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- PDB-1e1y: Flavopiridol inhibits glycogen phosphorylase by binding at the in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e1y
タイトルFlavopiridol inhibits glycogen phosphorylase by binding at the inhibitor site
要素GLYCOGEN PHOSPHORYLASE, MUSCLE FORM
キーワードTRANSFERASE / ALLOSTERIC INHIBITION
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / : / : / glycogen catabolic process / skeletal muscle myofibril / pyridoxal phosphate binding / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CPB / alpha-D-glucopyranose / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PHOSPHITE ION / Glycogen phosphorylase, muscle form
類似検索 - 構成要素
生物種ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Oikonomakos, N.G. / Zographos, S.E. / Skamnaki, V.T. / Tsitsanou, K.E. / Johnson, L.N.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Flavopiridol Inhibits Glycogen Phosphorylase by Binding at the Inhibitor Site
著者: Oikonomakos, N.G. / Schnier, J.B. / Zographos, S.E. / Skamnaki, V.T. / Tsitsanou, K.E. / Johnson, L.N.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: Allosteric Inhibition of Glycogen Phosphorylase a by the Potential Antidiabetic Drug 3-Isopropyl 4-(2-Chlorophenyl)-1,4-Dihydro-1-Ethyl-2-Methyl-Pyridine-3,5,6-Tricarboxylate
著者: Oikonomakos, N.G. / Tsitsanou, K.E. / Zographos, S.E. / Skamnaki, V.T. / Goldmann, S. / Bischoff, H.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: The Structure of Glycogen Phosphorylase B with an Alkyl-Dihydropyridine-Dicarboxylic Acid Compound, a Novel and Potent Inhibitor
著者: Zographos, S.E. / Oikonomakos, N.G. / Tsitsanou, K.E. / Leonidas, D.D. / Chrysina, E.D. / Skamnaki, V.T. / Bischoff, H. / Goldman, S. / Schramm, M. / Watson, K.A. / Johnson, L.N.
履歴
登録2000年5月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月31日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年5月22日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status ...pdbx_database_proc / pdbx_database_status / refine / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年12月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE, MUSCLE FORM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,1995
ポリマ－97,2911
非ポリマー9084
水11,602644
1
A: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE, MUSCLE FORM
ヘテロ分子

A: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE, MUSCLE FORM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,39910
ポリマ－194,5822
非ポリマー1,8168
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area9920 Å2
ΔGint-19.1 kcal/mol
Surface area56260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.759, 126.759, 116.018
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2024-

HOH

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 GLYCOGEN PHOSPHORYLASE, MUSCLE FORM / MYOPHOSPHORYLASE


分子量: 97291.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P00489, glycogen phosphorylase
#4: 糖 ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 647分子

#2: 化合物 ChemComp-CPB / 2-(2-CHLORO-PHENYL)-5,7-DIHYDROXY-8-(3-HYDROXY-1-METHYL-PIPERIDIN-4-YL)-4H-BENZOPYRAN-4-ONE / FLAVOPIRIDOL / 5,7-ジヒドロキシ-2-(2-クロロフェニル)-8-(1-メチル-3β-ヒドロキシピペリジン-4β-イル)-4H-1(以下略)


分子量: 401.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H20ClNO5 / コメント: 阻害剤, alkaloid*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO3 / PHOSPHITE ION / ホスファイト


分子量: 78.972 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO3
#5: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 644 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細2AMV SWALL P00489 1 - 13 NOT IN ATOMS LI REFERENCE: K.NAKANO, P.K.HWANG, R.J.FLETTERICK, FEBS LETT. ...2AMV SWALL P00489 1 - 13 NOT IN ATOMS LI REFERENCE: K.NAKANO, P.K.HWANG, R.J.FLETTERICK, FEBS LETT., V. 204, P. 283, 1986. HIGH RESOLUTION DATA (1.5 ANGSTROMS) REFINEMENT ON T-STATE GLYCOGEN PHOSPHORYLASE (UNPUBLISHED RESULTS) HAS CONFIRMED THAT RESIDUE 609 IS INDEED ALA (NOT PRO).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化pH: 6.7
詳細: AS DESCRIBED PREVIOUSLY BY OIKONOMAKOS ET AL. (1999) PROTEIN SCIENCE 8, 1930-1945., pH 6.70
結晶化
*PLUS
手法: co-crystallization
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
125 mg/mlenzyme11
21 mMflavopiridol11
33 mMdithiothreitol11
410 mMBes11
50.1 mMEDTA11
60.02 %sodium azide11
71 mMspermine11or 10 mM magnesium acetate
850 mMglucose11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 1.05
検出器日付: 2000年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.23→29.9 Å / Num. obs: 40691 / % possible obs: 87.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.23→2.27 Å / Rmerge(I) obs: 0.433 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 84.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 321450
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 84.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2GPA

2gpa


解像度: 2.23→29.9 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0
詳細: RESIDUES WHERE OVERALL -FACTOR VALUES EXCEED 60 A**2 INCLUDE 16-22 (71.1), 550-556 (69.4), AND 837-838 (75.9). TER PRO: RESIDUES 1-5,251-259,315-324,839- 842 WERE NOT DEFINED BY ELECTRON DENSITY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 -5 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.195 40691 87.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.23→29.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6617 0 59 644 7320
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.24
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.65
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.65
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.314 / Rfactor Rwork: 0.252

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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