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万見
- PDB-3m1f: Crosslinked complex of actin with first W domain of Vibrio paraha... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m1f
タイトルCrosslinked complex of actin with first W domain of Vibrio parahaemolyticus VopL
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Putative uncharacterized protein VPA1370
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / ACTIN / ACTIN-BINDING PROTEIN / CROSSLINKING / NUCLEATOR / PROTEIN-PROTEIN INTERACTION / ATP-binding / Cytoskeleton / Methylation / Muscle protein / Nucleotide-binding / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament ...cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / stress fiber / skeletal muscle fiber development / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / actin binding / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / VopL C-terminal dimerization domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH2 domain / WH2 domain profile. / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain ...: / : / VopL C-terminal dimerization domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH2 domain / WH2 domain profile. / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Actin, alpha skeletal muscle / WH2 domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Vibrio parahaemolyticus (腸炎ビブリオ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Namgoong, S. / Dominguez, R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structure of a longitudinal actin dimer assembled by tandem w domains: implications for actin filament nucleation.
著者: Rebowski, G. / Namgoong, S. / Boczkowska, M. / Leavis, P.C. / Navaza, J. / Dominguez, R.
履歴
登録2010年3月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年4月2日Group: Other
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
V: Putative uncharacterized protein VPA1370
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8504
ポリマ－45,3032
非ポリマー5472
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2960 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area17280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.606, 76.363, 86.137
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質・ペプチド Putative uncharacterized protein VPA1370 / VopL


分子量: 3426.897 Da / 分子数: 1 / Fragment: VopL WH2 domain (130-160aa) / Mutation: V131C / 由来タイプ: 合成
詳細: Chemically synthesized peptide. The sequence naturally occurs in Vibrio parahaemolyticus.
由来: (合成) Vibrio parahaemolyticus (腸炎ビブリオ)
参照: UniProt: Q87GE5
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.12 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: 0.2 N Lithium Nitrate, 20% polyethylene glycol 3350, pH 7.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月20日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.89→50 Å / Num. all: 18692 / Num. obs: 10207 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.9 % / Biso Wilson estimate: 62.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.168 / Rsym value: 0.168 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 2.89→2.99 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.461 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Rsym value: 0.461 / % possible all: 92.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIX(phenix.autoMR)モデル構築
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2a3z

2a3z


解像度: 2.89→37.51 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 929 -RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.212 9283 90.13 %-
all-9283 --
原子変位パラメータBiso mean: 62.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.89→37.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3026 0 32 0 3058
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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