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万見
- PDB-4b1v: Structure of the Phactr1 RPEL-N domain bound to G-actin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b1v
タイトルStructure of the Phactr1 RPEL-N domain bound to G-actin
要素
  • ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
  • PHOSPHATASE AND ACTIN REGULATOR 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / NUCLEOTIDE-BINDING / TRANSCRIPTION REGULATION / TRANSCRIPTION / MUSCLE PROTEIN / ATP-BINDING / CYTOSKELETON
機能・相同性
機能・相同性情報


dendrite arborization / regulation of neuron migration / protein phosphatase 1 binding / actomyosin structure organization / regulation of phosphorylation / protein phosphatase inhibitor activity / cytoskeletal motor activator activity / stress fiber assembly / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding ...dendrite arborization / regulation of neuron migration / protein phosphatase 1 binding / actomyosin structure organization / regulation of phosphorylation / protein phosphatase inhibitor activity / cytoskeletal motor activator activity / stress fiber assembly / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / cell motility / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cerebral cortex development / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / actin binding / actin cytoskeleton organization / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / synapse / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RPEL repeat / RPEL repeat / RPEL repeat profile. / Repeat in Drosophila CG10860, human KIAA0680 and C. elegans F26H9.2 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. ...RPEL repeat / RPEL repeat / RPEL repeat profile. / Repeat in Drosophila CG10860, human KIAA0680 and C. elegans F26H9.2 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / LATRUNCULIN B / Phosphatase and actin regulator 1 / Actin, alpha skeletal muscle / Phosphatase and actin regulator 1
類似検索 - 構成要素
生物種ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Mouilleron, S. / Wiezlak, M. / O'Reilly, N. / Treisman, R. / McDonald, N.Q.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Structures of the Phactr1 RPEL domain and RPEL motif complexes with G-actin reveal the molecular basis for actin binding cooperativity.
著者: Mouilleron, S. / Wiezlak, M. / O'Reilly, N. / Treisman, R. / McDonald, N.Q.
履歴
登録2012年7月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月21日Group: Database references
改定 1.22018年2月28日Group: Advisory / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32023年12月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
B: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
M: PHOSPHATASE AND ACTIN REGULATOR 1
N: PHOSPHATASE AND ACTIN REGULATOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,90316
ポリマ－91,6164
非ポリマー2,28612
水10,863603
1
B: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
N: PHOSPHATASE AND ACTIN REGULATOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,10610
ポリマ－45,8082
非ポリマー1,2978
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4690 Å2
ΔGint-19.7 kcal/mol
Surface area15940 Å2
手法PISA
2
A: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
M: PHOSPHATASE AND ACTIN REGULATOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,7976
ポリマ－45,8082
非ポリマー9894
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4250 Å2
ΔGint-20.4 kcal/mol
Surface area15580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.121, 75.924, 122.451
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABMN

#1: タンパク質 ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE / ALPHA SKELETAL MUSCLE ACTIN / ALPHA-ACTIN-1


分子量: 41965.754 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 2-377 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質・ペプチド PHOSPHATASE AND ACTIN REGULATOR 1 / PHOSPHATASE AND ACTIN REGULATOR 1\ / ISOFORM CRA_C


分子量: 3842.494 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 138-162 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: G5E8P7, UniProt: Q2M3X8*PLUS

-
非ポリマー , 6種, 615分子

#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-LAB / LATRUNCULIN B / ラトルンクリンB


分子量: 395.513 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H29NO5S / コメント: 毒素*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 603 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.62 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9763
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→40 Å / Num. obs: 81005 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 1.4 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 17.16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.01 / Net I/σ(I): 3.9
反射 シェル解像度: 1.75→1.84 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 93.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.8.1_1168)精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2V52

2v52


解像度: 1.75→29.278 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 0.84 / 位相誤差: 21.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2212 3908 5 %
Rwork0.1795 --
obs0.1816 77602 95.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→29.278 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5943 0 146 603 6692
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076340
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1658621
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3412401
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077965
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061092
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.81260.33883680.2917076X-RAY DIFFRACTION92
1.8126-1.88510.31423920.26487446X-RAY DIFFRACTION98
1.8851-1.97090.26563940.23117499X-RAY DIFFRACTION98
1.9709-2.07480.23213820.19457490X-RAY DIFFRACTION98
2.0748-2.20470.22084110.17467487X-RAY DIFFRACTION98
2.2047-2.37490.22353930.16817426X-RAY DIFFRACTION97
2.3749-2.61370.22473810.1687423X-RAY DIFFRACTION97
2.6137-2.99160.21844240.16697365X-RAY DIFFRACTION96
2.9916-3.76790.20073700.16297359X-RAY DIFFRACTION95
3.7679-29.28180.1843930.1577123X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3907-0.26620.28321.6535-0.29472.36680.0920.2291-0.0125-0.3666-0.0445-0.03950.05450.029-0.03970.15780.00960.02490.12250.0090.0633-3.3035-3.6615-19.9976
24.9172-1.3941.80822.844-1.43055.99920.190.62580.9117-0.5584-0.13330.6182-0.7661-0.32290.13940.25970.1164-0.02320.30710.08540.3601-18.9219.8513-17.3566
30.802-0.6062-0.65962.43440.14660.9965-0.0575-0.1279-0.08180.25-0.0314-0.1250.10890.0920.06630.09510.006-0.00130.10830.03440.11-5.3116-12.87052.8138
41.9914-0.65160.04472.1684-0.11590.7691-0.0804-0.13380.07880.34970.05390.0625-0.0845-0.10590.01990.14070.01610.04340.13290.00130.0901-21.22235.13188.856
51.65220.3709-0.6461.6837-0.37862.17330.1084-0.280.03260.4353-0.0331-0.1005-0.10760.1071-0.06580.1629-0.0151-0.03240.118600.0854.287421.2694-40.9243
61.53952.1587-1.34734.7993-3.80094.3979-0.0856-0.3641-0.65490.04640.13780.34770.5922-0.2611-0.00360.246-0.0420.02810.21830.07790.3084-12.21826.487-41.8526
70.94680.46120.52882.29330.1031.1738-0.06480.09380.0505-0.23230.0174-0.1369-0.09440.06430.03360.0744-0.01310.01030.09020.02410.12921.655330.2856-63.8251
81.71841.15220.14842.5644-0.32221.2598-0.06510.1066-0.065-0.34150.02530.08030.1171-0.11730.03230.12420.0001-0.04860.1213-0.00620.1443-13.763812.3224-69.6495
92.34551.4161-0.39173.35880.73291.63790.08380.1868-0.26350.1273-0.0807-0.31020.2133-0.1361-0.02120.17670.02150.02170.21140.02920.39386.1174-21.1856-10.5968
102.7672-1.72690.53783.53160.48531.32940.1104-0.01420.15480.0926-0.1335-0.2766-0.1484-0.0898-0.0010.181-0.02690.04870.18880.00930.397113.329338.7423-50.061
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 5:32 OR RESID 70:144 OR RESID 338:375)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 33:69)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 145:180 OR RESID 270:337)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 181:269)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND (RESID 5:32 OR RESID 70:144 OR RESID 338:375)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND (RESID 33:69)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN B AND (RESID 145:180 OR RESID 270:337)
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND (RESID 181:269)
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN M
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN N

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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