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- PDB-2vdb: Structure of human serum albumin with S-naproxen and the GA module -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vdb
タイトルStructure of human serum albumin with S-naproxen and the GA module
要素
  • PEPTOSTREPTOCOCCAL ALBUMIN-BINDING PROTEIN
  • SERUM ALBUMIN
キーワードPROTEIN BINDING / LIPID-BINDING / METAL-BINDING / PEPTIDOGLYCAN-ANCHOR / BACTERIAL ALBUMIN-BINDING / DISEASE MUTATION / THREE-HELIX BUNDLE / GA MODULE / DRUG BINDING / GLYCOPROTEIN / CLEAVAGE ON PAIR OF BASIC RESIDUES / HUMAN SERUM ALBUMIN / SECRETED / NAPROXEN / CELL WALL / GLYCATION
機能・相同性
機能・相同性情報


Ciprofloxacin ADME / exogenous protein binding / cellular response to calcium ion starvation / enterobactin binding / Heme biosynthesis / HDL remodeling / negative regulation of mitochondrial depolarization / Prednisone ADME / Heme degradation / Aspirin ADME ...Ciprofloxacin ADME / exogenous protein binding / cellular response to calcium ion starvation / enterobactin binding / Heme biosynthesis / HDL remodeling / negative regulation of mitochondrial depolarization / Prednisone ADME / Heme degradation / Aspirin ADME / antioxidant activity / toxic substance binding / Scavenging of heme from plasma / Recycling of bile acids and salts / platelet alpha granule lumen / fatty acid binding / cellular response to starvation / Post-translational protein phosphorylation / Cytoprotection by HMOX1 / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / pyridoxal phosphate binding / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / blood microparticle / endoplasmic reticulum lumen / copper ion binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Albumin-binding domain / Repeat of unknown function DUF5633 / Family of unknown function (DUF5633) / GA-like domain / GA-like domain / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #10 / Serum albumin/Alpha-fetoprotein/Afamin / ALB/AFP/VDB / Serum albumin, N-terminal / Serum albumin, conserved site ...Albumin-binding domain / Repeat of unknown function DUF5633 / Family of unknown function (DUF5633) / GA-like domain / GA-like domain / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #10 / Serum albumin/Alpha-fetoprotein/Afamin / ALB/AFP/VDB / Serum albumin, N-terminal / Serum albumin, conserved site / Serum albumin-like / Serum albumin family / Albumin domain signature. / Albumin domain profile. / serum albumin / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DECANOIC ACID / (2S)-2-(6-methoxynaphthalen-2-yl)propanoic acid / Albumin / Peptostreptococcal albumin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種PEPTOSTREPTOCOCCUS MAGNUS (バクテリア)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.52 Å
データ登録者Lejon, S. / Cramer, J.F. / Nordberg, P.A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2008
タイトル: Structural Basis for the Binding of Naproxen to Human Serum Albumin in the Presence of Fatty Acids and the Ga Module.
著者: Lejon, S. / Cramer, J.F. / Nordberg, P.A.
履歴
登録2007年10月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERUM ALBUMIN
B: PEPTOSTREPTOCOCCAL ALBUMIN-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,3909
ポリマ－72,1272
非ポリマー1,2647
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2110 Å2
ΔGint-15.6 kcal/mol
Surface area36130 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)190.507, 49.462, 79.933
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.00, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 SERUM ALBUMIN / HUMAN SERUM ALBUMIN


分子量: 65917.484 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 30-608 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: SERUM / 参照: UniProt: P02768
#2: タンパク質 PEPTOSTREPTOCOCCAL ALBUMIN-BINDING PROTEIN / GA MODULE


分子量: 6209.128 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 213-265 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) PEPTOSTREPTOCOCCUS MAGNUS (バクテリア)
プラスミド: PET28 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q51911
#3: 化合物
ChemComp-DKA / DECANOIC ACID / デカン酸


