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- PDB-2x0g: X-RAY STRUCTURE OF A DAP-KINASE CALMODULIN COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x0g
タイトルX-RAY STRUCTURE OF A DAP-KINASE CALMODULIN COMPLEX
要素
  • CALMODULIN
  • DEATH-ASSOCIATED PROTEIN KINASE 1
キーワードTRANSFERASE/SIGNALING PROTEIN / TRANSFERASE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX / TRANSFERASE SIGNALING PROTEIN COMPLEX / PHOSPHOPROTEIN / CALMODULIN-BINDING / DAPK / KINASE / ANK REPEAT / CALMODULIN / TRANSFERASE / ATP-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to hydroperoxide / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation ...cellular response to hydroperoxide / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / defense response to tumor cell / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / regulation of NMDA receptor activity / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / syntaxin-1 binding / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / positive regulation of DNA binding / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Ion transport by P-type ATPases / positive regulation of protein autophosphorylation / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / RHO GTPases activate IQGAPs / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / activation of adenylate cyclase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / enzyme regulator activity / regulation of calcium-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / positive regulation of autophagy / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / substantia nigra development / calcium channel complex / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / FCERI mediated Ca+2 mobilization / response to amphetamine / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / protein serine/threonine kinase activator activity
類似検索 - 分子機能
Death-associated protein kinase 1 / Roc domain profile. / Roc domain / Ankyrin repeats (many copies) / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / : / Death-like domain superfamily ...Death-associated protein kinase 1 / Roc domain profile. / Roc domain / Ankyrin repeats (many copies) / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / : / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / EF-hand domain pair / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / EF-hand, calcium binding motif / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Death-associated protein kinase 1 / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Kuper, J. / De Diego, I. / Lehmann, F. / Wilmanns, M.
引用ジャーナル: Sci.Signal / 年: 2010
タイトル: Molecular Basis of the Death-Associated Protein Kinase-Calcium/Calmodulin Regulator Complex.
著者: De Diego, I. / Kuper, J. / Bakalova, N. / Kursula, P. / Wilmanns, M.
履歴
登録2009年12月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DEATH-ASSOCIATED PROTEIN KINASE 1
B: CALMODULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,5288
ポリマ－55,1752
非ポリマー3526
水3,189177
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4480 Å2
ΔGint-105.8 kcal/mol
Surface area21760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.413, 101.694, 104.775
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DEATH-ASSOCIATED PROTEIN KINASE 1 / DAP KINASE 1


分子量: 38454.086 Da / 分子数: 1
断片: CATALYTIC AND AUTOINHIBITORY DOMAIN, RESIDUES 1- 334
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETM11 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P53355, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 CALMODULIN


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETM8A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 177 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.2
詳細: 0.17M AMMONIUM SULFATE, 25% (W/V) PEG 4000, 15% GLYCEROL, pH 7.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.277
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.277 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→72.93 Å / Num. obs: 25927 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JKS

1jks


解像度: 2.2→52.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 13.993 / SU ML: 0.173 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.288 / ESU R Free: 0.236 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES RESIDUAL ONLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 1293 5 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.204 24589 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3 Å2-0 Å20 Å2
2---2.32 Å2-0 Å2
3---2.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→52.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3620 0 14 177 3811
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0223700
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022555
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3351.9684984
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87336241
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4675451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.26425.132189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.00415695
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5631522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2548
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024092
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02731
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.30332240
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8213913
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.46543616
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.30161460
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.06781366
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 95 -
Rwork0.242 1777 -
obs--99.95 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.2370.70590.67756.8633-1.53541.8996-0.0740.72880.3775-0.2672-0.10720.1591-0.21040.17710.18110.06210.0056-0.04580.18380.01510.0656-3.25934.944-15.155
23.8525-0.3487-0.64763.66531.50113.1902-0.17790.2636-0.3544-0.108-0.15670.28940.5291-0.24140.33470.1542-0.06650.07570.0906-0.06740.1124-14.3479.467-15.41
319.4413-14.0814.739613.6547-9.241411.7909-0.3619-1.1365-1.1213-0.34821.20480.9786-0.5958-0.793-0.84290.60390.1180.12630.55270.27040.7502-3.97218.731-37.78
41.8802-0.414-1.18974.55980.57996.2878-0.23160.0971-0.5483-0.4751-0.07230.41470.7017-0.40230.3040.7792-0.10670.1050.3789-0.03550.6617-2.30433.804-41.621
55.99370.7893-0.58.70733.782611.92450.05240.24950.7997-0.87240.14820.0999-1.00340.0122-0.20060.2873-0.03070.07280.1618-0.03170.24525.68610.367-35.87
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 91
2X-RAY DIFFRACTION1A1321
3X-RAY DIFFRACTION2A96 - 303
4X-RAY DIFFRACTION2A1322
5X-RAY DIFFRACTION3A305 - 320
6X-RAY DIFFRACTION4B6 - 73
7X-RAY DIFFRACTION4B1148 - 1149
8X-RAY DIFFRACTION5B82 - 144
9X-RAY DIFFRACTION5B1146 - 1147

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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