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万見
- PDB-6f3a: Cryo-EM structure of a single dynein tail domain bound to dynacti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f3a
タイトルCryo-EM structure of a single dynein tail domain bound to dynactin and BICD2N
要素
  • (Cytoplasmic dynein 1 ...) x 3
  • (Dynactin Subunit ...) x 10
  • ARP1 actin related protein 1 homolog A
  • Actin related protein 10 homolog
  • Actin, cytoplasmic 1
  • BICD2N
  • Capping protein (Actin filament) muscle Z-line, alpha 1
  • Dynactin 6
  • Dynein light chain roadblock-type 1
  • F-actin capping protein beta subunit
キーワードMOTOR PROTEIN / TDB / dynein/dynactin/BICD2 / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOD GTPase cycle / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / retrograde axonal transport of mitochondrion / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation ...RHOD GTPase cycle / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / retrograde axonal transport of mitochondrion / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / UCH proteinases / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / RHOF GTPase cycle / Clathrin-mediated endocytosis / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / dynactin complex / transport along microtubule / visual behavior / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / F-actin capping protein complex / WASH complex / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / dynein light chain binding / dynein heavy chain binding / ciliary tip / cellular response to cytochalasin B / Intraflagellar transport / positive regulation of intracellular transport / regulation of transepithelial transport / regulation of metaphase plate congression / morphogenesis of a polarized epithelium / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of spindle assembly / barbed-end actin filament capping / protein localization to adherens junction / establishment of spindle localization / dense body / Neutrophil degranulation / Tat protein binding / postsynaptic actin cytoskeleton / coronary vasculature development / regulation of cell morphogenesis / dynein complex / adherens junction assembly / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / retrograde axonal transport / apical protein localization / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / P-body assembly / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / microtubule motor activity / MHC class II antigen presentation / tight junction / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / centrosome localization / COPI-mediated anterograde transport / aorta development / ventricular septum development / microtubule-based movement / nuclear migration / apical junction complex / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / nitric-oxide synthase binding / cortical cytoskeleton / NuA4 histone acetyltransferase complex / establishment or maintenance of cell polarity / dynein intermediate chain binding / dynein complex binding / brush border / kinesin binding / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / COPI-mediated anterograde transport / cytoplasmic microtubule / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / cytoplasmic microtubule organization / cytoskeleton organization / axon cytoplasm / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / stress granule assembly / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / axonogenesis / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand
類似検索 - 分子機能
Dynamitin / : / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / Dynein 1 light intermediate chain / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Dynactin subunit 5 / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 ...Dynamitin / : / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / Dynein 1 light intermediate chain / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Dynactin subunit 5 / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / : / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / P-loop containing dynein motor region / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Trimeric LpxA-like superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Dynactin subunit 5 / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / F-actin-capping protein subunit beta / Dynactin subunit 6 / Dynactin subunit 2 / Alpha-centractin / Actin-related protein 10 / Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2 ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Dynactin subunit 5 / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / F-actin-capping protein subunit beta / Dynactin subunit 6 / Dynactin subunit 2 / Alpha-centractin / Actin-related protein 10 / Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Actin, cytoplasmic 1 / Dynein light chain roadblock-type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.2 Å
データ登録者Urnavicius, L. / Lau, C.K. / Elshenawy, M.M. / Morales-Rios, E. / Motz, C. / Yildiz, A. / Carter, A.P.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UP_A025_1011 英国
Wellcome TrustWT100387 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM shows how dynactin recruits two dyneins for faster movement.
著者: Linas Urnavicius / Clinton K Lau / Mohamed M Elshenawy / Edgar Morales-Rios / Carina Motz / Ahmet Yildiz / Andrew P Carter /
要旨: Dynein and its cofactor dynactin form a highly processive microtubule motor in the presence of an activating adaptor, such as BICD2. Different adaptors link dynein and dynactin to distinct cargoes. ...Dynein and its cofactor dynactin form a highly processive microtubule motor in the presence of an activating adaptor, such as BICD2. Different adaptors link dynein and dynactin to distinct cargoes. Here we use electron microscopy and single-molecule studies to show that adaptors can recruit a second dynein to dynactin. Whereas BICD2 is biased towards recruiting a single dynein, the adaptors BICDR1 and HOOK3 predominantly recruit two dyneins. We find that the shift towards a double dynein complex increases both the force and speed of the microtubule motor. Our 3.5 Å resolution cryo-electron microscopy reconstruction of a dynein tail-dynactin-BICDR1 complex reveals how dynactin can act as a scaffold to coordinate two dyneins side-by-side. Our work provides a structural basis for understanding how diverse adaptors recruit different numbers of dyneins and regulate the motile properties of the dynein-dynactin transport machine.
履歴
登録2017年11月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月31日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: citation / em_3d_fitting
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year / _em_3d_fitting.target_criteria
改定 1.22018年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32019年12月11日Group: Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2860
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ARP1 actin related protein 1 homolog A
B: ARP1 actin related protein 1 homolog A
C: ARP1 actin related protein 1 homolog A
D: ARP1 actin related protein 1 homolog A
E: ARP1 actin related protein 1 homolog A
F: ARP1 actin related protein 1 homolog A
G: ARP1 actin related protein 1 homolog A
H: Actin, cytoplasmic 1
I: ARP1 actin related protein 1 homolog A
J: Actin related protein 10 homolog
K: Capping protein (Actin filament) muscle Z-line, alpha 1
L: F-actin capping protein beta subunit
M: Dynactin Subunit 2
N: Dynactin Subunit 2
O: Dynactin Subunit 3
P: Dynactin Subunit 3
Q: Dynactin Subunit 2
R: Dynactin Subunit 2
U: Dynactin 6
V: Dynactin subunit 5
Y: Dynactin Subunit 4
Z: Dynactin Subunit 1
a: Dynactin subunit 2
b: Dynactin subunit 2
c: Dynactin subunit 2
d: Dynactin subunit 2
e: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
f: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
g: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
h: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
j: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2
k: Dynein light chain roadblock-type 1
l: Dynein light chain roadblock-type 1
z: Dynactin Subunit 1
5: BICD2N
6: BICD2N
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,329,14046
ポリマ－1,324,78836
非ポリマー4,35210
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 8種, 17分子 ABCDEFGIHJKLUkl56

