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- PDB-1hxy: CRYSTAL STRUCTURE OF STAPHYLOCOCCAL ENTEROTOXIN H IN COMPLEX WITH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hxy
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF STAPHYLOCOCCAL ENTEROTOXIN H IN COMPLEX WITH HUMAN MHC CLASS II
要素
  • (HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, ...) x 2
  • ENTEROTOXIN H
  • HEMAGGLUTININ
キーワードIMMUNE SYSTEM/TOXIN / complex / IMMUNE SYSTEM-TOXIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / MHC class II receptor activity / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / MHC class II protein binding ...regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / MHC class II receptor activity / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / MHC class II protein binding / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / positive regulation of kinase activity / positive regulation of memory T cell differentiation / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / positive regulation of monocyte differentiation / inflammatory response to antigenic stimulus / CD4 receptor binding / intermediate filament / T-helper 1 type immune response / transport vesicle membrane / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / polysaccharide binding / negative regulation of type II interferon production / humoral immune response / macrophage differentiation / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / epidermis development / detection of bacterium / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / T cell receptor binding / negative regulation of T cell proliferation / MHC class II antigen presentation / viral budding from plasma membrane / trans-Golgi network membrane / protein tetramerization / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / MHC class II protein complex / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / positive regulation of T cell activation / structural constituent of cytoskeleton / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cognition / Interferon gamma signaling / positive regulation of protein phosphorylation / MHC class II protein complex binding / endocytic vesicle membrane / late endosome membrane / Downstream TCR signaling / T cell receptor signaling pathway / toxin activity / early endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / adaptive immune response / positive regulation of viral entry into host cell / lysosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / host cell surface receptor binding / immune response / Golgi membrane / fusion of virus membrane with host plasma membrane / external side of plasma membrane / lysosomal membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / positive regulation of DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / cell surface / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Staphylococcal/streptococcal toxin, bacterial / Staphylococcal/Streptococcal toxin, OB-fold / Staphylococcal/Streptococcal toxin, OB-fold domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #120 / Staphylococcal enterotoxin/Streptococcal pyrogenic exotoxin, conserved site / Staphyloccocal enterotoxin/Streptococcal pyrogenic exotoxin signature 2. / Superantigen, staphylococcal/streptococcal toxin, bacterial / Staphylococcal/Streptococcal toxin, beta-grasp domain / Staphylococcal/Streptococcal toxin, beta-grasp domain / Superantigen toxin, C-terminal ...Staphylococcal/streptococcal toxin, bacterial / Staphylococcal/Streptococcal toxin, OB-fold / Staphylococcal/Streptococcal toxin, OB-fold domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #120 / Staphylococcal enterotoxin/Streptococcal pyrogenic exotoxin, conserved site / Staphyloccocal enterotoxin/Streptococcal pyrogenic exotoxin signature 2. / Superantigen, staphylococcal/streptococcal toxin, bacterial / Staphylococcal/Streptococcal toxin, beta-grasp domain / Staphylococcal/Streptococcal toxin, beta-grasp domain / Superantigen toxin, C-terminal / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #110 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / Enterotoxin / Haemagglutinin, influenzavirus A / Haemagglutinin, HA1 chain, alpha/beta domain superfamily / Haemagglutinin / Haemagglutinin, influenzavirus A/B / Viral capsid/haemagglutinin protein / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Ubiquitin-like (UB roll) / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain / HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain / HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain / Enterotoxin type H / Hemagglutinin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Petersson, K. / Hakansson, M. / Nilsson, H. / Forsberg, G. / Svensson, L.A. / Liljas, A. / Walse, B.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of a Superantigen Bound to MHC Class II Displays Zinc and Peptide Dependence
著者: Petersson, K. / Hakansson, M. / Nilsson, H. / Forsberg, G. / Svensson, L.A. / Liljas, A. / Walse, B.
履歴
登録2001年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: diffrn_source / software
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _software.classification / _software.name
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, DR ALPHA CHAIN
B: HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, DR-1 BETA CHAIN
C: HEMAGGLUTININ
D: ENTEROTOXIN H
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,5025
ポリマ－69,4374
非ポリマー651
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8860 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area25650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.624, 122.843, 48.513
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.13, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, DR ALPHA CHAIN


分子量: 21155.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PLM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01903
#2: タンパク質 HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN, DR-1 BETA CHAIN


分子量: 22080.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PLM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04229, UniProt: P01911*PLUS

-
タンパク質・ペプチド / タンパク質 , 2種, 2分子 CD

#3: タンパク質・ペプチド HEMAGGLUTININ


分子量: 1506.807 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: This peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Influenza A virus.
参照: GenBank: 6470273, UniProt: Q03909*PLUS
#4: タンパク質 ENTEROTOXIN H


分子量: 24693.568 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
プラスミド: PLR16 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): UL635 / 参照: UniProt: P0A0M0

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非ポリマー , 2種, 89分子

#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.88 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.1
詳細: 0.05 mM mono-potassium dihydrogen phosphate, 20 % (w/v) polyethylene glycol 8000, pH 5.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
14.3 mg/mlHLA-DR1-peptide trimer1drop
25 mg/mlprotein1drop
31 mM1dropZnCl2
40.05 mMmono-potassium dihydrogen phosphate1reservoir
520 %(w/v)PEG80001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.0232 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0232 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. all: 21813 / Num. obs: 21105 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.54 % / Biso Wilson estimate: 55.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 3.55 % / Rmerge(I) obs: 0.365 / Mean I/σ(I) obs: 3.15 / Num. unique all: 8434 / Rsym value: 0.314 / % possible all: 91.8
反射
*PLUS
% possible obs: 96 % / Rmerge(I) obs: 0.071
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.8 % / Num. unique obs: 2185 / Rmerge(I) obs: 0.314

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
TRUNCATEデータ削減
AMoRE位相決定
CNS1精密化
XDSデータ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry: 1ENF and 1DLH

1enf

1dlh


解像度: 2.6→30 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 1075 -RANDOM
Rwork0.202 ---
all-21948 --
obs-21105 96 %-
原子変位パラメータBiso mean: 42.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4739 0 1 88 4828
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.9
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 30 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.202
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 42.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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