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- PDB-2xn9: Crystal structure of the ternary complex between human T cell rec... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xn9
タイトルCrystal structure of the ternary complex between human T cell receptor, staphylococcal enterotoxin H and human major histocompatibility complex class II
要素
  • (T CELL RECEPTOR ...) x 2
  • ENTEROTOXIN H
  • HEMAGGLUTININ
  • HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, DR ALPHA CHAIN,
  • MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX CLASS II BETA CHAIN
キーワードIMMUNE SYSTEM / SUPERANTIGEN / IMMUNORECEPTORS / TERNARY COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / MHC class II receptor activity / MHC class II protein binding ...regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / MHC class II receptor activity / MHC class II protein binding / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / positive regulation of memory T cell differentiation / alpha-beta T cell receptor complex / positive regulation of monocyte differentiation / CD4 receptor binding / inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of kinase activity / transport vesicle membrane / intermediate filament / polysaccharide binding / T-helper 1 type immune response / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / alpha-beta T cell activation / humoral immune response / macrophage differentiation / negative regulation of type II interferon production / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / PD-1 signaling / epidermis development / T cell receptor binding / detection of bacterium / negative regulation of T cell proliferation / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / MHC class II antigen presentation / viral budding from plasma membrane / trans-Golgi network membrane / complement activation, classical pathway / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / protein tetramerization / antigen binding / response to bacterium / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / structural constituent of cytoskeleton / cognition / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / endocytic vesicle membrane / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / positive regulation of immune response / Downstream TCR signaling / positive regulation of T cell activation / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / T cell receptor signaling pathway / toxin activity / early endosome membrane / antibacterial humoral response / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / adaptive immune response / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of viral entry into host cell / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / lysosome / blood microparticle / host cell surface receptor binding / positive regulation of protein phosphorylation / immune response / apical plasma membrane / lysosomal membrane / fusion of virus membrane with host plasma membrane / external side of plasma membrane / Golgi membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Staphylococcal/streptococcal toxin, bacterial / Staphylococcal/Streptococcal toxin, OB-fold / Staphylococcal/Streptococcal toxin, OB-fold domain / Staphylococcal/Streptococcal toxin, beta-grasp domain / Staphylococcal/Streptococcal toxin, beta-grasp domain / Staphylococcal enterotoxin/Streptococcal pyrogenic exotoxin, conserved site / Staphyloccocal enterotoxin/Streptococcal pyrogenic exotoxin signature 2. / Superantigen, staphylococcal/streptococcal toxin, bacterial / Ubiquitin-like (UB roll) - #120 / Superantigen toxin, C-terminal ...Staphylococcal/streptococcal toxin, bacterial / Staphylococcal/Streptococcal toxin, OB-fold / Staphylococcal/Streptococcal toxin, OB-fold domain / Staphylococcal/Streptococcal toxin, beta-grasp domain / Staphylococcal/Streptococcal toxin, beta-grasp domain / Staphylococcal enterotoxin/Streptococcal pyrogenic exotoxin, conserved site / Staphyloccocal enterotoxin/Streptococcal pyrogenic exotoxin signature 2. / Superantigen, staphylococcal/streptococcal toxin, bacterial / Ubiquitin-like (UB roll) - #120 / Superantigen toxin, C-terminal / T-cell receptor alpha chain, constant domain / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Domain of unknown function (DUF1968) / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #110 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / Enterotoxin / Haemagglutinin, influenzavirus A / Haemagglutinin, HA1 chain, alpha/beta domain superfamily / Haemagglutinin / Haemagglutinin, influenzavirus A/B / Viral capsid/haemagglutinin protein / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Ubiquitin-like (UB roll) / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Beta Barrel / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hemagglutinin / T cell receptor alpha chain constant / T cell receptor beta constant 1 / HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain / HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain / HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain / Enterotoxin type H / Hemagglutinin
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
STAPHYLOCOCCUS AUREUS (黄色ブドウ球菌)
INFLUENZA A VIRUS (A型インフルエンザウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Saline, M. / Rodstrom, K.E.J. / Fischer, G. / Orekhov, V.Y. / Karlsson, B.G. / Lindkvist-Petersson, K.
引用ジャーナル: Nat.Commun. / 年: 2010
タイトル: The Structure of Superantigen Complexed with Tcr and Mhc Reveals Novel Insights Into Superantigenic T Cell Activation.
著者: Saline, M. / Rodstrom, K.E.J. / Fischer, G. / Orekhov, V.Y. / Karlsson, B.G. / Lindkvist-Petersson, K.
履歴
登録2010年7月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月3日Group: Database references / Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T CELL RECEPTOR ALPHA CHAIN C REGION
B: T CELL RECEPTOR BETA-1 CHAIN C REGION
C: ENTEROTOXIN H
D: HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, DR ALPHA CHAIN,
E: MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX CLASS II BETA CHAIN
F: HEMAGGLUTININ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,41511
ポリマ－120,0236
非ポリマー3915
水5,044280
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15320 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area46900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)191.180, 48.890, 166.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.55, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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T CELL RECEPTOR ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 T CELL RECEPTOR ALPHA CHAIN C REGION


