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Yorodumi- PDB-4zux: SAGA DUB module Ubp8/Sgf11/Sus1/Sgf73 bound to ubiqitinated nucleosome -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4zux | ||||||
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Title | SAGA DUB module Ubp8/Sgf11/Sus1/Sgf73 bound to ubiqitinated nucleosome | ||||||
Components |
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Keywords | Hydrolase/DNA / DUB / deubiquitinase / USP / chromatin / eraser / nucleosome / modified histone / macromolecular complex / Hydrolase-DNA complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information RITS complex assembly / DUBm complex / : / regulation of nucleocytoplasmic transport / transcription export complex 2 / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear mRNA surveillance / SLIK (SAGA-like) complex / regulation of protein localization to chromatin / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development ...RITS complex assembly / DUBm complex / : / regulation of nucleocytoplasmic transport / transcription export complex 2 / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear mRNA surveillance / SLIK (SAGA-like) complex / regulation of protein localization to chromatin / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / SAGA complex / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / poly(A)+ mRNA export from nucleus / fat pad development / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / enzyme activator activity / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / regulation of proteasomal protein catabolic process / mRNA export from nucleus / energy homeostasis / nuclear pore / regulation of neuron apoptotic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of FZD by ubiquitination / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Translesion synthesis by REV1 / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of PTEN localization / Translesion synthesis by POLK / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKBKE / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / RNA splicing / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / neuron projection morphogenesis / regulation of mitochondrial membrane potential / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / positive regulation of protein ubiquitination / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Regulation of NF-kappa B signaling / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / transcription elongation by RNA polymerase II / Degradation of DVL / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Xenopus laevis (African clawed frog) synthetic construct (others) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 3.82 Å | ||||||
Authors | Morgan, M. / Wolberger, C. | ||||||
Citation | Journal: Science / Year: 2016 Title: Structural basis for histone H2B deubiquitination by the SAGA DUB module. Authors: Morgan, M.T. / Haj-Yahya, M. / Ringel, A.E. / Bandi, P. / Brik, A. / Wolberger, C. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4zux.cif.gz | 2.5 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4zux.ent.gz | 2.1 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4zux.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zu/4zux ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zu/4zux | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 7 types, 28 molecules AEKOBFLPCGMQDHNRUZejVafkXchm
#1: Protein | Mass: 15435.126 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Xenopus laevis (African clawed frog) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P84233 #2: Protein | Mass: 11394.426 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Xenopus laevis (African clawed frog) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P62799 #3: Protein | Mass: 14109.436 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Xenopus laevis (African clawed frog) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P06897 #4: Protein | Mass: 13655.948 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Xenopus laevis (African clawed frog) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P02281 #7: Protein | Mass: 53731.281 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: UBP8, YMR223W, YM9959.05 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P50102, ubiquitinyl hydrolase 1 #8: Protein | Mass: 11094.497 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: SUS1, YBR111W-A / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q6WNK7 #10: Protein | Mass: 8576.831 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: UBB / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P0CG47 |
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-DNA chain , 2 types, 4 molecules ISJT
#5: DNA chain | Mass: 44520.383 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) synthetic construct (others) / Production host: Escherichia coli (E. coli) #6: DNA chain | Mass: 44991.660 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) synthetic construct (others) / Production host: Escherichia coli (E. coli) |
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-SAGA-associated factor ... , 2 types, 8 molecules WbglYdin
#9: Protein | Mass: 11297.625 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain YJM789) (yeast) Strain: YJM789 / Gene: SGF11, SCY_5678 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A6ZWK1, UniProt: Q03067*PLUS #11: Protein | Mass: 11538.081 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: SGF73, YGL066W / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P53165 |
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-Non-polymers , 1 types, 32 molecules
#12: Chemical | ChemComp-ZN / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.65 Å3/Da / Density % sol: 66.28 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 50 mM Tris-acetate pH 7.4, 50 mM sodium acetate, 5 mM Mg-acetate, 5% sucrose and 5% 2-propanol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-D / Wavelength: 1.0332 Å |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 14, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0332 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.693→49.5 Å / Num. obs: 121413 / % possible obs: 99.28 % / Redundancy: 7.12 % / Rmerge(I) obs: 0.1053 / Net I/σ(I): 7.12 |
-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 3.82→49.498 Å / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / Phase error: 49.29 / Stereochemistry target values: TWIN_LSQ_F
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.82→49.498 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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