[日本語] English
万見
- PDB-1w98: The structural basis of CDK2 activation by cyclin E -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w98
タイトルThe structural basis of CDK2 activation by cyclin E
要素
  • CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
  • G1/S-SPECIFIC CYCLIN E1
キーワードTRANSFERASE / CELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / homologous chromosome pairing at meiosis / RHOBTB3 ATPase cycle / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / G1/S-Specific Transcription / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation ...positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / homologous chromosome pairing at meiosis / RHOBTB3 ATPase cycle / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / G1/S-Specific Transcription / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / G2 Phase / cyclin-dependent protein kinase activity / Y chromosome / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / centrosome duplication / Telomere Extension By Telomerase / G0 and Early G1 / Activation of the pre-replicative complex / DNA replication initiation / cellular response to nitric oxide / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cajal body / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / condensed chromosome / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / regulation of mitotic cell cycle / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / telomere maintenance / cyclin binding / post-translational protein modification / : / meiotic cell cycle / positive regulation of DNA replication / male germ cell nucleus / potassium ion transport / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Meiotic recombination / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Wnt signaling pathway / Orc1 removal from chromatin / G1/S transition of mitotic cell cycle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / G2/M transition of mitotic cell cycle / Cyclin D associated events in G1 / regulation of protein localization / cellular senescence / Regulation of TP53 Degradation / nuclear envelope / kinase activity / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / regulation of gene expression / peptidyl-serine phosphorylation / DNA replication / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / transcription regulator complex / Ras protein signal transduction / chromosome, telomeric region / endosome / chromatin remodeling / protein domain specific binding / cell division / protein phosphorylation / DNA repair / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA-templated transcription / centrosome / positive regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain ...Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
G1/S-specific cyclin-E1 / Cyclin-dependent kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Lowe, E.D. / Honda, R. / Dubinina, E. / Skamnaki, V. / Cook, A. / Johnson, L.N.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2005
タイトル: The Structure of Cyclin E1/Cdk2: Implications for Cdk2 Activation and Cdk2-Independent Roles
著者: Honda, R. / Lowe, E.D. / Dubinina, E. / Skamnaki, V. / Cook, A. / Brown, N. / Johnson, L.N.
履歴
登録2004年10月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
B: G1/S-SPECIFIC CYCLIN E1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,9402
ポリマ－66,9402
非ポリマー00
水9,854547
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3620 Å2
ΔGint-19.6 kcal/mol
Surface area24540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.620, 99.620, 149.987
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2 / CYCLIN DEPENDENT KINASE 2 / P33 PROTEIN KINASE


分子量: 34030.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PHOSPHOTHREONINE AT POSITION 160 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P24941, EC: 2.7.1.37
#2: タンパク質 G1/S-SPECIFIC CYCLIN E1 / CYCLIN E


分子量: 32909.371 Da / 分子数: 1
Fragment: FRAGMENT DERIVED FROM ELASTASE CLEAVAGE, RESIDUES 96-378
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P24864
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 547 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AN ADDITIONAL SER RESIDUE FROM THE EXPRESSION CONSTRUCT IS PRESENT AT POSITION 0 THIS FRAGMENT ...AN ADDITIONAL SER RESIDUE FROM THE EXPRESSION CONSTRUCT IS PRESENT AT POSITION 0 THIS FRAGMENT CONTAINS ONLY RESIDUES 81-363

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
解説: MR SEARCH MODEL MODIFIED TO CONTAIN ONLY THE N- TERMINAL CYCLIN BOX DOMAIN OF CYCLIN A
結晶化pH: 7.5
詳細: PCDK2/CYCLIN E (6-8 MG/ML), 1 MM AMPPNP, 10-15% PEG3350, 0.2 M SODIUM CITRATE PH7.5, pH 7.50

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.0091
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0091 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→34.28 Å / Num. obs: 39329 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.13→2.21 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 53.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0003精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JST

