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万見
- PDB-3mqm: Crystal Structure of the Bromodomain of human ASH1L -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mqm
タイトルCrystal Structure of the Bromodomain of human ASH1L
要素Probable histone-lysine N-methyltransferase ASH1L
キーワードTRANSFERASE / ASH1L / Ash1 / KIAA1420 / Absent small and homeotic disks protein 1 homolog / Lysine N-methyltransferase 2H / KMT2H / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


uterine gland development / tarsal gland development / histone H3K9 monomethyltransferase activity / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / histone H3K36 trimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / uterus morphogenesis / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / flagellated sperm motility ...uterine gland development / tarsal gland development / histone H3K9 monomethyltransferase activity / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / histone H3K36 trimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / uterus morphogenesis / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / flagellated sperm motility / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3K4 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / negative regulation of MAPK cascade / negative regulation of acute inflammatory response / decidualization / single fertilization / bicellular tight junction / post-embryonic development / skeletal system development / PKMTs methylate histone lysines / MAPK cascade / chromosome / methylation / transcription by RNA polymerase II / inflammatory response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
ASH1-like, PHD finger / ASH1-like, Bromodomain / PhD finger domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / DNA binding domain with preference for A/T rich regions / AT hook, DNA-binding motif / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily ...ASH1-like, PHD finger / ASH1-like, Bromodomain / PhD finger domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / DNA binding domain with preference for A/T rich regions / AT hook, DNA-binding motif / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / Bromo adjacent homology domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / BAH domain / BAH domain profile. / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase ASH1L
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Filippakopoulos, P. / Picaud, S. / Keates, T. / Felletar, I. / Vollmar, M. / Chaikuad, A. / Krojer, T. / Canning, P. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. ...Filippakopoulos, P. / Picaud, S. / Keates, T. / Felletar, I. / Vollmar, M. / Chaikuad, A. / Krojer, T. / Canning, P. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2012
タイトル: Histone recognition and large-scale structural analysis of the human bromodomain family.
著者: Filippakopoulos, P. / Picaud, S. / Mangos, M. / Keates, T. / Lambert, J.P. / Barsyte-Lovejoy, D. / Felletar, I. / Volkmer, R. / Muller, S. / Pawson, T. / Gingras, A.C. / Arrowsmith, C.H. / Knapp, S.
履歴
登録2010年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年4月11日Group: Database references
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable histone-lysine N-methyltransferase ASH1L
B: Probable histone-lysine N-methyltransferase ASH1L


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7512
ポリマ－28,7512
非ポリマー00
水27015
1
A: Probable histone-lysine N-methyltransferase ASH1L


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3751
ポリマ－14,3751
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Probable histone-lysine N-methyltransferase ASH1L


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3751
ポリマ－14,3751
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Probable histone-lysine N-methyltransferase ASH1L

B: Probable histone-lysine N-methyltransferase ASH1L


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7512
ポリマ－28,7512
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_564x-y,x+1,z-1/61
Buried area920 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area13490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.590, 69.590, 151.340
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 2

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLULYSLYSAA2433 - 24553 - 25
21GLUGLULYSLYSBB2433 - 24553 - 25
12LEULEULYSLYSAA2462 - 247332 - 43
22LEULEULYSLYSBB2462 - 247332 - 43
13ASNASNLEULEUAA2475 - 248645 - 56
23ASNASNLEULEUBB2475 - 248645 - 56
14LEULEULEULEUAA2488 - 249658 - 66
24LEULEULEULEUBB2488 - 249658 - 66
15THRTHRVALVALAA2497 - 250367 - 73
25THRTHRVALVALBB2497 - 250367 - 73
16GLUGLUGLUGLUAA2504 - 251874 - 88
26GLUGLUGLUGLUBB2504 - 251874 - 88
17LYSLYSPROPROAA2519 - 252689 - 96
27LYSLYSPROPROBB2519 - 252689 - 96
18VALVALVALVALAA2527 - 255397 - 123
28VALVALVALVALBB2527 - 255397 - 123

