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万見
- PDB-4txp: Crystal structure of LIP5 N-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4txp
タイトルCrystal structure of LIP5 N-terminal domain
要素Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 homolog
キーワードPROTEIN TRANSPORT / MIT / MIT domain / ESCRT
機能・相同性
機能・相同性情報


ESCRT III complex disassembly / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / multivesicular body / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / macroautophagy / Budding and maturation of HIV virion / protein transport / endosome membrane ...ESCRT III complex disassembly / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / multivesicular body / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / macroautophagy / Budding and maturation of HIV virion / protein transport / endosome membrane / intracellular membrane-bounded organelle / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein vta1 / Vta1/Callose synthase, N-terminal domain superfamily / Vta1/callose synthase, N-terminal / Vta1, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein Vta1-like / Vta1 like / Vta1 C-terminal domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.01 Å
データ登録者Vild, C.J. / Xu, Z.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F027259 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: A Novel Mechanism of Regulating the ATPase VPS4 by Its Cofactor LIP5 and the Endosomal Sorting Complex Required for Transport (ESCRT)-III Protein CHMP5.
著者: Vild, C.J. / Li, Y. / Guo, E.Z. / Liu, Y. / Xu, Z.
履歴
登録2014年7月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月18日Group: Database references
改定 1.22015年3月25日Group: Database references
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid
Remark 0 : statistics at the very beginning when nothing is done yet

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 homolog
B: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 homolog
C: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3783
ポリマ－56,3783
非ポリマー00
水61334
1
A: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7931
ポリマ－18,7931
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7931
ポリマ－18,7931
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7931
ポリマ－18,7931
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.381, 76.381, 355.938
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 homolog / Dopamine-responsive gene 1 protein / DRG-1 / LYST-interacting protein 5 / LIP5 / SKD1-binding protein 1 / SBP1


分子量: 18792.727 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 1-162 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VTA1, C6orf55, HSPC228, My012 / プラスミド: pSMT3 / 詳細 (発現宿主): modified pET28b; his6-sumo tag; kanR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: Q9NP79
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.02 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 7.5-9% PEG 8000, 20% 1,4 butanediol, 0.1M cacodylate, 0.2M sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 193.15 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.97919 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月14日
放射モノクロメーター: diamond laue monochromators with beryllium lenses
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97919 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.01→48.46 Å / Num. obs: 13124 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 86.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 3.01→3.25 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア名称: BUSTER / バージョン: 2.10.0 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.01→48.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9041 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.449
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2864 643 4.95 %RANDOM
Rwork0.2484 ---
obs0.2502 12993 98.85 %-
原子変位パラメータBiso mean: 71.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.9946 Å20 Å20 Å2
2--5.9946 Å20 Å2
3----11.9891 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.666 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.01→48.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3334 0 0 34 3368
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013406HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.064631HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1061SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes56HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes525HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3406HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.17
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.33
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion481SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3979SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.01→3.25 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3689 146 5.62 %
Rwork0.2776 2452 -
all0.2826 2598 -
obs--98.85 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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