1jst


解像度: 2.15→83.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 11 / SU ML: 0.153 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.228 / ESU R Free: 0.205 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 1984 5 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.185 37310 94.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.72 Å20 Å20 Å2
2--0.72 Å20 Å2
3----1.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→83.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4617 0 0 547 5164
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0224735
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.691.9556429
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5855566
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.55623.886211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.05115838
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4571525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.2722
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023526
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2390.22512
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3140.23179
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.220.2485
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2820.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2470.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8741.52943
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.41124622
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.23232076
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2584.51807
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.21 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.339 80
Rwork0.216 1221
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.68840.69150.15592.11840.24711.66870.14940.02540.00710.1109-0.1012-0.18280.13280.3431-0.0482-0.12160.0091-0.00780.060.0005-0.020941.596114.0014-4.6329
22.15991.27771.79820.79631.46395.44750.02160.1963-0.2821-0.22570.2108-0.10160.04180.7312-0.2324-0.10830.00850.03470.0369-0.01880.040336.872818.4936-19.9836
34.83563.32982.17445.8134-0.32351.91940.16050.172-0.18230.21810.04940.04040.07010.1385-0.2099-0.0820.02210.0241-0.02660.0051-0.007321.92718.7975-15.5924
41.67410.3178-0.45211.63520.19930.92770.03850.17270.196-0.1140.0252-0.0104-0.13760.0344-0.0637-0.0466-0.0180.0112-0.01110.0436-0.064521.779529.458-19.7737
51.0444-0.42020.26061.22220.00881.36540.018-0.0245-0.0131-0.01250.03520.11360.0664-0.0807-0.0532-0.0573-0.0348-0.0059-0.00090.02-0.03136.857818.5636-13.701
618.0814-10.74078.11219.1165-1.21038.39810.66760.2190.4086-1.3147-0.2452-0.23520.2210.3144-0.42240-0.05420.1027-0.05510.0161-0.093228.60656.5788-32.4256
71.9268-0.00831.03510.93560.19342.46090.39210.153-0.27340.15680.0717-0.14250.54350.2436-0.46380.07290.1229-0.1669-0.0715-0.0848-0.002935.8152-10.6859-11.9726
87.9995-0.79516.59766.37822.85947.40290.09730.46791.1882-0.178-0.102-0.0228-0.18330.42880.0047-0.08270.05980.07930.071-0.0208-0.042435.77951.5776-19.1421
92.5410.88022.5150.7731.36974.69190.63730.5949-0.39460.1850.1855-0.07190.84370.3939-0.82280.08870.1625-0.1893-0.0352-0.1058-0.06523.4223-13.293-29.136
106.4955-15.0552-8.928348.502343.406850.1833-0.31460.2246-0.2796-0.2289-1.36064.1171-0.9269-1.94281.6752-0.01050.00070.110.14240.22220.029627.506223.4914-41.3511
1110.643310.169811.268918.14617.786417.7761-0.62421.02862.2491-1.4192-0.59522.3239-2.2409-0.36751.21940.10460.0989-0.15810.12780.17230.218411.8243.1492-30.5756
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 57
2X-RAY DIFFRACTION1A67 - 82
3X-RAY DIFFRACTION2A58 - 66
4X-RAY DIFFRACTION3A122 - 127
5X-RAY DIFFRACTION3A146 - 164
6X-RAY DIFFRACTION4A83 - 121
7X-RAY DIFFRACTION4A128 - 145
8X-RAY DIFFRACTION4A245 - 288
9X-RAY DIFFRACTION4A190 - 202
10X-RAY DIFFRACTION5A165 - 189
11X-RAY DIFFRACTION5A203 - 244
12X-RAY DIFFRACTION6B88 - 113
13X-RAY DIFFRACTION7B114 - 223
14X-RAY DIFFRACTION8B224 - 230
15X-RAY DIFFRACTION9B231 - 243
16X-RAY DIFFRACTION9B257 - 357
17X-RAY DIFFRACTION10A289 - 297
18X-RAY DIFFRACTION11B244 - 256

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る