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- PDB-2tsy: CRYSTAL STRUCTURES OF MUTANT (BETAK87T) TRYPTOPHAN SYNTHASE ALPHA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2tsy
タイトルCRYSTAL STRUCTURES OF MUTANT (BETAK87T) TRYPTOPHAN SYNTHASE ALPHA2 BETA2 COMPLEX WITH LIGANDS BOUND TO THE ACTIVE SITES OF THE ALPHA AND BETA SUBUNITS REVEAL LIGAND-INDUCED CONFORMATIONAL CHANGES
要素(TRYPTOPHAN SYNTHASE) x 2
キーワードLYASE / CARBON-OXYGEN LYASE / TRYPTOPHAN BIOSYNTHESIS / PYRIDOXAL PHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


tryptophan synthase / tryptophan synthase activity / L-tryptophan biosynthetic process / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tryptophan synthase, alpha chain / Tryptophan synthase, alpha chain, active site / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase alpha chain signature. / Tryptophan synthase, beta chain, conserved site / Tryptophan synthase, beta chain / Tryptophan synthase beta chain/beta chain-like / Tryptophan synthase beta chain pyridoxal-phosphate attachment site. / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme ...Tryptophan synthase, alpha chain / Tryptophan synthase, alpha chain, active site / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase alpha chain signature. / Tryptophan synthase, beta chain, conserved site / Tryptophan synthase, beta chain / Tryptophan synthase beta chain/beta chain-like / Tryptophan synthase beta chain pyridoxal-phosphate attachment site. / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SN-GLYCEROL-3-PHOSPHATE / Chem-PLS / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / ISOMORPHOUS WITH PDB ENTRY 1WSY. / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Rhee, S. / Parris, K.D. / Hyde, C.C. / Ahmed, S.A. / Miles, E.W. / Davies, D.R.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Crystal structures of a mutant (betaK87T) tryptophan synthase alpha2beta2 complex with ligands bound to the active sites of the alpha- and beta-subunits reveal ligand-induced conformational changes.
著者: Rhee, S. / Parris, K.D. / Hyde, C.C. / Ahmed, S.A. / Miles, E.W. / Davies, D.R.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1993
タイトル: Lysine 87 in the Beta Subunit of Tryptophan Synthase that Forms an Internal Aldimine with Pyridoxal Phosphate Serves Critical Roles in Transimination, Catalysis, and Product Release
著者: Lu, Z. / Nagata, S. / Mcphie, P. / Miles, E.W.
履歴
登録1997年1月3日処理サイト: BNL
改定 1.01997年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRYPTOPHAN SYNTHASE
B: TRYPTOPHAN SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1755
ポリマ－71,6442
非ポリマー5313
水2,252125
1
A: TRYPTOPHAN SYNTHASE
B: TRYPTOPHAN SYNTHASE
ヘテロ分子

A: TRYPTOPHAN SYNTHASE
B: TRYPTOPHAN SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,35010
ポリマ－143,2884
非ポリマー1,0636
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)185.700, 62.600, 67.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.40, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 TRYPTOPHAN SYNTHASE


分子量: 28698.797 Da / 分子数: 1 / 変異: CHAIN B, K87T / 由来タイプ: 組換発現
詳細: LIGAND GLYCEROL-3-PHOSPHATE BOUND TO THE ALPHA SUBUNIT AND L-SERINE BOUND TO THE BETA SUBUNIT
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
細胞株: CB149 / 遺伝子: TRPA/TRPB / プラスミド: PSTB7 / 細胞株 (発現宿主): CB149 / 遺伝子 (発現宿主): TRPA/TRPB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00929, tryptophan synthase
#2: タンパク質 TRYPTOPHAN SYNTHASE


分子量: 42944.965 Da / 分子数: 1 / 変異: CHAIN B, K87T / 由来タイプ: 組換発現
詳細: LIGAND GLYCEROL-3-PHOSPHATE BOUND TO THE ALPHA SUBUNIT AND L-SERINE BOUND TO THE BETA SUBUNIT
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
細胞株: CB149 / 遺伝子: TRPA/TRPB / プラスミド: PSTB7 / 細胞株 (発現宿主): CB149 / 遺伝子 (発現宿主): TRPA/TRPB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A2K1, tryptophan synthase

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非ポリマー , 4種, 128分子

#3: 化合物 ChemComp-G3P / SN-GLYCEROL-3-PHOSPHATE


分子量: 172.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H9O6P
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-PLS / [3-HYDROXY-2-METHYL-5-PHOSPHONOOXYMETHYL-PYRIDIN-4-YLMETHYL]-SERINE / PYRIDOXYL-SERINE-5-MONOPHOSPHATE


分子量: 336.235 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H17N2O8P
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化pH: 7.8
詳細: 50MM NABICINE (PH 7.8), 1MM NA-EDTA, 0.8-1.5MM SPERMINE, 12% PEG8000
結晶化
*PLUS
手法: unknown / 詳細: pH is adjusted to 7.8 with NaOH
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
150 mMBicine11
21 mMNa-EDTA11
30.8-1.5 mMspermine11
412 %PEG800011

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1992年12月1日
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.5 Å / Num. obs: 24203 / % possible obs: 91.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 38.1 Å2 / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 82.6
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.089
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 82.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
RIGAKUデータ削減
RIGAKUデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: ISOMORPHOUS WITH PDB ENTRY 1WSY. / 解像度: 2.5→8 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.187 --
obs0.187 23487 89.5 %
原子変位パラメータBiso mean: 40 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.31 Å / Luzzati d res low obs: 8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4925 0 33 125 5083
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.88
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.302 2135 -
obs--66.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.278
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.88
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.302

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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