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- PDB-4b1w: Structure of the Phactr1 RPEL-2 domain bound to actin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b1w
タイトルStructure of the Phactr1 RPEL-2 domain bound to actin
要素
  • ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
  • PHOSPHATASE AND ACTIN REGULATOR 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / NUCLEOTIDE-BINDING / TRANSCRIPTION REGULATION / TRANSCRIPTION / MUSCLE PROTEIN / ATP-BINDING / CYTOSKELETON
機能・相同性
機能・相同性情報


dendrite arborization / regulation of neuron migration / actomyosin structure organization / cytoskeletal motor activator activity / protein phosphatase inhibitor activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / stress fiber assembly / troponin I binding / filamentous actin ...dendrite arborization / regulation of neuron migration / actomyosin structure organization / cytoskeletal motor activator activity / protein phosphatase inhibitor activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / stress fiber assembly / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / stress fiber / skeletal muscle fiber development / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / cell motility / cerebral cortex development / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / actin binding / cell body / actin cytoskeleton organization / hydrolase activity / protein domain specific binding / synapse / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RPEL repeat / RPEL repeat / RPEL repeat profile. / Repeat in Drosophila CG10860, human KIAA0680 and C. elegans F26H9.2 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. ...RPEL repeat / RPEL repeat / RPEL repeat profile. / Repeat in Drosophila CG10860, human KIAA0680 and C. elegans F26H9.2 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / LATRUNCULIN B / Phosphatase and actin regulator 1 / Actin, alpha skeletal muscle / Phosphatase and actin regulator 1
類似検索 - 構成要素
生物種ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Mouilleron, S. / Wiezlak, M. / O'Reilly, N. / Treisman, R. / McDonald, N.Q.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Structures of the Phactr1 RPEL domain and RPEL motif complexes with G-actin reveal the molecular basis for actin binding cooperativity.
著者: Mouilleron, S. / Wiezlak, M. / O'Reilly, N. / Treisman, R. / McDonald, N.Q.
履歴
登録2012年7月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月22日Group: Database references
改定 1.22018年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32018年5月2日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
M: PHOSPHATASE AND ACTIN REGULATOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,8707
ポリマ－45,7552
非ポリマー1,1155
水4,792266
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3730 Å2
ΔGint-34.3 kcal/mol
Surface area15960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.220, 128.220, 135.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 BM

#1: タンパク質 ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE / ALPHA SKELETAL MUSCLE ACTIN / ALPHA-ACTIN-1


分子量: 41979.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質・ペプチド PHOSPHATASE AND ACTIN REGULATOR 1 / PHOSPHATASE AND ACTIN REGULATOR 1 / ISOFORM CRA_C


分子量: 3775.406 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 486-517 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: G5E8P7, UniProt: Q2M3X8*PLUS

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非ポリマー , 6種, 271分子

#3: 化合物 ChemComp-LAB / LATRUNCULIN B / ラトルンクリンB


分子量: 395.513 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H29NO5S / コメント: 毒素*YM
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 266 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.57 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / タイプ: ESRF / 波長: 0.9763
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→40 Å / Num. obs: 38647 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 1.3 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 18.69 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 4
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2V52

2v52


解像度: 1.95→31.726 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.42 / 位相誤差: 22.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2131 1966 5 %
Rwork0.1791 --
obs0.1808 39203 94.97 %
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 2 Å2 / ksol: 2 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→31.726 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2945 0 70 266 3281
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073118
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0954255
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.2921198
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072487
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004539
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-2.01970.30591840.26763555X-RAY DIFFRACTION92
2.0197-2.10050.29872000.2383608X-RAY DIFFRACTION94
2.1005-2.19610.25382030.20653638X-RAY DIFFRACTION95
2.1961-2.31190.23712060.18853703X-RAY DIFFRACTION96
2.3119-2.45670.22691930.17633744X-RAY DIFFRACTION96
2.4567-2.64630.23541850.17333745X-RAY DIFFRACTION96
2.6463-2.91240.20391950.17533788X-RAY DIFFRACTION96
2.9124-3.33340.21142000.17323827X-RAY DIFFRACTION97
3.3334-4.19820.18022250.15293810X-RAY DIFFRACTION97
4.1982-31.73050.1741750.16563819X-RAY DIFFRACTION92
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5430.1524-0.38721.97570.19080.82910.1114-0.40020.19620.0701-0.20720.7278-0.1026-0.1311-0.05210.0898-0.01210.10590.2207-0.01850.072-50.17412.586649.2666
21.15320.309-0.07480.9028-0.11250.40380.0639-0.22950.25930.1287-0.10160.1836-0.1835-0.0518-0.00210.1401-0.01230.01740.1275-0.05440.1068-34.938918.18346.0977
31.29070.1691-0.05171.19150.03910.3646-0.02010.0749-0.3133-0.02160.0194-0.15330.03390.01020.00310.0734-0.0066-0.00360.0709-0.00110.1103-28.74290.261835.8661
40.9645-0.1278-0.04710.46510.06620.99730.2444-0.68260.58880.4219-0.0508-0.2175-0.31730.0403-0.10920.266-0.06620.05210.2569-0.15460.3262-30.442719.805955.0266
51.34510.3634-0.71581.2083-0.56111.20410.1939-0.16330.37870.20030.0834-0.2741-0.23390.2508-0.0740.6538-0.2650.02190.4937-0.16730.454-19.084526.454755.2558
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN B AND (RESSEQ 5:97)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B AND (RESSEQ 98:195)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN B AND (RESSEQ 196:320)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESSEQ 321:373)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN M

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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