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- EMDB-2860: Electron cryo-microscopy of dynein/dynactin/GFP-BICD2N complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2860
タイトルElectron cryo-microscopy of dynein/dynactin/GFP-BICD2N complex
マップデータReconstruction of dynein tail/dynactin/GFP-BICD2N complex.
試料
  • 試料: Cryo-EM structure of dynein tail/dynactin/GFP-BICD2N
  • タンパク質・ペプチド: Human cytoplasmic dynein 1 tail
  • タンパク質・ペプチド: mouse BICD2N
  • タンパク質・ペプチド: pig dynactin
キーワードdynein / dynactin / BICD2 / motor / transport
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOD GTPase cycle / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / retrograde axonal transport of mitochondrion ...RHOD GTPase cycle / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / retrograde axonal transport of mitochondrion / UCH proteinases / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / RHOF GTPase cycle / Clathrin-mediated endocytosis / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / dynactin complex / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / transport along microtubule / visual behavior / F-actin capping protein complex / WASH complex / dynein light chain binding / dynein heavy chain binding / cellular response to cytochalasin B / ciliary tip / regulation of transepithelial transport / positive regulation of intracellular transport / Intraflagellar transport / morphogenesis of a polarized epithelium / regulation of metaphase plate congression / establishment of spindle localization / protein localization to adherens junction / postsynaptic actin cytoskeleton / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of spindle assembly / Tat protein binding / barbed-end actin filament capping / Neutrophil degranulation / dense body / coronary vasculature development / apical protein localization / adherens junction assembly / dynein complex / regulation of cell morphogenesis / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / retrograde axonal transport / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / tight junction / P-body assembly / minus-end-directed microtubule motor activity / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / dynein light intermediate chain binding / microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / aorta development / COPI-mediated anterograde transport / centrosome localization / ventricular septum development / dynein intermediate chain binding / regulation of norepinephrine uptake / nuclear migration / transporter regulator activity / apical junction complex / microtubule-based movement / nitric-oxide synthase binding / NuA4 histone acetyltransferase complex / establishment or maintenance of cell polarity / cortical cytoskeleton / dynein complex binding / regulation of synaptic vesicle endocytosis / brush border / kinesin binding / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / microtubule-based process / regulation of protein localization to plasma membrane / cytoplasmic microtubule / stress fiber / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / cytoplasmic microtubule organization / axon cytoplasm / cytoskeleton organization / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / stress granule assembly / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / calyx of Held / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes
類似検索 - 分子機能
Dynactin subunit 4 / Dynactin p62 family / Dynein 1 light intermediate chain / Dynamitin / : / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Dynein family light intermediate chain ...Dynactin subunit 4 / Dynactin p62 family / Dynein 1 light intermediate chain / Dynamitin / : / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Dynactin subunit 5 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / : / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Trimeric LpxA-like superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynactin subunit 5 / Dynactin / Dynactin subunit 2 / Dynactin / Dynactin / Dynein tail / Dynactin subunit 5 / Dynactin subunit 4 / Dynactin subunit 2 / F-actin-capping protein subunit alpha-1 ...Dynactin subunit 5 / Dynactin / Dynactin subunit 2 / Dynactin / Dynactin / Dynein tail / Dynactin subunit 5 / Dynactin subunit 4 / Dynactin subunit 2 / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / F-actin-capping protein subunit beta / Dynactin subunit 6 / F-actin-capping protein subunit beta / Dynactin subunit 2 / Alpha-centractin / Actin-related protein 10 / Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Actin, cytoplasmic 1 / Dynein light chain roadblock-type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ) / Sus scrofa domesticus (ブタ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.2 Å
データ登録者Urnavicius L / Zhang K / Diamant AG / Motz C / Schlager MA / Yu M / Patel NA / Robinson CV / Carter AP
引用ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: The structure of the dynactin complex and its interaction with dynein.
著者: Linas Urnavicius / Kai Zhang / Aristides G Diamant / Carina Motz / Max A Schlager / Minmin Yu / Nisha A Patel / Carol V Robinson / Andrew P Carter /
要旨: Dynactin is an essential cofactor for the microtubule motor cytoplasmic dynein-1. We report the structure of the 23-subunit dynactin complex by cryo-electron microscopy to 4.0 angstroms. Our ...Dynactin is an essential cofactor for the microtubule motor cytoplasmic dynein-1. We report the structure of the 23-subunit dynactin complex by cryo-electron microscopy to 4.0 angstroms. Our reconstruction reveals how dynactin is built around a filament containing eight copies of the actin-related protein Arp1 and one of β-actin. The filament is capped at each end by distinct protein complexes, and its length is defined by elongated peptides that emerge from the α-helical shoulder domain. A further 8.2 angstrom structure of the complex between dynein, dynactin, and the motility-inducing cargo adaptor Bicaudal-D2 shows how the translational symmetry of the dynein tail matches that of the dynactin filament. The Bicaudal-D2 coiled coil runs between dynein and dynactin to stabilize the mutually dependent interactions between all three components.
履歴
登録2015年1月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年4月1日-
マップ公開2015年4月15日-
更新2015年4月22日-
現状2015年4月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.11
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.11
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  • 原子モデル: PDB-5afu
  • 表面レベル: 0.11
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  • 原子モデル: PDB-6f3a
  • 表面レベル: 0.11
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6zo4
  • 表面レベル: 0.11
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2860.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2860.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 300.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of dynein tail/dynactin/GFP-BICD2N complex.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.34 Å/pix.
x 432 pix.
= 578.88 Å		1.34 Å/pix.
x 432 pix.
= 578.88 Å		1.34 Å/pix.
x 432 pix.
= 578.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.08 / ムービー #1: 0.11
最小 - 最大-0.12046476 - 0.37087074
平均 (標準偏差)0.00135633 (±0.01193472)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-216-216-216
サイズ432432432
Spacing432432432
セルA=B=C: 578.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z432432432
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z578.880578.880578.880
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-216-216-216
NC/NR/NS432432432
D min/max/mean-0.1200.3710.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of dynein tail/dynactin/GFP-BICD2N