分子量: 172.265 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H20O2
#4: 化合物 ChemComp-NPS / (2S)-2-(6-methoxynaphthalen-2-yl)propanoic acid / NAPROXEN


分子量: 230.259 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H14O3 / コメント: 抗炎症剤*YM
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細(NPX): S-NAPROXEN.
配列の詳細STRUCTURE CONTAINS RESIDUES 30 TO 608 OF THE UNIPROT ENTRY, CORRESPONDING TO RESIDUES 6 TO 584 IN ...STRUCTURE CONTAINS RESIDUES 30 TO 608 OF THE UNIPROT ENTRY, CORRESPONDING TO RESIDUES 6 TO 584 IN THE BIOLOGICAL MOLECULE. THE GA MODULE IS RESIDUES 213 TO 265 OF THE UNIPROT ENTRY. THE STRUCTURE ALSO CONTAINS 2 N-TERMINAL TAG RESIDUES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 26-32% PEG 3350, 50 MM POTASSIUM PHOSPHATE, 0.1 M AMMONIUM PHOSPHATE/POTASSIUM PHOSPHATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月17日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: DIAMOND(111), GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→80.32 Å / Num. obs: 24847 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 3.7 / 冗長度: 6.33 % / Biso Wilson estimate: 58.71 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 12.22
反射 シェル解像度: 2.5→2.52 Å / 冗長度: 3.69 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 1.95 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
TRUNCATEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1E7E AND 1TF0

1e7e

1tf0


解像度: 2.52→94.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 24.495 / SU ML: 0.272 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.661 / ESU R Free: 0.329 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 1273 5.14 %RANDOM
Rwork0.234 ---
obs0.236 24846 96.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 57.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.891 Å20 Å20.198 Å2
2--2.076 Å20 Å2
3----0.164 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.52→94.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4783 0 89 0 4872
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0224977
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3711.9746742
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0585626
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.13324.502211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.69215792
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.9051523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2764
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023732
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2650.22553
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.320.23461
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1990.2210
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2550.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0330.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.86323230
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.38535024
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.86521949
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.27731718
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 11.17→94.92 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.228 17
Rwork0.293 264
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.4372-0.4552-1.28253.2271-1.22288.1325-0.13091.6769-0.8563-0.18770.00160.4563-0.097-1.45550.1293-0.14150.0693-0.11210.5611-0.40950.227910.335-10.88316.489
27.1002-0.3121-2.01750.9258-0.01022.4077-0.01730.54640.06410.062-0.13790.4003-0.0172-0.60880.1553-0.1340.034-0.0567-0.1739-0.1208-0.265332.281-5.63820.257
36.9941-0.53070.58483.52970.90632.9487-0.0637-0.0170.3423-0.0756-0.1392-0.4597-0.16410.12180.203-0.25380.0603-0.0426-0.3336-0.0263-0.397949.043-1.17521.346
410.4763-3.7031-8.04931.31312.77467.3764-0.1985-0.3060.36330.10540.0528-0.02550.23160.00740.1456-0.13140.0078-0.0958-0.2486-0.1444-0.067835.4279.45335.941
59.8225-0.1534-4.16282.45880.58724.57480.4977-0.58240.05860.2891-0.35940.2859-0.0886-0.551-0.1382-0.0968-0.066-0.02590.0395-0.1285-0.04715.15614.4350.049
65.1466-1.3985-0.88529.50341.08715.41940.17281.35790.296-0.5846-0.1146-0.4366-0.03450.2623-0.0581-0.13610.03490.03230.13130.0484-0.368153.256-5.0865.25
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 170
2X-RAY DIFFRACTION2A174 - 280
3X-RAY DIFFRACTION3A283 - 336
4X-RAY DIFFRACTION4A343 - 466
5X-RAY DIFFRACTION5A471 - 584
6X-RAY DIFFRACTION6B1 - 53

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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