[日本語] English
万見
- PDB-1w76: Orthorhombic form of Torpedo californica acetylcholinesterase (AC... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w76
タイトルOrthorhombic form of Torpedo californica acetylcholinesterase (AChE) complexed with bis-acting galanthamine derivative
要素ACETYLCHOLINESTERASE
キーワードHYDROLASE / ALZHEIMER'S DISEASE / CHOLINESTERASE / GLYCOPROTEIN / GPI-ANCHOR / MUSCLE / NERVE / NEUROTRANSMITTER DEGRADATION / SERINE ESTERASE / SERINE HYDROLASE / SYNAPSE
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / acetylcholinesterase / acetylcholinesterase activity / choline metabolic process / side of membrane / synaptic cleft / synapse / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, fish/snake / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold ...Acetylcholinesterase, fish/snake / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(-)-GALANTHAMINE / Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種TORPEDO CALIFORNICA (エイ)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Greenblatt, H.M. / Guillou, C. / Guenard, D. / Badet, B. / Thal, C. / Silman, I. / Sussman, J.L.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2004
タイトル: The complex of a bivalent derivative of galanthamine with torpedo acetylcholinesterase displays drastic deformation of the active-site gorge: implications for structure-based drug design.
著者: Greenblatt, H.M. / Guillou, C. / Guenard, D. / Argaman, A. / Botti, S. / Badet, B. / Thal, C. / Silman, I. / Sussman, J.L.
#1: ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 1998
タイトル: Potent Acetylcholinesterase Inhibitors: Design, Synthesis, and Structure-Activity Relationships of Bis-Interacting Ligands in the Galanthamine Series
著者: Mary, A. / Renko, D.Z. / Guillou, C. / Thal, C.
履歴
登録2004年8月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42019年4月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title
改定 1.52019年5月22日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine / Item: _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.62020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ACETYLCHOLINESTERASE
B: ACETYLCHOLINESTERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,1108
ポリマ－122,6502
非ポリマー1,4606
水2,072115
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)91.223, 105.253, 150.559
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99997, -0.00714, -0.00293), (-0.00717, 0.99992, 0.01077), (0.00285, 0.01079, -0.99994)
ベクター: 182.80691, 0.04906, 102.5855)

-
要素

#1: タンパク質 ACETYLCHOLINESTERASE / ACHE


分子量: 61325.090 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 22-564 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) TORPEDO CALIFORNICA (エイ) / 器官: ELECTRIC ORGAN / Variant: G2 FORM / 組織: ELECTROPLAQUE / 参照: UniProt: P04058, acetylcholinesterase
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-GNT / (-)-GALANTHAMINE / ガランタミン


分子量: 287.354 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21NO3 / コメント: 阻害剤, alkaloid*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細FIRST THREE RESIDUES IN BOTH CHAINS NOT VISIBLE. LAST 8 RESIDUES IN BOTH CHAINS NOT VISIBLE. ...FIRST THREE RESIDUES IN BOTH CHAINS NOT VISIBLE. LAST 8 RESIDUES IN BOTH CHAINS NOT VISIBLE. RESIDUES 486-489 NOT VISIBLE IN CHAIN A, BUT ARE VISIBLE IN CHAIN B.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 % / 解説: ISOMORPHOUS TO NATIVE ORTHORHOMBIC FORM
結晶化温度: 277 K / 詳細: 35-40% W/V PEG 200, 0.1M MES PH5.8 4 DEG. CELSIUS

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU IMAGEPLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年3月19日 / 詳細: OSMIC BLUE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→35 Å / Num. obs: 63928 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 28.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 98.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.3→34.17 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1695038.47 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: PHTHALIMIDE AND LINKER GROUP NOT VISIBLE FOR INHIBITORS IN EITHER ACTIVE SITE OF ASYMMETRIC UNIT. PROTEIN RESIDUES 284-289, PART OF ACTIVE SITE, HAVE LITTLE OR NO ELECTRON DENSITY IN BOTH CHAINS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 3188 5 %RANDOM
Rwork0.236 ---
obs0.236 63894 98.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS BULK SOLVENT MODEL USED / Bsol: 33.0197 Å2 / ksol: 0.3497 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.54 Å20 Å20 Å2
2--24.61 Å20 Å2
3----14.07 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→34.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8238 0 98 115 8451
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.31.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.682
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.252.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.41 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.395 431 5.5 %
Rwork0.357 7459 -
obs--98 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る