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- PDB-2vay: Calmodulin complexed with CaV1.1 IQ peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vay
タイトルCalmodulin complexed with CaV1.1 IQ peptide
要素
  • CALMODULIN
  • VOLTAGE-DEPENDENT L-TYPE CALCIUM CHANNEL SUBUNIT ALPHA-1S
キーワードMETAL TRANSPORT / EXCITATION-CONTRACTION COUPLING / CAV / CALCIUM / TRANSPORT / ACETYLATION / METHYLATION / L-TYPE CALCIUM CHANNEL / DIHYDROPYRIDINE RECEPTOR / IONIC CHANNEL / ION TRANSPORT / TRANSMEMBRANE / PHOSPHORYLATION / ALPHA-1S SUBUNIT / CALCIUM TRANSPORT / UBL CONJUGATION / CALCIUM CHANNEL / SKELETAL MUSCLE / VOLTAGE-DEPENDENT / VOLTAGE-GATED CHANNEL
機能・相同性
機能・相同性情報


skeletal muscle adaptation / extraocular skeletal muscle development / high voltage-gated calcium channel activity / : / : / : / : / L-type voltage-gated calcium channel complex / : / positive regulation of protein autophosphorylation ...skeletal muscle adaptation / extraocular skeletal muscle development / high voltage-gated calcium channel activity / : / : / : / : / L-type voltage-gated calcium channel complex / : / positive regulation of protein autophosphorylation / positive regulation of muscle contraction / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / NCAM1 interactions / myoblast fusion / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / endoplasmic reticulum organization / I band / CaM pathway / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / positive regulation of DNA binding / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / voltage-gated calcium channel complex / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / cellular response to caffeine / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / response to corticosterone / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / neuromuscular junction development / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / small molecule binding / presynaptic endocytosis / nitric-oxide synthase binding / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Phase 0 - rapid depolarisation / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcium ion import across plasma membrane / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / DARPP-32 events / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / striated muscle contraction / activation of adenylate cyclase activity / voltage-gated calcium channel activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / calcium channel inhibitor activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / presynaptic cytosol / skeletal muscle fiber development / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / enzyme regulator activity / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / release of sequestered calcium ion into cytosol / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / T-tubule / FCERI mediated Ca+2 mobilization / substantia nigra development / muscle contraction
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1S subunit / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1 subunit / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated / : / Voltage-dependent channel domain superfamily ...Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1S subunit / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1 subunit / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated / : / Voltage-dependent channel domain superfamily / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-3 / Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1S
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Halling, D.B. / Black, D.J. / Pedersen, S.E. / Hamilton, S.L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Determinants in Cav1 Channels that Regulate the Ca2+ Sensitivity of Bound Calmodulin.
著者: Halling, D.B. / Georgiou, D.K. / Black, D.J. / Yang, G. / Fallon, J.L. / Quiocho, F.A. / Pedersen, S.E. / Hamilton, S.L.
履歴
登録2007年9月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALMODULIN
B: VOLTAGE-DEPENDENT L-TYPE CALCIUM CHANNEL SUBUNIT ALPHA-1S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5147
ポリマ－19,3182
非ポリマー1965
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3050 Å2
ΔGint-22.6 kcal/mol
Surface area10600 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)84.920, 34.670, 62.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.69, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 CALMODULIN / CAM


分子量: 16535.186 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 3-148 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET 3A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド VOLTAGE-DEPENDENT L-TYPE CALCIUM CHANNEL SUBUNIT ALPHA-1S / CAV1.1-IQ / VOLTAGE-GATED CALCIUM CHANNEL SUBUNIT ALPHA CAV1.1


分子量: 2783.250 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1522-1542 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q13698
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.7 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: HANGING DROP VAPOR DIFFUSION 1.5 UL 10 MG/ML COMPLEX IN 20 MM MOPS PH7.4, 150 MM NACL, 4 MM CACL2 MIX WITH 4.5 UL WELL SOLUTION, 32% PEG 3350, 50 MM TRIS PH 8.3, 50 MM MGCL2, 5 DAYS AT 20-22 DEGREES C

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CAMD / ビームライン: GCPCC / 波長: 1.38079
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.38079 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 15915 / % possible obs: 89.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 20 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 1.86→1.94 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Mean I/σ(I) obs: 3.65 / % possible all: 74.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2F3Y

2f3y


解像度: 1.94→19.77 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 495044.77 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 1211 10.1 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.218 12021 94.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.6907 Å2 / ksol: 0.321955 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.95 Å20 Å2-3.28 Å2
2--13.63 Å20 Å2
3----6.68 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→19.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1348 0 5 127 1480
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.771.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.232
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.322.5
LS精密化 シェル解像度: 1.94→2.06 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 199 11.1 %
Rwork0.272 1591 -
obs--85.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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