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- PDB-8gpb: STRUCTURAL MECHANISM FOR GLYCOGEN PHOSPHORYLASE CONTROL BY PHOSPH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gpb
タイトルSTRUCTURAL MECHANISM FOR GLYCOGEN PHOSPHORYLASE CONTROL BY PHOSPHORYLATION AND AMP
要素GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B
キーワードGLYCOGEN PHOSPHORYLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / linear malto-oligosaccharide phosphorylase activity / SHG alpha-glucan phosphorylase activity / glycogen catabolic process / skeletal muscle myofibril / pyridoxal phosphate binding / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Glycogen phosphorylase, muscle form
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Barford, D. / Hu, S.-H. / Johnson, L.N.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Structural mechanism for glycogen phosphorylase control by phosphorylation and AMP.
著者: Barford, D. / Hu, S.H. / Johnson, L.N.
#1: ジャーナル: Glycogen Phosphorylase B: Description of the Protein Structure
タイトル: Glycogen Phosphorylase B: Description of the Protein Structure 1 1991
著者: Acharya, K.R. / Stuart, D.I. / Varvill, K.M. / Johnson, L.N.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990
タイトル: Refined Crystal Structure of the Phosphorylase-Heptulose 2-Phosphate-Oligosaccharide-AMP Complex
著者: Johnson, L.N. / Acharya, K.R. / Jordan, M.D. / Mclaughlin, P.J.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Comparison of the Binding of Glucose and Glucose-1-Phosphate Derivatives to T-State Glycogen Phosphorylase B
著者: Martin, J.L. / Johnson, L.N. / Withers, S.G.
#4: ジャーナル: Nature / 年: 1989
タイトル: The Allosteric Transition of Glycogen Phosphorylase
著者: Barford, D. / Johnson, L.N.
#5: ジャーナル: Nature / 年: 1988
タイトル: Structural Changes in Glycogen Phosphorylase Induced by Phosphorylation
著者: Sprang, S.R. / Acharya, K.R. / Goldsmith, E.J. / Stuart, D.I. / Varvill, K. / Fletterick, R.J. / Madsen, N.B. / Johnson, L.N.
履歴
登録1990年11月13日処理サイト: BNL
改定 1.01992年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,2334
ポリマ－97,2911
非ポリマー9423
水11,530640
1
A: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B
ヘテロ分子

A: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,4668
ポリマ－194,5822
非ポリマー1,8836
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area7880 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area59960 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)128.500, 128.500, 116.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Atom site foot note1: RESIDUE 380 IS LEU IN THE SEQUENCE (K.NAKANO,P.K.HWANG, R.J.FLETTERICK, FEBS LETT., V. 204, P. 283, 1986) BUT IT HAS BEEN PRESENTED AS ILE IN THIS ENTRY. THIS ASSIGNMENT WAS MADE IN THE ORIGINAL ...1: RESIDUE 380 IS LEU IN THE SEQUENCE (K.NAKANO,P.K.HWANG, R.J.FLETTERICK, FEBS LETT., V. 204, P. 283, 1986) BUT IT HAS BEEN PRESENTED AS ILE IN THIS ENTRY. THIS ASSIGNMENT WAS MADE IN THE ORIGINAL STRUCTURE DETERMINATION AT 1.9 ANGSTROMS (PRESENTED IN PROTEIN DATA BANK ENTRY 1GPB) AND CARRIED THROUGH TO THE OTHER ENTRIES. ILE IS MORE CONSISTENT WITH THE ELECTRON DENSITY. HOWEVER, THE RESOLUTION AT 1.9 ANGSTROMS DOES NOT ALLOW A DEFINITIVE ASSIGNMENT.

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要素

#1: タンパク質 GLYCOGEN PHOSPHORYLASE B


分子量: 97291.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P00489, glycogen phosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 640 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUE 380 IS LEU IN THE SEQUENCE (K.NAKANO,P.K.HWANG, R.J.FLETTERICK, FEBS LETT., V. 204, P. 283, ...RESIDUE 380 IS LEU IN THE SEQUENCE (K.NAKANO,P.K.HWANG, R.J.FLETTERICK, FEBS LETT., V. 204, P. 283, 1986) BUT IT HAS BEEN PRESENTED AS ILE IN THIS ENTRY. THIS ASSIGNMENT WAS MADE IN THE ORIGINAL STRUCTURE DETERMINATION AT 1.9 ANGSTROMS (PRESENTED IN PROTEIN DATA BANK ENTRY 1GPB) AND CARRIED THROUGH TO THE OTHER ENTRIES. ILE IS MORE CONSISTENT WITH THE ELECTRON DENSITY. HOWEVER, THE RESOLUTION AT 1.9 ANGSTROMS DOES NOT ALLOW A DEFINITIVE ASSIGNMENT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.13 %
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: batch method / 詳細: took Johnson et al., 1974 from original paper
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.3 Mdithiothreitol11
21 Mmagnesium acetate11
30.2 MIMP11
40.2 mM11NaF
50.03 %sodium azide11

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / Num. obs: 36295 / % possible obs: 80 % / Num. measured all: 165007 / Rmerge(I) obs: 0.08

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解析

ソフトウェア名称: X-PLOR / 分類: 精密化
精密化Rfactor Rwork: 0.206 / 最高解像度: 2.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6761 0 61 640 7462
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 36167 / Rfactor Rwork: 0.206
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 3.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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