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- PDB-3uw9: Crystal Structure of the first bromodomain of human BRD4 in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uw9
タイトルCrystal Structure of the first bromodomain of human BRD4 in complex with a diacetylated histone 4 peptide (H4K8acK12ac)
要素
  • Bromodomain-containing protein 4
  • histone 4 peptide (H4K8acK12ac)
キーワードPROTEIN BINDING / Bromodomain / Bromodomain containing protein 4 / CAP / HUNK1 / MCAP / Mitotic chromosome associated protein / peptide complex / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II C-terminal domain binding / P-TEFb complex binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / host-mediated suppression of viral transcription / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends ...RNA polymerase II C-terminal domain binding / P-TEFb complex binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / host-mediated suppression of viral transcription / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / condensed nuclear chromosome / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / histone reader activity / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / : / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / transcription coregulator activity / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / p53 binding / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / chromosome / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / regulation of inflammatory response / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / histone binding / Potential therapeutics for SARS / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / transcription coactivator activity / chromosome, telomeric region / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / TATA box binding protein associated factor ...Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Histone-fold / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Bromodomain-containing protein 4 / Histone H4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Filippakopoulos, P. / Felletar, I. / Picaud, S. / Keates, T. / Muniz, J. / Gileadi, O. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. ...Filippakopoulos, P. / Felletar, I. / Picaud, S. / Keates, T. / Muniz, J. / Gileadi, O. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2012
タイトル: Histone recognition and large-scale structural analysis of the human bromodomain family.
著者: Filippakopoulos, P. / Picaud, S. / Mangos, M. / Keates, T. / Lambert, J.P. / Barsyte-Lovejoy, D. / Felletar, I. / Volkmer, R. / Muller, S. / Pawson, T. / Gingras, A.C. / Arrowsmith, C.H. / Knapp, S.
履歴
登録2011年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月11日Group: Database references
改定 2.02023年9月13日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / database_PDB_caveat / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_asym / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.type_symbol / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref.entity_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site_gen.label_asym_id / _struct_site_gen.label_seq_id
改定 2.12023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 3.02024年4月3日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity ...atom_site / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_asym / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_entity_id ..._atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 / _struct_asym.entity_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref.entity_id / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_seq_id / _struct_site_gen.label_seq_id
改定 3.12024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 4
B: Bromodomain-containing protein 4
C: Bromodomain-containing protein 4
D: Bromodomain-containing protein 4
E: histone 4 peptide (H4K8acK12ac)
F: histone 4 peptide (H4K8acK12ac)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6266
ポリマ－62,6266
非ポリマー00
水2,234124
1
A: Bromodomain-containing protein 4
C: Bromodomain-containing protein 4
E: histone 4 peptide (H4K8acK12ac)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3133
ポリマ－31,3133
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1980 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area14350 Å2
手法PISA
2
B: Bromodomain-containing protein 4
D: Bromodomain-containing protein 4
F: histone 4 peptide (H4K8acK12ac)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3133
ポリマ－31,3133
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1980 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area12340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.600, 99.600, 136.700
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質
Bromodomain-containing protein 4 / Protein HUNK1


分子量: 15099.380 Da / 分子数: 4 / 断片: unp resideus 44-168 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD4, HUNK1 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3 / 参照: UniProt: O60885
#2: タンパク質・ペプチド histone 4 peptide (H4K8acK12ac) / peptide (H4K8acK12ac)


分子量: 1114.301 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 8-18 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62805
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / Density meas: 54.56 Mg/m3 / 溶媒含有率: 54.56 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris, 0.3M LiCl 15% PEG6000, 10% EtGly, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K, pH 8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 9 % / Av σ(I) over netI: 3.1 / 数: 281101 / Rsym value: 0.146 / D res high: 2.3 Å / D res low: 40.25 Å / Num. obs: 31295 / % possible obs: 100
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
7.2740.2598.910.090.098
5.147.2710010.0960.0968.5
4.25.1410010.1130.1138.5
3.644.210010.1240.1248.9
3.253.6410010.1270.1279.1
2.973.2510010.1770.1779.2
2.752.9710010.2630.2639.2
2.572.7510010.4190.4199.3
2.422.5710010.6290.6299.3
2.32.4210010.980.988.8
反射解像度: 2.3→42.33 Å / Num. all: 31295 / Num. obs: 31295 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 48.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.146 / Rsym value: 0.146 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.3-2.428.80.980.83962645010.98100
2.42-2.579.30.6291.23922842200.629100
2.57-2.759.30.4191.83718740150.419100
2.75-2.979.20.2632.83453037420.263100
2.97-3.259.20.17743149234410.177100
3.25-3.649.10.12752852331500.127100
3.64-4.28.90.1244.82496028020.124100
4.2-5.148.50.1135.22043824010.113100
5.14-7.278.50.0965.81614419040.096100
7.27-40.2580.095.7897311190.0998.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 49.76 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å40.25 Å
Translation2.5 Å40.25 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
GDAデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Ensemble of PDB entries 2OSS, 2OUO, 2GRC, 2OO1, 3DAI, 3D7C

2oss

2ouo

2grc

2oo1

3dai

3d7c


解像度: 2.3→42.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / WRfactor Rfree: 0.2665 / WRfactor Rwork: 0.2087 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8227 / SU B: 13.84 / SU ML: 0.17 / SU R Cruickshank DPI: 0.2489 / SU Rfree: 0.2192 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.249 / ESU R Free: 0.219 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 1575 5 %RANDOM
Rwork0.1998 ---
all0.2026 31256 --
obs0.2026 31231 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 157.17 Å2 / Biso mean: 53.129 Å2 / Biso min: 20.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.16 Å20 Å20 Å2
2--0.16 Å20 Å2
3----0.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→42.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3792 0 12 124 3928
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.023918
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022614
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6821.965337
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.6883.0056365
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6055463
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.37225.851188
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.70115647
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.154157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2581
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214288
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02755
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.401 106 -
Rwork0.276 1947 -
all-2053 -
obs--99.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0901-0.4561-1.31995.35572.91515.3152-0.02440.03510.19160.1031-0.07950.15710.19260.00180.10380.0415-0.0255-0.01640.05050.04730.071534.494217.649752.9451
25.8511-2.1354-0.74037.3505-1.39313.35570.12720.23290.44490.04060.0414-0.145-0.3246-0.2198-0.16860.06390.06210.05370.10950.07520.075139.996326.896428.265
34.08811.07281.57155.51640.30215.6920.45230.0491-0.1826-0.0359-0.3350.38070.6826-0.1943-0.11730.32680.03520.00720.1335-0.12330.165722.3642-1.164327.5994
46.8787-0.432-0.38113.3838-0.06092.09010.1061-0.21040.12140.0359-0.12330.03490.0869-0.08620.01730.06550.0225-0.01650.1148-0.05890.09988.573922.343729.7943
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A43 - 166
2X-RAY DIFFRACTION2B58 - 166
3X-RAY DIFFRACTION3C56 - 167
4X-RAY DIFFRACTION4D59 - 167

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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