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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4v5j | |||||||||
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タイトル | Structure of the 70S ribosome bound to Release factor 2 and a substrate analog provides insights into catalysis of peptide release | |||||||||
要素 |
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キーワード | RIBOSOME / RIBOSOMAL PROTEIN / RIBONUCLEOPROTEIN / TRNA-BINDING / RRNA-BINDING / METAL-BINDING / ZINC-FINGER / TRANSLATION | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 translation release factor activity, codon specific / large ribosomal subunit / regulation of translation / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / cytosolic small ribosomal subunit / ribosomal large subunit assembly ...translation release factor activity, codon specific / large ribosomal subunit / regulation of translation / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / cytosolic small ribosomal subunit / ribosomal large subunit assembly / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) synthetic construct (人工物) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Jin, H. / Kelley, A.C. / Loakes, D. / Ramakrishnan, V. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2010 タイトル: Structure of the 70S ribosome bound to release factor 2 and a substrate analog provides insights into catalysis of peptide release. 著者: Jin, H. / Kelley, A.C. / Loakes, D. / Ramakrishnan, V. | |||||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "QA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "QA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4v5j.cif.gz | 7.2 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4v5j.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 4v5j.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4v5j_validation.pdf.gz | 1.8 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4v5j_full_validation.pdf.gz | 3.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | 4v5j_validation.xml.gz | 904.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4v5j_validation.cif.gz | 1.2 MB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v5/4v5j ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v5/4v5j | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 2j00 S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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-要素
-RNA鎖 , 5種, 12分子 AACAAVAWCVCWAXCXBADABBDB
#1: RNA鎖 | 分子量: 493958.281 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 詳細: CHAIN A (16S RNA) HAS E.COLI NUMBERING, BASED ON A STRUCTURAL ALIGNMENT WITH THE CORRESPONDING E.COLI STRUCTURE IN 2AVY. 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: GenBank: 55979969 #22: RNA鎖 | 分子量: 24615.730 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K12 #23: RNA鎖 | 分子量: 2495.545 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) #35: RNA鎖 | 分子量: 947935.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 詳細: CHAIN A (23S RNA) HAS E.COLI RESIDUE NUMBERING, BASED ON A STRUCTURAL ALIGNMENT WITH THE CORRESPONDING E. COLI STRUCTURE IN 2AW4 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: GenBank: 55979969 #36: RNA鎖 | 分子量: 39494.535 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: GenBank: 55979969 |
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-30S RIBOSOMAL PROTEIN ... , 20種, 40分子 ABCBACCCADCDAECEAFCFAGCGAHCHAICIAJCJAKCKALCLAMCMANCNAOCOAPCP...
#2: タンパク質 | 分子量: 29317.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: P80371 #3: タンパク質 | 分子量: 26751.076 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: P80372 #4: タンパク質 | 分子量: 24373.447 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: P80373 #5: タンパク質 | 分子量: 17583.416 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q5SHQ5 #6: タンパク質 | 分子量: 11988.753 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q5SLP8 #7: タンパク質 | 分子量: 18050.973 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: P17291 #8: タンパク質 | 分子量: 15868.570 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q5SHQ2, UniProt: A0A0M9AFS9*PLUS #9: タンパク質 | 分子量: 14429.661 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: P62669 #10: タンパク質 | 分子量: 11954.968 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q5SHN7 #11: タンパク質 | 分子量: 13737.868 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: P80376 #12: タンパク質 | 分子量: 14637.384 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q5SHN3 #13: タンパク質 | 分子量: 14338.861 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: P80377 #14: タンパク質 | 分子量: 7158.725 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q5SHQ1, UniProt: A0A0N0BLP2*PLUS #15: タンパク質 | 分子量: 10578.407 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q5SJ76 #16: タンパク質 | 分子量: 10409.983 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q5SJH3 #17: タンパク質 | 分子量: 12325.655 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q5SHP7, UniProt: A0A0N0BLS5*PLUS #18: タンパク質 | 分子量: 10258.299 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q5SLQ0 #19: タンパク質 | 分子量: 10605.464 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q5SHP2 #20: タンパク質 | 分子量: 11736.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: P80380 #21: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3350.030 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q5SIH3 |
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-タンパク質 , 1種, 2分子 AYCY
#24: タンパク質 | 分子量: 39857.273 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 31-369 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q5SM01 |
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+50S RIBOSOMAL PROTEIN ... , 32種, 64分子 B0D0B1D1B2D2B3D3B4D4B5D5B6D6B7D7B8D8B9D9BCDCBDDDBEDEBFDFBGDG...
-非ポリマー , 3種, 1103分子
#59: 化合物 | ChemComp-MG / #60: 化合物 | ChemComp-ZN / #61: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.98 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 6.5 / 詳細: SEE SELMER ET AL., SCIENCE 2006, pH 6.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99986 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月31日 / 詳細: MIRROR |
放射 | モノクロメーター: DYNAMICALLY BENDABLE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.99986 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.1→50 Å / Num. obs: 1071522 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 1.94 / 冗長度: 8.85 % / Biso Wilson estimate: 43.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 10.42 |
反射 シェル | 解像度: 3.1→3.2 Å / 冗長度: 7.78 % / Rmerge(I) obs: 0.72 / Mean I/σ(I) obs: 1.94 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 2J00 2j00 解像度: 3.1→47.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.001 / Data cutoff high absF: 20060710.34 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. THIS IS THE FIRST OF A FOUR-PART DEPOSITION FOR A COMPLEX OF THE 70S RIBOSOME AND RELEASE FACTOR RF2
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.4605 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 89.5 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.1→47.86 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | NCS model details: RESTRAINS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 3.1→3.29 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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