-
要素

#1: タンパク質 Probable histone-lysine N-methyltransferase ASH1L / Absent small and homeotic disks protein 1 homolog / ASH1-like protein / huASH1 / Lysine N-methyltransferase 2H


分子量: 14375.469 Da / 分子数: 2 / 断片: BROMODOMAIN of human ASH1L (UNP RESIDUES 2438:2564) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASH1L, KIAA1420, KMT2H / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3 / 参照: UniProt: Q9NR48, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.1 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.15M NaNO3 20% PEG3350 10% EtGly, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.503
11-H-K, K, -L20.497
反射解像度: 2.54→47.14 Å / Num. all: 13731 / Num. obs: 13718 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 66.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2.54→2.68 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 2022 / Rsym value: 0.76 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 36.66 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.54 Å38.68 Å
Translation2.54 Å38.68 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
GDAデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2NXB, 2OO1, 2OSS, 2OUO, 2RFJ, 3DAI, 3D7C, 3DWY

2nxb

2oo1

2oss

2ouo

2rfj

3dai

3d7c

3dwy


解像度: 2.54→47.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / WRfactor Rfree: 0.264 / WRfactor Rwork: 0.21 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.801 / SU B: 15.379 / SU ML: 0.153 / SU R Cruickshank DPI: 0.069 / SU Rfree: 0.055 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.055 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 845 6.2 %RANDOM
Rwork0.204 ---
all0.207 13711 --
obs0.207 13682 99.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 125.69 Å2 / Biso mean: 66.426 Å2 / Biso min: 29.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-29.52 Å20 Å20 Å2
2--29.52 Å20 Å2
3----59.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.54→47.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1918 0 0 15 1933
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221952
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.021284
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3751.9742649
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92933142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3985250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.71924.58885
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.87415316
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.3331510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2300
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212204
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02386
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
669TIGHT POSITIONAL0.030.05
732MEDIUM POSITIONAL0.060.5
669TIGHT THERMAL5.990.5
732MEDIUM THERMAL5.512
LS精密化 シェル解像度: 2.54→2.605 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 76 -
Rwork0.245 920 -
all-996 -
obs--98.22 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2906-0.3548-0.06230.52610.14160.8904-0.088-0.047-0.00390.03860.0221-0.02020.1221-0.12590.06590.1040.00860.02270.05190.02150.0475-39.453416.7122-2.0186
25.83865.51332.1715.5883-1.74862.19580.1203-0.0435-0.3842-1.4242-0.1111-0.75620.61410.0077-0.00910.30780.04940.12410.04740.01350.1582-28.2651.9246-1.1574
30.11580.1540.25831.47940.06490.6515-0.03330.00380.02620.1245-0.02530.074-0.06430.02990.05860.11830.02460.00330.06510.02280.0645-33.807922.11247.2425
40.77680.98990.93241.80681.36871.19520.0198-0.13830.0149-0.02190.0187-0.18970.0617-0.0826-0.03840.20350.01680.04620.1333-0.04850.1022-31.751512.330525.1483
50.3788-0.1058-0.2770.8383-0.4170.51260.2090.02810.2019-0.0510.0010.0904-0.1673-0.0536-0.210.13810.06180.06580.1337-0.06230.2056-47.308726.893934.2523
60.3798-0.4056-0.29010.79570.04781.175-0.0520.0576-0.0156-0.0904-0.0903-0.0149-0.0242-0.15170.14220.10440.0193-0.02120.062-0.00190.0613-39.16819.873522.7711
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2431 - 2518
2X-RAY DIFFRACTION2A2519 - 2526
3X-RAY DIFFRACTION3A2527 - 2556
4X-RAY DIFFRACTION4B2431 - 2456
5X-RAY DIFFRACTION5B2457 - 2482
6X-RAY DIFFRACTION6B2483 - 2556

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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