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万見
- PDB-4ng4: Structure of phosphoglycerate kinase (CBU_1782) from Coxiella burnetii -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ng4
タイトルStructure of phosphoglycerate kinase (CBU_1782) from Coxiella burnetii
要素Phosphoglycerate kinase
キーワードTRANSFERASE / phosphoglycerate kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoglycerate kinase / phosphoglycerate kinase activity / gluconeogenesis / glycolytic process / ADP binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglycerate kinase, N-terminal domain / Phosphoglycerate kinase / Phosphoglycerate kinase, N-terminal / Phosphoglycerate kinase, conserved site / Phosphoglycerate kinase superfamily / Phosphoglycerate kinase / Phosphoglycerate kinase signature. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Phosphoglycerate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Coxiella burnetii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.78 Å
データ登録者Franklin, M.C. / Cheung, J. / Rudolph, M. / Cassidy, M. / Gary, E. / Burshteyn, F. / Love, J.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2015
タイトル: Structural genomics for drug design against the pathogen Coxiella burnetii.
著者: Franklin, M.C. / Cheung, J. / Rudolph, M.J. / Burshteyn, F. / Cassidy, M. / Gary, E. / Hillerich, B. / Yao, Z.K. / Carlier, P.R. / Totrov, M. / Love, J.D.
履歴
登録2013年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoglycerate kinase
B: Phosphoglycerate kinase
C: Phosphoglycerate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,6839
ポリマ－131,3293
非ポリマー1,3556
水00
1
A: Phosphoglycerate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2283
ポリマ－43,7761
非ポリマー4522
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Phosphoglycerate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2283
ポリマ－43,7761
非ポリマー4522
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Phosphoglycerate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2283
ポリマ－43,7761
非ポリマー4522
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.148, 91.568, 88.412
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.17, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
12A
22B
32C

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1112A5 - 170
2112B5 - 170
3112C5 - 170
1122A171 - 396
2122B171 - 396
3122C171 - 396

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Phosphoglycerate kinase


分子量: 43776.285 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This construct's boundaries were selected based on the GenBank gene sequence. However, the N terminus of the GenBank sequence was later discovered to be incorrect; based on homology to other ...詳細: This construct's boundaries were selected based on the GenBank gene sequence. However, the N terminus of the GenBank sequence was later discovered to be incorrect; based on homology to other phosphoglycerate kinases, the correct N terminus is five residues later, i.e. MKALP... Residue numbering in this structure reflects the correct N terminus.
由来: (組換発現) Coxiella burnetii (バクテリア) / 株: RSA 493 / Nine Mile phase I / 遺伝子: CBU_1782, pgk / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q83AU6, phosphoglycerate kinase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
配列の詳細THIS CONSTRUCT'S BOUNDARIES WERE SELECTED BASED ON THE GENBANK GENE SEQUENCE. HOWEVER, THE N ...THIS CONSTRUCT'S BOUNDARIES WERE SELECTED BASED ON THE GENBANK GENE SEQUENCE. HOWEVER, THE N TERMINUS OF THE GENBANK SEQUENCE WAS LATER DISCOVERED TO BE INCORRECT; BASED ON HOMOLOGY TO OTHER PHOSPHOGLYCERATE KINASES, THE CORRECT N TERMINUS IS FIVE RESIDUES LATER, I.E. MKALP... RESIDUE NUMBERING IN THIS STRUCTURE REFLECTS THE CORRECT N TERMINUS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.37 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Sodium chloride, HEPES, PEG 3000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月22日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.78→50 Å / Num. all: 30881 / Num. obs: 30663 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.2 % / Rsym value: 0.129 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 2.78→2.85 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 1532 / Rsym value: 0.522 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Homology models of cbu_1782 sequence built on the coordinates of 1ZMR, split into two domains

1zmr


解像度: 2.78→43.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.868 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.828 / SU B: 42.915 / SU ML: 0.401 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.491 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31264 1538 5 %RANDOM
Rwork0.27231 ---
obs0.27432 29124 98.05 %-
all-31271 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.646 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.09 Å20 Å21.54 Å2
2---2.34 Å20 Å2
3---4.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.78→43.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8802 0 84 0 8886
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0229020
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026029
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1951.98212217
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.845314856
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1251153
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.42325.647363
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.373151597
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.5951538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.21433
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.029927
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021640
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1951.55764
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.061.52361
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.36429226
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.73233256
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.1224.52991
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A944TIGHT POSITIONAL0.020.05
12B944TIGHT POSITIONAL0.020.05
13C944TIGHT POSITIONAL0.020.05
11A1175MEDIUM POSITIONAL0.020.5
12B1175MEDIUM POSITIONAL0.020.5
13C1175MEDIUM POSITIONAL0.020.5
11A944TIGHT THERMAL0.040.5
12B944TIGHT THERMAL0.040.5
13C944TIGHT THERMAL0.040.5
11A1175MEDIUM THERMAL0.042
12B1175MEDIUM THERMAL0.042
13C1175MEDIUM THERMAL0.052
21A1307TIGHT POSITIONAL0.020.05
22B1307TIGHT POSITIONAL0.020.05
23C1307TIGHT POSITIONAL0.020.05
21A1431MEDIUM POSITIONAL0.020.5
22B1431MEDIUM POSITIONAL0.020.5
23C1431MEDIUM POSITIONAL0.020.5
21A1307TIGHT THERMAL0.040.5
22B1307TIGHT THERMAL0.040.5
23C1307TIGHT THERMAL0.040.5
21A1431MEDIUM THERMAL0.042
22B1431MEDIUM THERMAL0.052
23C1431MEDIUM THERMAL0.052
LS精密化 シェル解像度: 2.78→2.849 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 81 -
Rwork0.288 1804 -
obs--82.71 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.0344-1.0373-1.40134.3206-0.39315.51420.54551.02890.8335-0.4593-0.374-0.0234-0.1955-0.0743-0.17150.09450.140.0780.30750.17680.1458-28.4943-1.116316.7304
22.3691-0.5925-0.10452.3378-1.00633.37990.22340.29310.328-0.0885-0.1609-0.0147-0.11010.0271-0.06250.02620.0290.02910.05080.01430.113-1.5977-18.052929.1392
34.38010.72080.23533.4071.61464.4216-0.28120.7026-0.4228-0.39580.3067-0.62030.15140.2409-0.02560.1697-0.14580.09370.2341-0.08750.1723-15.83344.303917.3766
43.11770.6657-1.12942.26250.31132.8638-0.2470.3503-0.2037-0.13230.2836-0.22630.09740.1415-0.03670.0373-0.0344-0.00150.0798-0.04440.0699-44.85330.366729.192
53.21910.47520.89764.4306-0.24985.6567-0.04840.2062-0.2195-0.80310.06090.50010.025-0.3664-0.01260.23870.0164-0.1020.052-0.01970.082316.149911.877717.3959
61.74520.0470.76932.31230.52892.32360.00080.0357-0.0513-0.31770.02090.21990.0046-0.1497-0.02180.0662-0.0038-0.0310.01890.01380.09218.370943.618529.0636
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 170
2X-RAY DIFFRACTION2A171 - 394
3X-RAY DIFFRACTION3B5 - 170
4X-RAY DIFFRACTION4B171 - 394
5X-RAY DIFFRACTION5C5 - 170
6X-RAY DIFFRACTION6C171 - 396

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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