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- PDB-2wxv: Structure of CDK2-CYCLIN A with a Pyrazolo(4,3-h) quinazoline-3- ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wxv
タイトルStructure of CDK2-CYCLIN A with a Pyrazolo(4,3-h) quinazoline-3- carboxamide inhibitor
要素
  • CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
  • CYCLIN-A2
キーワードTRANSFERASE / NUCLEOTIDE-BINDING / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / CELL CYCLE / KINASE / CYCLIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclin A2-CDK1 complex / cell cycle G1/S phase transition / cellular response to luteinizing hormone stimulus / G2/M DNA replication checkpoint / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / male pronucleus / female pronucleus / cellular response to cocaine / response to glucagon ...cyclin A2-CDK1 complex / cell cycle G1/S phase transition / cellular response to luteinizing hormone stimulus / G2/M DNA replication checkpoint / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / male pronucleus / female pronucleus / cellular response to cocaine / response to glucagon / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / positive regulation of DNA biosynthetic process / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / regulation of heterochromatin organization / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / G2 Phase / Y chromosome / cyclin-dependent protein kinase activity / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / telomere maintenance in response to DNA damage / regulation of DNA replication / microtubule organizing center / centrosome duplication / G0 and Early G1 / cochlea development / animal organ regeneration / Telomere Extension By Telomerase / Activation of the pre-replicative complex / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Activation of ATR in response to replication stress / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cajal body / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / condensed chromosome / negative regulation of protein localization to chromatin / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / cellular response to nitric oxide / post-translational protein modification / regulation of mitotic cell cycle / cyclin binding / positive regulation of DNA replication / male germ cell nucleus / meiotic cell cycle / potassium ion transport / cellular response to estradiol stimulus / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / peptidyl-serine phosphorylation / G1/S transition of mitotic cell cycle / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Meiotic recombination / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / G2/M transition of mitotic cell cycle / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / positive regulation of fibroblast proliferation / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Orc1 removal from chromatin / Cyclin D associated events in G1 / cellular senescence / Regulation of TP53 Degradation / nuclear envelope / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / regulation of gene expression / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / transcription regulator complex / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Ras protein signal transduction / DNA replication / protein phosphorylation / chromosome, telomeric region / endosome / Ub-specific processing proteases / chromatin remodeling / protein domain specific binding / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation
類似検索 - 分子機能
Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin-like / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C ...Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin-like / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-WXV / Cyclin-A2 / Cyclin-dependent kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Traquandi, G. / Ciomei, M. / Ballinari, D. / Casale, E. / Colombo, N. / Croci, V. / Fiorentini, F. / Isacchi, A. / Longo, A. / Mercurio, C. ...Traquandi, G. / Ciomei, M. / Ballinari, D. / Casale, E. / Colombo, N. / Croci, V. / Fiorentini, F. / Isacchi, A. / Longo, A. / Mercurio, C. / Panzeri, A. / Pastori, W. / Pevarello, P. / Volpi, D. / Roussel, P. / Vulpetti, A. / Brasca, M.G.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2010
タイトル: Identification of Potent Pyrazolo[4,3-H]Quinazoline-3-Carboxamides as Multi-Cyclin-Dependent Kinase Inhibitors.
著者: Traquandi, G. / Ciomei, M. / Ballinari, D. / Casale, E. / Colombo, N. / Croci, V. / Fiorentini, F. / Isacchi, A. / Longo, A. / Mercurio, C. / Panzeri, A. / Pastori, W. / Pevarello, P. / ...著者: Traquandi, G. / Ciomei, M. / Ballinari, D. / Casale, E. / Colombo, N. / Croci, V. / Fiorentini, F. / Isacchi, A. / Longo, A. / Mercurio, C. / Panzeri, A. / Pastori, W. / Pevarello, P. / Volpi, D. / Roussel, P. / Vulpetti, A. / Brasca, M.G.
履歴
登録2009年11月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22019年4月3日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
B: CYCLIN-A2
C: CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
D: CYCLIN-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,9937
ポリマ－131,0624
非ポリマー9313
水2,522140
1
C: CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
D: CYCLIN-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,0444
ポリマ－65,5312
非ポリマー5142
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3140 Å2
ΔGint-20.9 kcal/mol
Surface area23580 Å2
手法PISA
2
A: CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
B: CYCLIN-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,9483
ポリマ－65,5312
非ポリマー4171
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2940 Å2
ΔGint-9.7 kcal/mol
Surface area23920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)185.513, 185.513, 215.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2 / P33 PROTEIN KINASE


分子量: 35251.883 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P24941, EC: 2.7.1.37
#2: タンパク質 CYCLIN-A2 / CYCLIN A2 / CYCLIN-A


分子量: 30278.967 Da / 分子数: 2 / Fragment: C-TERMINAL PORTION, RESIDUES 173-432 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P20248
#3: 化合物 ChemComp-WXV / N,1-DIMETHYL-8-{[1-(METHYLSULFONYL)PIPERIDIN-4-YL]AMINO}-1H-PYRAZOLO[4,3-H]QUINAZOLINE-3-CARBOXAMIDE


分子量: 417.485 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H23N7O3S
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細5 AMINO ACIDS EXTRA AT THE N-TERMINUS DUE TO CLONING

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 20% AMMONIUM SULPHATE, 1M KCL, 40MM HEPES PH7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 66956 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 45.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→29.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 4202525.63 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 3378 5 %RANDOM
Rwork0.211 ---
obs0.211 66915 99.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.1021 Å2 / ksol: 0.326522 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.82 Å29.78 Å20 Å2
2--5.82 Å20 Å2
3----11.64 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→29.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8984 0 63 140 9187
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 556 5.1 %
Rwork0.315 10390 -
obs--99.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3801.PAR801.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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