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- EMDB-4767: Cryo-EM structure of NCP-6-4PP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4767
タイトルCryo-EM structure of NCP-6-4PP
マップデータ
試料6-4PP nucleosome:
DNAデオキシリボ核酸 / Histone H3.1, Histone H2A, Histone H2B / (Histone H4) x 2 / (nucleic-acid核酸) x 2 / Histone H3.1 / Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J
機能・相同性
機能・相同性情報


Condensation of Prophase Chromosomes / Oxidative Stress Induced Senescence / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / HDACs deacetylate histones / PKMTs methylate histone lysines / HDMs demethylate histones / RMTs methylate histone arginines / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Packaging Of Telomere Ends ...Condensation of Prophase Chromosomes / Oxidative Stress Induced Senescence / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / HDACs deacetylate histones / PKMTs methylate histone lysines / HDMs demethylate histones / RMTs methylate histone arginines / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Packaging Of Telomere Ends / Interleukin-7 signaling / Meiotic synapsis / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged pyrimidine / PRC2 methylates histones and DNA / HATs acetylate histones / Chromatin modifying enzymes / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Metalloprotease DUBs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Amyloid fiber formation / 遺伝的組換え / Estrogen-dependent gene expression / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / RNA Polymerase I Promoter Escape / RNA Polymerase I Promoter Opening / G2/M DNA damage checkpoint / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Processing of DNA double-strand break ends / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Ub-specific processing proteases / DNAメチル化 / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / NoRC negatively regulates rRNA expression / SUMOylation of chromatin organization proteins / UCH proteinases / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Transcriptional regulation by small RNAs / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / negative regulation of megakaryocyte differentiation / CENP-A containing nucleosome assembly / DNA replication-independent nucleosome assembly / telomere capping / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / interleukin-7-mediated signaling pathway / innate immune response in mucosa / DNA replication-dependent nucleosome assembly / telomere organization / nuclear nucleosome / chromatin silencing at rDNA / negative regulation of gene expression, epigenetic / nucleosomal DNA binding / DNA-templated transcription, initiation / regulation of gene silencing by miRNA / nuclear chromosome / regulation of gene silencing / regulation of megakaryocyte differentiation / nucleosome assembly / ヌクレオソーム / lipopolysaccharide binding / protein heterotetramerization / chromatin organization / double-strand break repair via nonhomologous end joining / antibacterial humoral response / nuclear chromosome, telomeric region / killing of cells of other organism / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / nuclear chromatin / protein ubiquitination / cadherin binding / 凝固・線溶系 / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / negative regulation of cell population proliferation / protein domain specific binding / cellular protein metabolic process / protein heterodimerization activity / protein-containing complex / RNA binding / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / 生体膜 / 核質 / extracellular region / 細胞核 / 細胞質基質
CENP-T/Histone H4, histone fold / Histone H3/CENP-A / Histone-fold / Histone H2A/H2B/H3 / TATA box binding protein associated factor (TAF) / Histone H2A / Histone H4 / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / Histone H4, conserved site ...CENP-T/Histone H4, histone fold / Histone H3/CENP-A / Histone-fold / Histone H2A/H2B/H3 / TATA box binding protein associated factor (TAF) / Histone H2A / Histone H4 / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / Histone H4, conserved site / Histone H2A conserved site / Histone H3 signature 2. / Histone H2B signature. / Histone H3 signature 1. / Histone H4 signature. / Histone H2A signature. / C-terminus of histone H2A / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Core histone H2A/H2B/H3/H4
Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / Histone H4 / Histone H3.1
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Matsumoto S / Cavadini S / Bunker RD / Thoma NH
引用ジャーナル: Nature / : 2019
タイトル: DNA damage detection in nucleosomes involves DNA register shifting.
著者: Syota Matsumoto / Simone Cavadini / Richard D Bunker / Ralph S Grand / Alessandro Potenza / Julius Rabl / Junpei Yamamoto / Andreas D Schenk / Dirk Schübeler / Shigenori Iwai / Kaoru Sugasawa / Hitoshi Kurumizaka / Nicolas H Thomä /
要旨: Access to DNA packaged in nucleosomes is critical for gene regulation, DNA replication and DNA repair. In humans, the UV-damaged DNA-binding protein (UV-DDB) complex detects UV-light-induced ...Access to DNA packaged in nucleosomes is critical for gene regulation, DNA replication and DNA repair. In humans, the UV-damaged DNA-binding protein (UV-DDB) complex detects UV-light-induced pyrimidine dimers throughout the genome; however, it remains unknown how these lesions are recognized in chromatin, in which nucleosomes restrict access to DNA. Here we report cryo-electron microscopy structures of UV-DDB bound to nucleosomes bearing a 6-4 pyrimidine-pyrimidone dimer or a DNA-damage mimic in various positions. We find that UV-DDB binds UV-damaged nucleosomes at lesions located in the solvent-facing minor groove without affecting the overall nucleosome architecture. In the case of buried lesions that face the histone core, UV-DDB changes the predominant translational register of the nucleosome and selectively binds the lesion in an accessible, exposed position. Our findings explain how UV-DDB detects occluded lesions in strongly positioned nucleosomes, and identify slide-assisted site exposure as a mechanism by which high-affinity DNA-binding proteins can access otherwise occluded sites in nucleosomal DNA.
構造検証レポートPDB-ID: 6r93

簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2019年4月2日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2019年5月22日 / マップ公開: 2019年6月12日 / 更新: 2019年6月12日

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構造の表示

ムービー
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  • 表面レベル: 3.5
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4767.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 300 pix.
= 258. Å
0.86 Å/pix.
x 300 pix.
= 258. Å
0.86 Å/pix.
x 300 pix.
= 258. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.5 / ムービー #1: 3.5
最小 - 最大-9.714905 - 13.968496
平均 (標準偏差)0.00073272863 (±0.44168124)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
Dimensions300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 258.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.860.860.86
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z258.000258.000258.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ192192192
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-9.71513.9680.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 6-4PP nucleosome

全体名称: 6-4PP nucleosome / 構成要素数: 10

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構成要素 #1: タンパク質, 6-4PP nucleosome

タンパク質名称: 6-4PP nucleosome / 組換発現: No
分子量理論値: 199 kDa

+
構成要素 #2: タンパク質, DNA

タンパク質名称: DNAデオキシリボ核酸 / 組換発現: No
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: synthetic construct (人工物)

+
構成要素 #3: タンパク質, Histone H3.1, Histone H2A, Histone H2B

タンパク質名称: Histone H3.1, Histone H2A, Histone H2B / 組換発現: No
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

+
構成要素 #4: タンパク質, Histone H4

タンパク質名称: Histone H4 / 組換発現: No
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #5: nucleic-acid, Human alpha-satellite DNA (145-MER)

核酸名称: Human alpha-satellite DNA (145-MER) / クラス: DNA / Structure: OTHER / 合成: No
配列:
(DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DC) (DA)(DC)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DA)(DA) (DG)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DT)(DG)(DG) (DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DA)(DA)(DG)(DG)(DC) (DA)(DT)(DG)(DT)(DT)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DG)(DT)(DT)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DG) (DA)(DA)(DC)(DA)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DT) (DT)(DT)(DG)(DA)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DC) (DA)(DG)(DT)(DT)(DT)(DC)(DC)(DA)(DA)(DA) (DT)(DA)(DC)(DA)(DC)(DT)(DT)(DT)(DT)(DG) (DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG) (DC)(DA)(DG)(DG)(DT)(DG)(DG)(DA)(DT)(DA) (DT)(DT)(DG)(DA)(DT)
分子量理論値: 44.765664 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)

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構成要素 #6: nucleic-acid, Human alpha-satellite DNA (145-MER) with a 6-4PP at...

核酸名称: Human alpha-satellite DNA (145-MER) with a 6-4PP at positions 95-96
クラス: DNA
詳細: 145 bp human alpha-satellite with a 6-4 pyrimidine-pyrimidone (6-4PP) at base positions 95-96.
Structure: OTHER / 合成: No
配列:
(DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DC) (DA)(DC)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DA)(DA) (DG)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DT)(DG)(DG) (DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DG)(DC)(DT)(DC)(DC) (DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DA)(DA)(DG)(DG)(DC) (DA)(DT)(DG)(DT)(DT)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DA)(DA)(DC)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DG) (DA)(DA)(DC)(DA)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DT) (DT)(DT)(DG)(DA)(T64)(DG)(DG)(DA)(DG)(DC) (DA)(DG)(DT)(DT)(DT)(DC)(DC)(DA)(DA)(DA) (DT)(DA)(DC)(DA)(DC)(DT)(DT)(DT)(DT)(DG) (DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG) (DC)(DA)(DG)(DG)(DT)(DG)(DG)(DA)(DT)(DA) (DT)(DT)(DG)(DA)(DT)
分子量理論値: 45.038852 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #7: タンパク質, Histone H3.1

タンパク質名称: Histone H3.1 / 個数: 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 15.719445 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

+
構成要素 #8: タンパク質, Histone H4

タンパク質名称: Histone H4 / 個数: 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 11.676703 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

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構成要素 #9: タンパク質, Histone H2A type 1-B/E

タンパク質名称: Histone H2A type 1-B/E
詳細: GSHMSGRGKQGGKARAKAKTRSSRAGLQFPVGRVHRLLRKGNYSERVGAGAPVYLAAVLEYLTAEILELAGNAARDNKKTRIIPRHLQLAIRNDEELNKLLGRVTIAQGGVLPNIQAVLLPKKTESHHKAKGK
個数: 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 14.447825 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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構成要素 #10: タンパク質, Histone H2B type 1-J

タンパク質名称: Histone H2B type 1-J / 個数: 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 14.217516 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液試料濃度: 2 mg/mL / pH: 7.4
凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 温度: 277 K / 湿度: 85 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 40 e/Å2 / 照射モード: SPOT SCAN
レンズ倍率: 130000.0 X (nominal) / Cs: 0 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / エネルギーフィルター: GIF Quantum LS
試料ホルダモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
カメラ検出器: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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画像解析

解析手法: 単粒子再構成法 / 投影像の数: 98378
3次元再構成ソフトウェア: RELION / 解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF

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原子モデル構築

モデリング #1精密化のプロトコル: flexible / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient / 精密化に使用した空間: REAL
利用したPDBモデル: 4ZUX, 4ZUX, 5Y0C, 5Y0C, 5Y0C, 5Y0C, 5Y0C, 5Y0C, 5Y0C, 5Y0C, 4E54, 3EI4
鎖ID: I, J, A, B, C, D, E, F, G, H, B, A
得られたモデル

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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