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Yorodumi- PDB-4ht3: The crystal structure of Salmonella typhimurium Tryptophan Syntha... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ht3 | ||||||
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Title | The crystal structure of Salmonella typhimurium Tryptophan Synthase at 1.30A complexed with N-(4'-TRIFLUOROMETHOXYBENZENESULFONYL)-2-AMINO-1-ETHYLPHOSPHATE (F9) inhibitor in the alpha site, internal aldimine | ||||||
Components | (Tryptophan synthase ...) x 2 | ||||||
Keywords | LYASE/LYASE INHIBITOR / Lyase / carbon-oxygen lyase / tryptophan biosynthesis / Salmonella / F9F / Allosteric enzyme / Amino-acid biosynthesis / Aromatic amino acid biosynthesis / Pyridoxal phosphate / Cesium ion / LYASE-LYASE INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information tryptophan synthase / tryptophan synthase activity / tryptophan biosynthetic process / identical protein binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.3 Å | ||||||
Authors | Hilario, E. / Niks, D. / Dunn, M.F. / Mueller, L.J. / Fan, L. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2013 Title: Allostery and substrate channeling in the tryptophan synthase bienzyme complex: evidence for two subunit conformations and four quaternary states. Authors: Niks, D. / Hilario, E. / Dierkers, A. / Ngo, H. / Borchardt, D. / Neubauer, T.J. / Fan, L. / Mueller, L.J. / Dunn, M.F. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4ht3.cif.gz | 323 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4ht3.ent.gz | 260.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4ht3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ht/4ht3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ht/4ht3 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4hn4C 4hpjC 4hpxC 4kkxC 1tjpS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
-Tryptophan synthase ... , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 28698.797 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Yang et al (1996) Protein Expression and Purification, 8:126-136. Source: (gene. exp.) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (bacteria) Gene: STM1727, trpA / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): CB149 / References: UniProt: P00929, tryptophan synthase |
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#2: Protein | Mass: 42918.879 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Yang et al (1996) Protein Expression and Purification, 8:126-136. Source: (gene. exp.) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (bacteria) Gene: STM1726, trpB / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): CB149 / References: UniProt: P0A2K1, tryptophan synthase |
-Non-polymers , 10 types, 797 molecules
#3: Chemical | ChemComp-F9F / | ||||||||||||||||
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#4: Chemical | ChemComp-BCN / #5: Chemical | ChemComp-CL / #6: Chemical | #7: Chemical | #8: Chemical | ChemComp-PG5 / | #9: Chemical | ChemComp-EDO / #10: Chemical | ChemComp-PLP / | #11: Chemical | #12: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.52 Å3/Da / Density % sol: 51.15 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.8 Details: 50 mM Bicine-CsOH, 10% PEG 8,000, 2 mM Spermine, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 12.3.1 / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: May 11, 2012 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SIBYLS KOHZU DUAL DOUBLE SI(111) CRYSTAL MONOCHROMATOR (DDCM) Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.299→90.614 Å / Num. all: 171588 / Num. obs: 171588 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.4 % / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 10.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Phasing dm | Method: Solvent flattening and Histogram matching / Reflection: 165863 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1TJP Resolution: 1.3→18.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / WRfactor Rfree: 0.17 / WRfactor Rwork: 0.1331 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.1 / FOM work R set: 0.9147 / SU B: 1.315 / SU ML: 0.025 / SU R Cruickshank DPI: 0.0438 / SU Rfree: 0.0454 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.044 / ESU R Free: 0.045 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 102.4 Å2 / Biso mean: 17.7169 Å2 / Biso min: 5.23 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.3→18.36 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.301→1.335 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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