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- PDB-2y4v: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN CALMODULIN IN COMPLEX WITH A DAP KINAS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y4v
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN CALMODULIN IN COMPLEX WITH A DAP KINASE-1 MUTANT (W305Y) PEPTIDE
要素
  • CALMODULIN
  • DEATH-ASSOCIATED PROTEIN KINASE 1,
キーワードMETAL BINDING PROTEIN/TRANSFERASE / METAL BINDING PROTEIN-TRANSFERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to hydroperoxide / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / defense response to tumor cell / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / regulation of NMDA receptor activity ...cellular response to hydroperoxide / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / defense response to tumor cell / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / regulation of NMDA receptor activity / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / syntaxin-1 binding / Calmodulin induced events / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Reduction of cytosolic Ca++ levels / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / regulation of synaptic vesicle exocytosis / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of cardiac muscle cell action potential / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / response to corticosterone / positive regulation of DNA binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / nitric-oxide synthase binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / RHO GTPases activate PAKs / : / Ion transport by P-type ATPases / Long-term potentiation / Uptake and function of anthrax toxins / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / adenylate cyclase binding / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / cellular response to interferon-beta / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / Protein methylation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / eNOS activation / positive regulation of autophagy / enzyme regulator activity / activation of adenylate cyclase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / : / Ion homeostasis / titin binding / regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of protein autophosphorylation / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / calcium channel complex / response to amphetamine / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / nitric-oxide synthase regulator activity / regulation of heart rate / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / protein serine/threonine kinase activator activity / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of nitric-oxide synthase activity
類似検索 - 分子機能
Death-associated protein kinase 1 / Roc domain profile. / Roc domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / : / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat ...Death-associated protein kinase 1 / Roc domain profile. / Roc domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / : / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / EF-hand domain pair / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Death-associated protein kinase 1 / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者de Diego, I. / Lehmann, F. / Wilmanns, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: A Journey Through the Dap Kinase Architecture
著者: De Diego, I. / Kuper, J. / Lehmann, F. / Wilmanns, M.
履歴
登録2011年1月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALMODULIN
B: DEATH-ASSOCIATED PROTEIN KINASE 1,
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3836
ポリマ－19,2222
非ポリマー1604
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2520 Å2
ΔGint-75.9 kcal/mol
Surface area8830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.561, 33.923, 74.257
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.21, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2146-

HOH

21A-2149-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CALMODULIN


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド DEATH-ASSOCIATED PROTEIN KINASE 1, / DAP KINASE 1


分子量: 2369.899 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 302-320 / Mutation: YES / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)
参照: UniProt: P53355, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, TRP 305 TO TYR

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.73 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES PH 7.5, 25(W/V) PEG 3000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.99989
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月1日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: SI CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99989 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→23.59 Å / Num. obs: 14844 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): 3.3 / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 19.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0102精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YR5

1yr5


解像度: 1.8→74.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 5.055 / SU ML: 0.092 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.17 / ESU R Free: 0.138 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 1A-3A AND 78A-80A ARE DISORDERED AND REMOVED FROM MODEL.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23825 743 5 %RANDOM
Rwork0.22908 ---
obs0.22954 14099 96.22 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.612 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.57 Å20 Å2-0.9 Å2
2--0.16 Å20 Å2
3----1.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→74.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1201 0 4 165 1370
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0221211
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7121.9691627
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0375156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.40126.03458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.26415217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.458156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1330.2187
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02906
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3461.5781
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.35921240
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0183430
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.914.5387
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.359 62 -
Rwork0.298 1040 -
obs--95.99 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 4.6527 Å / Origin y: -1.2498 Å / Origin z: 20.7359 Å
111213212223313233
T0.0084 Å20.0305 Å20.0053 Å2-0.0268 Å20.0019 Å2--0.0289 Å2
L-0.2114 °20.102 °20.2464 °2-0.1505 °20.0238 °2--0.6924 °2
S-0.0158 Å °-0.0377 Å °-0.0388 Å °-0.0471 Å °0.0346 Å °0.0277 Å °-0.0197 Å °0.0412 Å °-0.0188 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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