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Yorodumi- PDB-3wgu: Crystal structure of a Na+-bound Na+,K+-ATPase preceding the E1P ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3wgu | ||||||
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Title | Crystal structure of a Na+-bound Na+,K+-ATPase preceding the E1P state without oligomycin | ||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE/TRANSPORT PROTEIN / membrane protein / ion pump / ATPase / Na+ binding / Haloacid dehydrogenease superfamily / phosphate analogue / ATP-binding / Ion transport / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / HYDROLASE-TRANSPORT PROTEIN COMPLEX | ||||||
Function / homology | Function and homology information Basigin interactions / Ion homeostasis / positive regulation of P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / Na+/K+-exchanging ATPase / P-type potassium transmembrane transporter activity / positive regulation of sodium ion export across plasma membrane / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / Ion transport by P-type ATPases / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / membrane repolarization ...Basigin interactions / Ion homeostasis / positive regulation of P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / Na+/K+-exchanging ATPase / P-type potassium transmembrane transporter activity / positive regulation of sodium ion export across plasma membrane / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / Ion transport by P-type ATPases / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / membrane repolarization / sodium ion binding / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / establishment or maintenance of transmembrane electrochemical gradient / sodium ion export across plasma membrane / intracellular potassium ion homeostasis / intracellular sodium ion homeostasis / potassium ion import across plasma membrane / potassium ion binding / ATPase activator activity / sodium channel regulator activity / regulation of sodium ion transport / proton transmembrane transport / sarcolemma / transmembrane transport / melanosome / ATPase binding / protein-macromolecule adaptor activity / basolateral plasma membrane / cell adhesion / apical plasma membrane / axon / innate immune response / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Sus scrofa (pig) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.8 Å | ||||||
Authors | Kanai, R. / Ogawa, H. / Vilsen, B. / Cornelius, F. / Toyoshima, C. | ||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2013 Title: Crystal structure of a Na1-bound Na1,K1-ATPase preceding the E1P state Authors: Kanai, R. / Ogawa, H. / Vilsen, B. / Cornelius, F. / Toyoshima, C. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3wgu.cif.gz | 1.1 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3wgu.ent.gz | 915.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3wgu.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3wgu_validation.pdf.gz | 3.3 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3wgu_full_validation.pdf.gz | 3.4 MB | Display | |
Data in XML | 3wgu_validation.xml.gz | 74.1 KB | Display | |
Data in CIF | 3wgu_validation.cif.gz | 102.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wg/3wgu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wg/3wgu | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Sodium/potassium-transporting ATPase subunit ... , 2 types, 4 molecules ACBD
#1: Protein | Mass: 112399.141 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP RESIDUES 5-1020 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Sus scrofa (pig) / Species: kidney References: UniProt: I7HD36, UniProt: P05024*PLUS, EC: 3.6.3.9 #2: Protein | Mass: 35204.402 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Sus scrofa (pig) / References: UniProt: P05027 |
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-Protein / Sugars , 2 types, 4 molecules GE
#10: Sugar | #3: Protein | Mass: 7094.115 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Sus scrofa (pig) / References: UniProt: Q58K79 |
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-Non-polymers , 7 types, 90 molecules
#4: Chemical | ChemComp-MG / #5: Chemical | #6: Chemical | #7: Chemical | ChemComp-NA / #8: Chemical | ChemComp-CLR / #9: Chemical | ChemComp-PC1 / #11: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.62 Å3/Da / Density % sol: 73.4 % |
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Crystal grow | Temperature: 283 K / pH: 6.2 Details: 17.5% PEG 2000 MME, 10% glycerol, 200mM NaCl, 50mM MES-NMDG, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL41XU / Wavelength: 0.9 |
Detector | Type: RAYONIX MX225HE / Detector: CCD / Date: Nov 29, 2012 |
Radiation | Monochromator: ROTATED-INCLINED DOUBLE-CRYSTAL MONOCHROMATOR , SI (111) Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.8→50 Å / Num. obs: 143103 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 1 |
Reflection shell | Resolution: 2.8→2.9 Å / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.8→15.993 Å / SU ML: 0.71 / σ(F): 3 / Phase error: 36.27 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→15.993 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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