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万見
- PDB-6hxe: Crystal structure of psychrophilic phosphoglycerate kinase from P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hxe
タイトルCrystal structure of psychrophilic phosphoglycerate kinase from Pseudomonas TACII18 in complex with 3-phosphoglycerate
要素Phosphoglycerate kinase
キーワードTRANSFERASE / Complex / 3-phosphoglycerate / hinge binding
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoglycerate kinase / phosphoglycerate kinase activity / gluconeogenesis / glycolytic process / ADP binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglycerate kinase, N-terminal domain / Phosphoglycerate kinase / Phosphoglycerate kinase, N-terminal / Phosphoglycerate kinase, conserved site / Phosphoglycerate kinase superfamily / Phosphoglycerate kinase / Phosphoglycerate kinase signature. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-PHOSPHOGLYCERIC ACID / Phosphoglycerate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas sp. 'TAC II 18' (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Mandelman, D. / Haser, R. / Aghajari, N.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
European UnionCT970131 フランス
引用
ジャーナル: Extremophiles / 年: 2019
タイトル: Structural determinants increasing flexibility confer cold adaptation in psychrophilic phosphoglycerate kinase.
著者: Mandelman, D. / Ballut, L. / Wolff, D.A. / Feller, G. / Gerday, C. / Haser, R. / Aghajari, N.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2001
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray analysis of a bacterial psychrophilic enzyme, phosphoglycerate kinase.
著者: Mandelman, D. / Bentahir, M. / Feller, G. / Gerday, C. / Haser, R.
履歴
登録2018年10月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoglycerate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4532
ポリマ－40,2671
非ポリマー1861
水4,810267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area190 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area16050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.500, 58.500, 85.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 Phosphoglycerate kinase


分子量: 40267.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: There is a mismatch between the sequence deposited in uniprot (ID: Q9RBS3) and the structure at position 150. This should clearly be a Ser as judged from the electron density and not a Pro as ...詳細: There is a mismatch between the sequence deposited in uniprot (ID: Q9RBS3) and the structure at position 150. This should clearly be a Ser as judged from the electron density and not a Pro as listed in the sequence. Idem for residue 219 which is not a Ser but an Asp and residue 358 which is not a Tyr but a Gln. Following residues have been refined as alanines due to missing electron density for the side-chains: 27, 102, 243, 248, 268, 292, 327, 348
由来: (組換発現) Pseudomonas sp. 'TAC II 18' (バクテリア)
遺伝子: pgk / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9RBS3, phosphoglycerate kinase
#2: 化合物 ChemComp-3PG / 3-PHOSPHOGLYCERIC ACID


分子量: 186.057 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7O7P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 267 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.24 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: 30% polyethylene glycol (PEG) 4000, 0.2 M MgCl2 and 0.1 M Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年11月10日
放射モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→46 Å / Num. obs: 61709 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.3 % / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1vpe

1vpe


解像度: 2.1→16.887 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 25.52
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2219 1233 5.1 %
Rwork0.1742 --
obs0.1766 24170 93.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→16.887 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2777 0 11 267 3055
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072827
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8183846
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.0711694
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052470
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005500
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8995-1.97550.3895820.32641529X-RAY DIFFRACTION57
1.9755-2.06520.28551320.26752510X-RAY DIFFRACTION92
2.0652-2.17390.28631450.23582699X-RAY DIFFRACTION99
2.1739-2.30980.27991340.20232701X-RAY DIFFRACTION99
2.3098-2.48760.25681550.19252677X-RAY DIFFRACTION100
2.4876-2.7370.25931380.1912733X-RAY DIFFRACTION100
2.737-3.13090.22231570.17882696X-RAY DIFFRACTION100
3.1309-3.93630.18761500.14422721X-RAY DIFFRACTION100
3.9363-16.88820.18181400.14392671X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 55.225 Å / Origin y: 6.5017 Å / Origin z: 0.8257 Å
111213212223313233
T0.1988 Å2-0.0064 Å2-0.012 Å2-0.2597 Å2-0.0014 Å2--0.2 Å2
L0.9987 °20.3079 °2-0.161 °2-0.776 °2-0.4221 °2--0.6037 °2
S-0.0726 Å °0.1273 Å °0.0669 Å °0.0136 Å °0.1269 Å °0.0641 Å °0.0151 Å °-0.0914 Å °-0.0613 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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