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万見
- EMDB-4171: Dynein light intermediate chain region of the dynein tail/dynacti... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4171
タイトルDynein light intermediate chain region of the dynein tail/dynactin/BICDR1 complex
マップデータMap of C terminal half of dynein tail in complex with dynactin and BICDR1, focussed on light intermediate chain.
試料
  • 複合体: Two dynein tail domains bound to dynactin and BICDR1
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Dynein heavy chain
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2
キーワードCryo-EM / Complex / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of intracellular transport / regulation of metaphase plate congression / dynein heavy chain binding / establishment of spindle localization / axonemal dynein complex / positive regulation of spindle assembly / dynein complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / P-body assembly / minus-end-directed microtubule motor activity ...positive regulation of intracellular transport / regulation of metaphase plate congression / dynein heavy chain binding / establishment of spindle localization / axonemal dynein complex / positive regulation of spindle assembly / dynein complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / P-body assembly / minus-end-directed microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / retrograde axonal transport / nuclear migration / centrosome localization / dynein intermediate chain binding / microtubule-based movement / cytoplasmic microtubule / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / COPI-mediated anterograde transport / stress granule assembly / Mitotic Prometaphase / cytoplasmic microtubule organization / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / regulation of mitotic spindle organization / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / axon cytoplasm / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / AURKA Activation by TPX2 / cellular response to nerve growth factor stimulus / mitotic spindle organization / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / Aggrephagy / microtubule cytoskeleton organization / HCMV Early Events / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / azurophil granule lumen / late endosome / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cell cortex / microtubule / cell division / centrosome / Neutrophil degranulation / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dynein 1 light intermediate chain / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail ...Dynein 1 light intermediate chain / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2 / Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Urnavicius L / Lau CK
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UP_A025_1011 英国
Wellcome TrustWT100387 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM shows how dynactin recruits two dyneins for faster movement.
著者: Linas Urnavicius / Clinton K Lau / Mohamed M Elshenawy / Edgar Morales-Rios / Carina Motz / Ahmet Yildiz / Andrew P Carter /
要旨: Dynein and its cofactor dynactin form a highly processive microtubule motor in the presence of an activating adaptor, such as BICD2. Different adaptors link dynein and dynactin to distinct cargoes. ...Dynein and its cofactor dynactin form a highly processive microtubule motor in the presence of an activating adaptor, such as BICD2. Different adaptors link dynein and dynactin to distinct cargoes. Here we use electron microscopy and single-molecule studies to show that adaptors can recruit a second dynein to dynactin. Whereas BICD2 is biased towards recruiting a single dynein, the adaptors BICDR1 and HOOK3 predominantly recruit two dyneins. We find that the shift towards a double dynein complex increases both the force and speed of the microtubule motor. Our 3.5 Å resolution cryo-electron microscopy reconstruction of a dynein tail-dynactin-BICDR1 complex reveals how dynactin can act as a scaffold to coordinate two dyneins side-by-side. Our work provides a structural basis for understanding how diverse adaptors recruit different numbers of dyneins and regulate the motile properties of the dynein-dynactin transport machine.
履歴
登録2017年11月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年1月17日-
マップ公開2018年1月17日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6f1y
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6f1y
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4171.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4171.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map of C terminal half of dynein tail in complex with dynactin and BICDR1, focussed on light intermediate chain.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.1 / ムービー #1: 0.1
最小 - 最大-0.19810796 - 0.31908697
平均 (標準偏差)-0.00010480791 (±0.003966631)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 804.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z600600600
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z804.000804.000804.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS600600600
D min/max/mean-0.1980.319-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Two dynein tail domains bound to dynactin and BICDR1

全体名称: Two dynein tail domains bound to dynactin and BICDR1
要素
  • 複合体: Two dynein tail domains bound to dynactin and BICDR1
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Dynein heavy chain
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2

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超分子 #1: Two dynein tail domains bound to dynactin and BICDR1

超分子名称: Two dynein tail domains bound to dynactin and BICDR1
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Dynein heavy chain

分子名称: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Dynein heavy chain
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 33.117113 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: SLIESVRTYE RTCEKVEERN TISLLVAGLK KEVQALIAEG IALVWESYKL DPYVQRLAET VFNFQEKVDD LLIIEEKIDL EVRSLETCM YDHKTFSEIL NRVQKAVDDL NLHSYSNLPI WVNKLDMEIE RILGVRLQAG LRAWTQVLL(UNK) (UNK) (UNK)(UNK) ...文字列:
SLIESVRTYE RTCEKVEERN TISLLVAGLK KEVQALIAEG IALVWESYKL DPYVQRLAET VFNFQEKVDD LLIIEEKIDL EVRSLETCM YDHKTFSEIL NRVQKAVDDL NLHSYSNLPI WVNKLDMEIE RILGVRLQAG LRAWTQVLL(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)LEESY SAVMGIVSEV EQYVKV (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)

UniProtKB: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1

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分子 #2: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2

分子名称: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 38.502941 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: SSILSEVSTR ARSKLPSGKN ILVFGEDGSG KTTLMTKLQG AEHGKKGRGL EYLYLSVHDE DRDDHTRCNV WILDGDLYHK GLLKFAVSA ESLPETLVIF VADMSRPWTV MESLQKWASV LREHIDKMKI PPEKMRELER KFVKDFQDYM EPEEGCQGSP Q RRGPLTSG ...文字列:
SSILSEVSTR ARSKLPSGKN ILVFGEDGSG KTTLMTKLQG AEHGKKGRGL EYLYLSVHDE DRDDHTRCNV WILDGDLYHK GLLKFAVSA ESLPETLVIF VADMSRPWTV MESLQKWASV LREHIDKMKI PPEKMRELER KFVKDFQDYM EPEEGCQGSP Q RRGPLTSG SDEENVALPL GDNVLTHNLG IPVLVVCTKC DAVSVLEKEH DYRDEHLDFI QSHLRRFCLQ YGAALIYTSV KE EKNLDLL YKYIVHKTYG FHFTTPALVV EKDAVFIPAG WDNEKKIAIL HENFTTVKPE DAYEDFIVKP PVRKLVHDKE LAA EDEQVF LMKQQSLLAK Q

UniProtKB: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

2860


詳細: Initial model low pass filtered to 50 A
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 113987
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION
詳細: Particle signal subtraction used to remove parts of the complex outside of the C terminal half of dynein tail domains.
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION
詳細: 3D classification focussed on light intermediate chain region without alignments

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6f1y:
Dynein light intermediate chain region of the dynein tail/dynactin/BICDR1 complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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