#1: タンパク質
ARP1 actin related protein 1 homolog A


分子量: 42670.688 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ADP: Adenosine diphosphate / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F2Z5G5
#2: タンパク質 Actin, cytoplasmic 1 / Beta-actin


分子量: 41782.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ATP: Adenosine triphosphate / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q6QAQ1
#3: タンパク質 Actin related protein 10 homolog


分子量: 43203.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ADP: Adenosine diphosphate / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: I3LHK5
#4: タンパク質 Capping protein (Actin filament) muscle Z-line, alpha 1 / F-actin capping protein alpha 1 subunit / F-actin capping protein subunit alpha 1


分子量: 33059.848 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0PFK5
#5: タンパク質 F-actin capping protein beta subunit / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin-capping protein subunit beta isoform 1


分子量: 30669.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A9XFX6
#10: タンパク質 Dynactin 6


分子量: 20703.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: D0G6S1
#19: タンパク質 Dynein light chain roadblock-type 1 / Bithoraxoid-like protein / BLP / Dynein light chain 2A / cytoplasmic / Dynein-associated protein ...Bithoraxoid-like protein / BLP / Dynein light chain 2A / cytoplasmic / Dynein-associated protein Km23 / Roadblock domain-containing protein 1


分子量: 10934.576 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLRB1, BITH, DNCL2A, DNLC2A, ROBLD1, HSPC162
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9NP97
#21: タンパク質 BICD2N


分子量: 23421.752 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

-
Dynactin Subunit ... , 10種, 14分子 MNOPQRVYZabcdz

#6: タンパク質 Dynactin Subunit 2


分子量: 49974.707 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#7: タンパク質 Dynactin Subunit 2


分子量: 52442.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#8: タンパク質 Dynactin Subunit 3


分子量: 5549.833 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#9: タンパク質 Dynactin Subunit 2


分子量: 7422.140 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#11: タンパク質 Dynactin subunit 5


分子量: 20150.533 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A286ZK88
#12: タンパク質 Dynactin Subunit 4


分子量: 22485.607 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#13: タンパク質 Dynactin Subunit 1


分子量: 4443.468 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#14: タンパク質 Dynactin subunit 2


分子量: 7578.217 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F1SKF9
#15: タンパク質 Dynactin subunit 2


分子量: 10015.838 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F1SKF9
#20: タンパク質 Dynactin Subunit 1


分子量: 4528.573 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)

-
Cytoplasmic dynein 1 ... , 3種, 5分子 efghj

#16: タンパク質 Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Cytoplasmic dynein heavy chain 1 / Dynein heavy chain / cytosolic


分子量: 168318.781 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: DYNC1H1, DHC1, DNCH1, DNCL, DNECL, DYHC, KIAA0325
細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q14204
#17: タンパク質 Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Cytoplasmic dynein intermediate chain 2 / Dynein intermediate chain 2 / cytosolic / DH IC-2


分子量: 68442.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNC1I2, DNCI2, DNCIC2 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13409
#18: タンパク質 Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2 / Dynein light intermediate chain 2 / cytosolic / LIC-2 / LIC53/55


分子量: 54173.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNC1LI2, DNCLI2, LIC2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O43237

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非ポリマー , 2種, 10分子

#22: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#23: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Complex of one dynein tail domain bound to dynactin and BICD2NCOMPLEX#1-#210MULTIPLE SOURCES
2dynactinCOMPLEX#1-#11, #13-#181NATURAL
3dyneinCOMPLEX#12, #16-#191RECOMBINANT
4BICD2NCOMPLEX#211RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Sus scrofa (ブタ)9823
23Homo Sapiens (ヒト)9606
34Mus musculus (ハツカネズミ)10090
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
13Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
24Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 51 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_2919: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
7Cootモデルフィッティング
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 8.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 85744 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient / 詳細: Took components from PDB 6F1T and fit into map
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00748804
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.39767963
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.20928554
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0619397
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00919460

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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