全体名称: Cryo-EM structure of dynein tail/dynactin/GFP-BICD2N
要素
  • 試料: Cryo-EM structure of dynein tail/dynactin/GFP-BICD2N
  • タンパク質・ペプチド: Human cytoplasmic dynein 1 tail
  • タンパク質・ペプチド: mouse BICD2N
  • タンパク質・ペプチド: pig dynactin

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超分子 #1000: Cryo-EM structure of dynein tail/dynactin/GFP-BICD2N

超分子名称: Cryo-EM structure of dynein tail/dynactin/GFP-BICD2N
タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / Number unique components: 3
分子量理論値: 2.6 MDa

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分子 #1: Human cytoplasmic dynein 1 tail

分子名称: Human cytoplasmic dynein 1 tail / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: TDB / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human//Mouse / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量理論値: 2.6 MDa

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分子 #2: mouse BICD2N

分子名称: mouse BICD2N / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 別称: house mouse

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分子 #3: pig dynactin

分子名称: pig dynactin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Sus scrofa domesticus (ブタ) / 別称: domestic pig / 細胞中の位置: cytoplasm

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.075 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 150mM KCl, 25mM HEPES-KOH, 1mM MgCl2, 0.1mM MgATP, 5mM DTT
グリッド詳細: Quantifoil R1.2/1.3 400 mesh copper grid with thin carbon support, glow discharged
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 手法: Blot for 3.5 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度平均: 100 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 120,000 times magnification.
日付2014年7月17日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 4259 / 平均電子線量: 1 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 82353 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 8.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 倍率（公称値）: 47000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were selected using an automatic selection program.
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.2 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 85744

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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