504 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: BL21 / 遺伝子: CYCLOPHILIN / プラスミド: WISP94-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): CYCLOPHILIN / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P62937, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質 HIV-1 CAPSID


分子量: 16117.495 Da / 分子数: 2 / Fragment: N-TERMINAL DOMAIN / Mutation: DELETION MUTANT DEL(152-231) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 細胞株: BL21 / 遺伝子: CYCLOPHILIN / プラスミド: WISP95-69 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): CYCLOPHILIN / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P12497
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 36 %
結晶化pH: 7
詳細: THE PROTEIN SOLUTION WAS 0.25 MM CYPA AND 0.25 MM CA(151) IN 10 MM TRISHCL (PH 8.0) AND 1 MM 2-MERCAPTOETHANOL. THE RESERVOIR SOLUTION WAS 1ML OF 1.0 M LICL, 0.1 M BICINE (PH 7.0), AND 22% ...詳細: THE PROTEIN SOLUTION WAS 0.25 MM CYPA AND 0.25 MM CA(151) IN 10 MM TRISHCL (PH 8.0) AND 1 MM 2-MERCAPTOETHANOL. THE RESERVOIR SOLUTION WAS 1ML OF 1.0 M LICL, 0.1 M BICINE (PH 7.0), AND 22% POLYETHYLENE GLYCOL 8000. THE INITIAL DROP WAS 6 MICROL OF A 1:1 MIX OF PROTEIN AND RESERVOIR SOLUTIONS.
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.125 mMCyPA1drop
20.125 mMCA1511drop
35 mMTris-HCl1drop
40.5 mM2-mercaptoethanol1drop
50.50 M1dropLiCl
60.50 MBicine1drop
711 %PEG80001drop
81.0 M1reservoirLiCl
90.1 MBicine1reservoir
1022 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 0.978
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年6月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.36→20 Å / Num. obs: 21503 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.11 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2.36→2.4 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Rsym value: 0.399 / % possible all: 91
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.11
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91 % / Num. unique obs: 1049 / Rmerge(I) obs: 0.399

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.843モデル構築
X-PLOR3.843精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.843位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: CYPA STRUCTURE (PDB ENTRY 2CYH)

2cyh


解像度: 2.36→6 Å / Isotropic thermal model: INDIVIDUAL ATOMIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.306 --RANDOM
Rwork0.238 ---
obs0.238 21128 97 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.36→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4777 0 0 107 4884
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.36→2.46 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.402 --
Rwork0.35 1049 -
obs--91 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CYPFRAG_PARTEST.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.35

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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