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- PDB-5zph: Copper amine oxidase from Arthrobacter globiformis anaerobically ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5zph | ||||||
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Title | Copper amine oxidase from Arthrobacter globiformis anaerobically reduced by ethylamine at pH6 at 293K (2) | ||||||
![]() | Phenylethylamine oxidase | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / COPPER AMINE OXIDASE / TOPAQUINONE / TPQ | ||||||
Function / homology | ![]() primary-amine oxidase / aliphatic amine oxidase activity / primary methylamine oxidase activity / amine metabolic process / quinone binding / copper ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Murakawa, T. / Baba, S. / Kawano, Y. / Hayashi, H. / Yano, T. / Tanizawa, K. / Kumasaka, T. / Yamamoto, M. / Okajima, T. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: In crystallothermodynamic analysis of conformational change of the topaquinone cofactor in bacterial copper amine oxidase Authors: Murakawa, T. / Baba, S. / Kawano, Y. / Hayashi, H. / Yano, T. / Kumasaka, T. / Yamamoto, M. / Tanizawa, K. / Okajima, T. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 452.6 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 52.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 78 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5zouC ![]() 5zowC ![]() 5zoxC ![]() 5zoyC ![]() 5zozC ![]() 5zp0C ![]() 5zp1C ![]() 5zp2C ![]() 5zp3C ![]() 5zp4C ![]() 5zp5C ![]() 5zp6C ![]() 5zp7C ![]() 5zp8C ![]() 5zp9C ![]() 5zpaC ![]() 5zpbC ![]() 5zpcC ![]() 5zpdC ![]() 5zpeC ![]() 5zpfC ![]() 5zpgC ![]() 5zpiC ![]() 5zpjC ![]() 5zpkC ![]() 5zplC ![]() 5zpmC ![]() 5zpnC ![]() 5zpoC ![]() 5zppC ![]() 5zpqC ![]() 5zprC ![]() 5zpsC ![]() 5zptC ![]() 1iu7S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 68913.750 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 9-628 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.2 Å3/Da / Density % sol: 61.6 % / Mosaicity: 0.208 ° |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: microdialysis / pH: 7.4 / Details: 1.05M potassium-sodium tartrate, 25mM HEPES |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 293 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX225HE / Detector: CCD / Date: Dec 12, 2015 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.73→50 Å / Num. obs: 181520 / % possible obs: 98.9 % / Redundancy: 4 % / Biso Wilson estimate: 19.75 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.094 / Χ2: 1.527 / Net I/σ(I): 7.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1iu7 Resolution: 1.72→40.437 Å / SU ML: 0.16 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 18.81 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 159.16 Å2 / Biso mean: 27.0818 Å2 / Biso min: 9.17 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.72→40.437 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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