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- PDB-1dks: CKSHS1: HUMAN CYCLIN DEPENDENT KINASE SUBUNIT, TYPE 1 IN COMPLEX ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dks
タイトルCKSHS1: HUMAN CYCLIN DEPENDENT KINASE SUBUNIT, TYPE 1 IN COMPLEX WITH PHOSPHATE
要素CYCLIN DEPENDENT KINASE SUBUNIT, TYPE 1
キーワードCELL DIVISION
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic cell cycle phase transition / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / SCF ubiquitin ligase complex / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / regulation of mitotic cell cycle / ubiquitin binding / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Cyclin D associated events in G1 / fibroblast proliferation / histone binding ...mitotic cell cycle phase transition / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / SCF ubiquitin ligase complex / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / regulation of mitotic cell cycle / ubiquitin binding / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Cyclin D associated events in G1 / fibroblast proliferation / histone binding / cell division / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclin-Dependent Kinase Subunit Type 2 / Cyclin-dependent kinase, regulatory subunit / Cyclin-dependent kinase, regulatory subunit / Cyclin-dependent kinase, regulatory subunit superfamily / Cyclin-dependent kinase regulatory subunit / Cyclin-dependent kinases regulatory subunits signature 1. / Cyclin-dependent kinases regulatory subunits signature 2. / Cyclin-dependent kinase regulatory subunit / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Cyclin-dependent kinases regulatory subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Bourne, Y. / Arvai, A.S. / Tainer, J.A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 1995
タイトル: Crystal structure of the human cell cycle protein CksHs1: single domain fold with similarity to kinase N-lobe domain.
著者: Arvai, A.S. / Bourne, Y. / Hickey, M.J. / Tainer, J.A.
#1: ジャーナル: Proteins / : 1995
タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Study of Human Ckshs1: A Cell Cycle Regulatory Protein
著者: Arvai, A.S. / Bourne, Y. / Williams, D. / Reed, S.I. / Tainer, J.A.
履歴
登録1995年11月22日処理サイト: BNL
改定 1.01996年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYCLIN DEPENDENT KINASE SUBUNIT, TYPE 1
B: CYCLIN DEPENDENT KINASE SUBUNIT, TYPE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5484
ポリマ-19,3582
非ポリマー1902
77543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)94.000, 94.000, 137.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 77
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.18391, -0.95094, -0.248777), (-0.950274, -0.236717, 0.202346), (-0.251309, 0.199193, -0.947189)
ベクター: 47.5093, 54.274, 19.3576)
詳細THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD M1 B 5 .. B 75 A 5 .. A 75 2.199

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要素

#1: タンパク質 CYCLIN DEPENDENT KINASE SUBUNIT, TYPE 1 / CKSHS1


分子量: 9679.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PBR322 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-ZI / 参照: UniProt: P61024
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.8 %
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 72 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
15 %(v/v)ammonium phosphate1reservoirfrom a 3.5 M stock solution
225 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS-NICOLET X100 / 検出器: AREA DETECTOR
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→40 Å / Num. obs: 5692 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Net I/σ(I): 25
反射 シェル解像度: 3.2→3.3 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 85
反射
*PLUS
冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.093
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / 最低解像度: 3.3 Å / % possible obs: 85 % / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 4-5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XDSデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 3.2→6 Å / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 -5 %
Rwork0.183 --
obs0.183 4453 97 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1278 0 10 43 1331
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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