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- PDB-1ea5: NATIVE ACETYLCHOLINESTERASE (E.C. 3.1.1.7) FROM TORPEDO CALIFORNI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ea5
タイトルNATIVE ACETYLCHOLINESTERASE (E.C. 3.1.1.7) FROM TORPEDO CALIFORNICA at 1.8A resolution
要素ACETYLCHOLINESTERASE
キーワードHYDROLASE / SERINE HYDROLASE / NEUROTRANSMITTER CLEAVAGE / CATALYTIC TRIAD / ALPHA/BETA HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / choline metabolic process / acetylcholinesterase / acetylcholinesterase activity / synaptic cleft / side of membrane / synapse / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, fish/snake / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain ...Acetylcholinesterase, fish/snake / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種TORPEDO CALIFORNICA (エイ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Harel, M. / Weik, M. / Silman, I. / Sussman, J.L.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: X-Ray Structures of Torpedo Californica Acetylcholinesterase Complexed with (+)-Huperzine a and (-)-Huperzine B: Structural Evidence for an Active Site Rearrangement
著者: Dvir, H. / Jiang, H.L. / Wong, D.M. / Harel, M. / Chetrit, M. / He, X.C. / Jin, G.Y. / Yu, G.L. / Tang, X.C. / Silman, I. / Bai, D.L. / Sussman, J.L.
#1: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 1996
タイトル: Residues in Torpedo Californica Acetylcholinesterase Necessary for Processing to a Glycosyl Phosphatidylinositol-Anchored Form
著者: Bucht, G. / Hjalmarsson, K.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1994
タイトル: Structure and Dynamics of the Active Site Gorge of Acetylcholinesterase: Synergistic Use of Molecular Dynamics Simulation and X-Ray Crystallography
著者: Axelsen, P.H. / Harel, M. / Silman, I. / Sussman, J.L.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1993
タイトル: Quaternary Ligand Binding to Aromatic Residues in the Active-Site Gorge of Acetylcholinesterase
著者: Harel, M. / Schalk, I. / Ehret-Sabatier, L. / Bouet, F. / Goeldner, M. / Hirth, C. / Axelsen, P.H. / Silman, I. / Sussman, J.L.
#4: ジャーナル: Science / 年: 1991
タイトル: Atomic Structure of Acetylcholinesterase from Torpedo Californica: A Prototypic Acetylcholine-Binding Protein
著者: Sussman, J.L. / Harel, M. / Frolow, F. / Oefner, C. / Goldman, A. / Toker, L. / Silman, I.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1988
タイトル: Purification and Crystallization of a Dimeric Form of Acetylcholinesterase from Torpedo Californica Subsequent to Solubilization with Phosphatidylinositol-Specific Phospholipase C
著者: Sussman, J.L. / Harel, M. / Frolow, F. / Varon, L. / Toker, L. / Futerman, A.H. / Silman, I.
#6: ジャーナル: Nature / 年: 1986
タイトル: Primary Structure of Torpedo Californica Acetylcholinesterase Deduced from its Cdna Sequence
著者: Schumacher, M. / Camp, S. / Maulet, Y. / Newton, M. / Macphee-Quigley, K. / Taylor, S.S. / Friedmann, T. / Taylor, P.
履歴
登録2000年11月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年9月7日Group: Derived calculations / Non-polymer description ...Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 2.02019年4月3日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: atom_site / exptl_crystal_grow ...atom_site / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _atom_site.occupancy / _exptl_crystal_grow.temp ..._atom_site.occupancy / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYLCHOLINESTERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1793
ポリマ－60,7371
非ポリマー4422
水13,313739
1
A: ACETYLCHOLINESTERASE
ヘテロ分子

A: ACETYLCHOLINESTERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,3586
ポリマ－121,4732
非ポリマー8854
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area2540 Å2
ΔGint-4.9 kcal/mol
Surface area39100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.573, 111.573, 137.587
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2048-

HOH

詳細THE ENZYME IS A GPI-ANCHORED DIMER, THE TWO MONOMERS IN THE DIMER ARE RELATED BY CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD SYMMETRY.

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要素

#1: タンパク質 ACETYLCHOLINESTERASE / ACHE


分子量: 60736.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) TORPEDO CALIFORNICA (エイ) / 器官: ELECTRIC ORGAN / Variant: G2 FORM / 組織: ELECTROPLAQUE / 参照: UniProt: P04058, acetylcholinesterase
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 739 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細HYDROLYZES CHOLINE RELEASED INTO THE SYNAPSE. CATALYTIC ACTIVITY: ACETYLCHOLINE + H(2)O = CHOLINE + ...HYDROLYZES CHOLINE RELEASED INTO THE SYNAPSE. CATALYTIC ACTIVITY: ACETYLCHOLINE + H(2)O = CHOLINE + ACETATE. INHIBITORS OF THE ENZYME ACETYLCHOLINESTERASE (ACHE) SLOW AND SOMETIMES REVERSE THE COGNITIVE DECLINE EXPERIENCED BY INDIVIDUALS WITH ALZHEIMER'S DISEASE. TORPEDO CALIFONICA ACETYLCHOLINESTERASE IS A G2 DIMER IN SOLUTION (SEE SUSSMAN 1988). THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS A MONOMER, WITH THE CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXIS RELATING THE TWO MONOMERS IN A DIMER. THIS IS THE HIGHEST RESOLUTION ACETYLCHLINESTERASE DETERMINED SO FAR. THERE IS RECENT EVIDENCE (SEE BUCHT 1996) THAT THE GPI ANCHOR IS ATTACHED TO EITHER SER 543 OR SER 544, NOT TO CYS 537.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 %
結晶化温度: 277 K / pH: 5.8
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 35% PEG 200, 100 MM MES, PH 5.8, AT 4 DEG.

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データ収集

回折平均測定温度: 155 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9312
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 1999年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9312 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 86444 / % possible obs: 92.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 33.9 Å2 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.251 / % possible all: 68.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ACE

2ace


解像度: 1.8→27.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 1738173.08 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: SEVERAL RESIDUES ARE NOT SEEN IN THE CRYSTAL STRUCTURE, DUE TO DISORDER. THESE INCLUDE THREE N- TERMINAL RESIDUES (ASP 1, ASP 2, HIS 3), AND THE C-TERMINAL RESIDUES AFTER THR 535. THERE ARE 2 ...詳細: SEVERAL RESIDUES ARE NOT SEEN IN THE CRYSTAL STRUCTURE, DUE TO DISORDER. THESE INCLUDE THREE N- TERMINAL RESIDUES (ASP 1, ASP 2, HIS 3), AND THE C-TERMINAL RESIDUES AFTER THR 535. THERE ARE 2 ALTERNATE CONFORMATIONS OBSERVED FOR RESIDUES: 9, 16, 19, 24, 46, 49, 55, 65, 221, 228, 260, 344, 353, 408, 430, 455, 468, 478, 508, 526.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 4317 5 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.185 86179 93.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 82.8547 Å2 / ksol: 0.367212 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.58 Å22.62 Å20 Å2
2--6.58 Å20 Å2
3----13.17 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.25 Å
Luzzati d res low-8 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→27.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4218 0 28 739 4985
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.411.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.262
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.122.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 597 5.1 %
Rwork0.289 11185 -
obs--77.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CARBOHYDRATE.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMCARBOHYDRATE.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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