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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5fj4 | ||||||
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タイトル | Structure of the standard kink turn HmKt-7 as stem loop bound with U1A and L7Ae proteins | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSCRIPTION / KINK TURN | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ribonuclease P activity / U1 snRNP binding / tRNA 5'-leader removal / U1 snRNP / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / ribosome biogenesis ...ribonuclease P activity / U1 snRNP binding / tRNA 5'-leader removal / U1 snRNP / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / ribosome biogenesis / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (古細菌) HALOARCULA MARISMORTUI (好塩性) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å | ||||||
データ登録者 | Huang, L. / Lilley, D.M.J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2016 タイトル: A Critical Base Pair in K-Turns Determines the Conformational Class Adopted, and Correlates with Biological Function. 著者: Huang, L. / Wang, J. / Lilley, D.M.J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5fj4.cif.gz | 352.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5fj4.ent.gz | 293.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5fj4.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5fj4_validation.pdf.gz | 511.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5fj4_full_validation.pdf.gz | 567.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5fj4_validation.xml.gz | 33.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5fj4_validation.cif.gz | 45.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fj/5fj4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fj/5fj4 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 5fj0C 5fj1C 5fjcC 5fk1C 5fk2C 5fk3C 5fk4C 5fk5C 5fk6C 5fkdC 5fkeC 5fkfC 5fkgC 5fkhC 4c4wS C: 同じ文献を引用 (文献) S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 11744.777 Da / 分子数: 4 / 断片: RRM 1 DOMAIN, UNP RESIDUES 1-102 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): GOLD PLYSS / 参照: UniProt: P09012 #2: タンパク質 | 分子量: 13494.545 Da / 分子数: 2 / 断片: RNA BINDING DOMAIN, UNP RESIDUES 5-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (古細菌) / 株: DSM 4304 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): GOLD PLYSS / 参照: UniProt: O29494 #3: RNA鎖 | 分子量: 11313.805 Da / 分子数: 2 / 断片: KINK TURN MOTIF / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HALOARCULA MARISMORTUI (好塩性) |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.68 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 8.5 詳細: 0.1 M TRIS HYDROCHLORIDE PH 8.5, 2.0 M MONO-AMMONIUM DIHYDROGEN PHOSPHATE |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 173 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年1月29日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9763 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.95→84.37 Å / Num. obs: 34011 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 1.1 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 104.08 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 23.6 |
反射 シェル | 解像度: 2.95→3.09 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 1.38 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 99.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 4C4W 解像度: 2.95→80.613 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.08 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 128.18 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.95→80.613 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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