+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6p3w | ||||||
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Title | Crystal structure of the Cyclin A-CDK2-ORC1 complex | ||||||
Components |
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Keywords | CELL CYCLE / Inhibitor complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information CDC6 association with the ORC:origin complex / origin recognition complex / E2F-enabled inhibition of pre-replication complex formation / Phosphorylation of proteins involved in the G2/M transition by Cyclin A:Cdc2 complexes / cyclin A2-CDK1 complex / cell cycle G1/S phase transition / nuclear origin of replication recognition complex / cellular response to luteinizing hormone stimulus / mitotic cell cycle phase transition / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 ...CDC6 association with the ORC:origin complex / origin recognition complex / E2F-enabled inhibition of pre-replication complex formation / Phosphorylation of proteins involved in the G2/M transition by Cyclin A:Cdc2 complexes / cyclin A2-CDK1 complex / cell cycle G1/S phase transition / nuclear origin of replication recognition complex / cellular response to luteinizing hormone stimulus / mitotic cell cycle phase transition / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / mitotic DNA replication checkpoint signaling / male pronucleus / female pronucleus / cellular response to cocaine / response to glucagon / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / positive regulation of DNA biosynthetic process / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cochlea development / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / G2 Phase / cyclin-dependent protein kinase activity / Y chromosome / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / G1/S-Specific Transcription / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / regulation of DNA replication / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / telomere maintenance in response to DNA damage / centrosome duplication / Telomere Extension By Telomerase / G0 and Early G1 / DNA replication initiation / cellular response to nitric oxide / Activation of the pre-replicative complex / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / animal organ regeneration / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cajal body / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / condensed chromosome / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / regulation of mitotic cell cycle / post-translational protein modification / cyclin binding / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / positive regulation of DNA replication / male germ cell nucleus / meiotic cell cycle / cellular response to estradiol stimulus / Assembly of the pre-replicative complex / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / potassium ion transport / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Meiotic recombination / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Orc1 removal from chromatin / G1/S transition of mitotic cell cycle / G2/M transition of mitotic cell cycle / Cyclin D associated events in G1 / cellular senescence / positive regulation of fibroblast proliferation / Regulation of TP53 Degradation / nuclear envelope / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / cellular response to hypoxia / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / regulation of gene expression / peptidyl-serine phosphorylation / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / transcription regulator complex / Ras protein signal transduction / DNA replication / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / endosome / chromatin remodeling / protein phosphorylation Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.54 Å | ||||||
Authors | Wang, B. / Song, J. | ||||||
Citation | Journal: Protein Sci. / Year: 2019 Title: Structural basis for the ORC1-Cyclin A association. Authors: Wang, B. / Song, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
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PDB format | pdb6p3w.ent.gz | 382.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6p3w.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6p3w_validation.pdf.gz | 485.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6p3w_full_validation.pdf.gz | 496.9 KB | Display | |
Data in XML | 6p3w_validation.xml.gz | 38.8 KB | Display | |
Data in CIF | 6p3w_validation.cif.gz | 52.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p3/6p3w ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p3/6p3w | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 33976.488 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CDK2, CDKN2 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: P24941, cyclin-dependent kinase #2: Protein | Mass: 29525.168 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CCNA2, CCN1, CCNA / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: P20248 #3: Protein/peptide | Mass: 888.090 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: Q13415*PLUS #4: Chemical | ChemComp-PO4 / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.19 Å3/Da / Density % sol: 70.66 % |
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Crystal grow | Temperature: 277.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.49 M sodium phosphate monobasic monohydrate and 0.91 M potassium phosphate dibasic |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 80 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.1 / Wavelength: 0.9774 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: May 19, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9774 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.54→20.07 Å / Num. obs: 72513 / % possible obs: 99.51 % / Redundancy: 8.1 % / CC1/2: 0.997 / Rsym value: 0.1438 / Net I/σ(I): 9.84 |
Reflection shell | Resolution: 2.54→2.631 Å / Num. unique obs: 7055 / CC1/2: 0.46 / Rsym value: 2.349 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1F Resolution: 2.54→20.069 Å / SU ML: 0.39 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 27
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.54→20.069 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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