[日本語] English
万見
- PDB-1uz9: Crystallographic and solution studies of N-lithocholyl insulin: a... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uz9
タイトルCrystallographic and solution studies of N-lithocholyl insulin: a new generation of prolonged-acting insulins.
要素(INSULIN) x 2
キーワードINSULIN / DIABETES MELLITUS / INSULIN FAMILY / HORMONE DISEASE MUTATION
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / regulation of cellular amino acid metabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / regulation of cellular amino acid metabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of respiratory burst / positive regulation of peptide hormone secretion / Regulation of gene expression in beta cells / negative regulation of acute inflammatory response / alpha-beta T cell activation / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of dendritic spine maintenance / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of protein secretion / regulation of protein localization to plasma membrane / fatty acid homeostasis / Signal attenuation / negative regulation of lipid catabolic process / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of gluconeogenesis / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / transport vesicle / positive regulation of protein autophosphorylation / Insulin receptor recycling / neuron projection maintenance / NPAS4 regulates expression of target genes / positive regulation of protein metabolic process / positive regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of glycolytic process / activation of protein kinase B activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / acute-phase response / Regulation of insulin secretion / endosome lumen / positive regulation of protein secretion / positive regulation of glucose import / negative regulation of proteolysis / positive regulation of cell differentiation / regulation of transmembrane transporter activity / insulin-like growth factor receptor binding / wound healing / insulin receptor binding / regulation of synaptic plasticity / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / cognition / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / glucose metabolic process / regulation of protein localization / insulin receptor signaling pathway / cell-cell signaling / glucose homeostasis / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / secretory granule lumen / protease binding / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
M-CRESOL / Chem-UZ9 / Insulin
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Whittingham, J.L. / Jonassen, I. / Havelund, S. / Roberts, S.M. / Dodson, E.J. / Verma, C.S. / Wilkinson, A.J. / Dodson, G.G.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Crystallographic and Solution Studies of N-Lithocholyl Insulin: A New Generation of Prolonged-Acting Human Insulins
著者: Whittingham, J.L. / Jonassen, I. / Havelund, S. / Roberts, S.M. / Dodson, E.J. / Verma, C.S. / Wilkinson, A.J. / Dodson, G.G.
履歴
登録2004年3月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,4286
ポリマ－5,7172
非ポリマー7124
水90150
1
A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,57036
ポリマ－34,29912
非ポリマー4,27024
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/21
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)51.790, 51.790, 68.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1030-

ZN

21B-1031-

CL

31A-2004-

HOH

41B-2028-

HOH

詳細THE DODECAMER IS OF THE A-B HEXAMER TYPE WITH 6 A AND 6B CHAINS LINKED BY DISULFIDE BONDS THAT CAN BE GENERATEDBY APPLICATION OF SYMMETRY OPERATORS 2, 3, 10, 11 AND 12FROM REMARK 290 ABOVE.

-
要素

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質・ペプチド INSULIN


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 1 / 断片: INSULIN A CHAIN, RESIDUES 90-110 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド INSULIN


分子量: 3332.849 Da / 分子数: 1 / 断片: INSULIN B CHAIN, RESIDUES 25-53 / 由来タイプ: 合成
詳細: PEPTIDE LINK BETWEEN B 29 SIDE CHAIN AND LITHOCHOLYL GROUP
由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P01308

-
非ポリマー , 5種, 54分子

#3: 化合物 ChemComp-CRS / M-CRESOL / m-クレゾ-ル


分子量: 108.138 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H8O
#4: 化合物 ChemComp-UZ9 / (2S)-2-AMINO-6-({(4R)-4-[(10R,13S)-10,13-DIMETHYL-3-OXOHEXADECAHYDRO-1H-CYCLOPENTA[A]PHENANTHREN-17-YL]PENTANOYL}AMINO)HEXANOIC ACID


分子量: 502.729 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H50N2O4
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

構成要素の詳細INSULIN DECREASES BLOOD GLUCOSE CONCENTRATION AND INCREASES CELL PERMEABILITY TO MONOSACCHARIDES, ...INSULIN DECREASES BLOOD GLUCOSE CONCENTRATION AND INCREASES CELL PERMEABILITY TO MONOSACCHARIDES, AMINO ACIDS AND FATTY ACIDS. IT ACCELERATES GLYCOLYSIS, THE PENTOSE PHOSPHATE CYCLE, AND GLYCOGEN SYNTHESIS IN LIVER.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化pH: 8
詳細: 0.5 M TRIS-HCL PH 8.0 0.1M TRI-SODIUM CITRATE, 2MM ZINC ACETATE, 0.05% W/V M-CRESOL

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→24 Å / Num. obs: 7689 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 19.13 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.034 / Net I/σ(I): 33
反射 シェル解像度: 1.58→1.61 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.139 / Mean I/σ(I) obs: 14 / % possible all: 98

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1XDA

1xda


解像度: 1.6→24 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 1.48 / SU ML: 0.05 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.1 / ESU R Free: 0.09 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 353 5 %RANDOM
Rwork0.179 ---
obs0.18 7336 98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.52 Å20.26 Å20 Å2
2--0.52 Å20 Å2
3----0.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数388 0 46 50 484
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.021456
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.02403
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8212.073626
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.6563946
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.716550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg0.1070.272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0110.02484
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.0293
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.250.2105
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2430.2462
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1110.2258
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.460.230
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0070.21
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2790.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2250.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4630.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2771.5252
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2312407
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6043204
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8724.5218
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.59→1.63 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.227 21
Rwork0.148 530

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る