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- PDB-5zpm: Copper amine oxidase from Arthrobacter globiformis anaerobically ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5zpm | ||||||
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Title | Copper amine oxidase from Arthrobacter globiformis anaerobically reduced by phenylethylamine at pH 7 at 288 K (2) | ||||||
![]() | Phenylethylamine oxidase | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / COPPER AMINE OXIDASE / TOPAQUINONE / TPQ | ||||||
Function / homology | ![]() primary-amine oxidase / aliphatic amine oxidase activity / primary methylamine oxidase activity / amine metabolic process / quinone binding / copper ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Murakawa, T. / Baba, S. / Kawano, Y. / Hayashi, H. / Yano, T. / Tanizawa, K. / Kumasaka, T. / Yamamoto, M. / Okajima, T. | ||||||
Funding support | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() Title: In crystallothermodynamic analysis of conformational change of the topaquinone cofactor in bacterial copper amine oxidase. Authors: Murakawa, T. / Baba, S. / Kawano, Y. / Hayashi, H. / Yano, T. / Kumasaka, T. / Yamamoto, M. / Tanizawa, K. / Okajima, T. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 430.1 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 459.9 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 54.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 81.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5zouC ![]() 5zowC ![]() 5zoxC ![]() 5zoyC ![]() 5zozC ![]() 5zp0C ![]() 5zp1C ![]() 5zp2C ![]() 5zp3C ![]() 5zp4C ![]() 5zp5C ![]() 5zp6C ![]() 5zp7C ![]() 5zp8C ![]() 5zp9C ![]() 5zpaC ![]() 5zpbC ![]() 5zpcC ![]() 5zpdC ![]() 5zpeC ![]() 5zpfC ![]() 5zpgC ![]() 5zphC ![]() 5zpiC ![]() 5zpjC ![]() 5zpkC ![]() 5zplC ![]() 5zpnC ![]() 5zpoC ![]() 5zppC ![]() 5zpqC ![]() 5zprC ![]() 5zpsC ![]() 5zptC ![]() 1iu7S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 69015.883 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.18 Å3/Da / Density % sol: 61.36 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: microdialysis / pH: 7.4 / Details: 1.05M potassium-sodium tartrate, 25mM HEPES |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 288 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX225HE / Detector: CCD / Date: Nov 8, 2015 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.65→50 Å / Num. obs: 208626 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 17.39 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.101 / Χ2: 1.741 / Net I/σ(I): 8.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1IU7 Resolution: 1.65→36.675 Å / SU ML: 0.17 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 17.72
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.65→36.675 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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