分子量: 22313.818 Da / 分子数: 1 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN, RESIDUES 1-95 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: VARIABLE DOMAIN TRAV27 FUSED TO CONSTANT DOMAIN / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / Cell: T LYMPHOCYTE / プラスミド: PGMT7 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01848
#2: タンパク質 T CELL RECEPTOR BETA-1 CHAIN C REGION


分子量: 27785.787 Da / 分子数: 1 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN, RESIDUES 1-130 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: VARIABLE DOMAIN TRBV19 FUSED TO CONSTANT DOMAIN / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / Cell: T LYMPHOCYTE / プラスミド: PGMT7 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01850

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タンパク質 , 3種, 3分子 CDE

#3: タンパク質 ENTEROTOXIN H / SEH / STAPHYLOCOCCAL ENTEROTOXIN H


分子量: 25180.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) STAPHYLOCOCCUS AUREUS (黄色ブドウ球菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / Variant (発現宿主): UL635 / 参照: UniProt: P0A0M0
#4: タンパク質 HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, DR ALPHA CHAIN, / MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX CLASS II ALPHA / MHC CLASS II ANTIGEN DRA CHAIN


分子量: 21155.904 Da / 分子数: 1 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN, RESIDUES 26-207 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CHAIN DR 0101 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / Cell: ANTIGEN PRESENTING CELL / プラスミド: PLM1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYS / 参照: UniProt: P01903
#5: タンパク質 MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX CLASS II BETA CHAIN / MHC CLASS II ANTIGEN DRB1.1 / DR-1 / DR1


分子量: 22080.664 Da / 分子数: 1 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN, RESIDUES 30-219 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CHAIN DRB1 0101 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / Cell: ANTIGEN PRESENTING CELL / プラスミド: PLM1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04229, UniProt: P01911*PLUS

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 F

#6: タンパク質・ペプチド HEMAGGLUTININ / INFLUENZA HEMAGGLUTININ PEPTIDE


分子量: 1506.807 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 59-71 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) INFLUENZA A VIRUS (A型インフルエンザウイルス)
参照: UniProt: A8CDU0, UniProt: Q03909*PLUS

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非ポリマー , 3種, 285分子

#7: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 280 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 49 TO CYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 57 TO CYS
配列の詳細CHAIN A RESIDUES 1-109 CONTAINS THE TCR VARIABLE DOMAIN TRAV27. ALPHA CHAIN RESIDUES 96-142 ARE ...CHAIN A RESIDUES 1-109 CONTAINS THE TCR VARIABLE DOMAIN TRAV27. ALPHA CHAIN RESIDUES 96-142 ARE EXCLUDED. CHAIN B RESIDUES 1-114 CONTAINS THE TCR VARIABLE DOMAIN TRBV19. BETA CHAIN RESIDUES 131-177 ARE EXCLUDED. SIGNAL SEQUENCES (RESIDUES B1-24, C1-25, D1-29) NOT IN CONSTRUCTS. SYNTHETIC PEPTIDE F OF 13 RESIDUES, 306-318 OF INFLUENZA HEMAGGLUTININ.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 15% W/V PEG 5000 MME, 0.1 M BIS-TRIS PH 7.0, 0.1 M NACL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月23日 / 詳細: TOROIDAL MIRRORS
放射モノクロメーター: DIAMOND (111), GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→42.72 Å / Num. obs: 61858 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 49.17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 88.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0102精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OGA CHAINS D, E AND PDB ENTRY 1HXY CHAINS A, B, D

1oga

1hxy


解像度: 2.3→152.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 7.35 / SU ML: 0.181 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.316 / ESU R Free: 0.248 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27236 3148 5.1 %RANDOM
Rwork0.2215 ---
obs0.22414 58700 97.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.997 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.75 Å20 Å2-1.62 Å2
2--2.02 Å20 Å2
3----0.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→152.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8266 0 25 280 8571
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0228646
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4431.94711751
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.67151059
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.5324.579439
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.278151435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.711551
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.21259
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0216722
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7941.55250
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.48828514
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.87533396
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0614.53237
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.358 211 -
Rwork0.293 3577 -
obs--80.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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