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- PDB-2clo: Tryptophan Synthase (external aldimine state) in complex with (na... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2clo
タイトルTryptophan Synthase (external aldimine state) in complex with (naphthalene-2'-sulfonyl)-2-amino-1-ethylphosphate (F19)
要素(TRYPTOPHAN SYNTHASE ...) x 2
キーワードLYASE / AROMATIC AMINO ACID BIOSYNTHESIS / CARBON-OXYGEN LYASE / AMINO-ACID BIOSYNTHESIS / TRYPTOPHAN BIOSYNTHESIS / ALLOSTERIC ENZYME / PYRIDOXAL PHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


tryptophan synthase / tryptophan synthase activity / L-tryptophan biosynthetic process / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tryptophan synthase, alpha chain / Tryptophan synthase, alpha chain, active site / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase alpha chain signature. / Tryptophan synthase, beta chain, conserved site / Tryptophan synthase, beta chain / Tryptophan synthase beta chain/beta chain-like / Tryptophan synthase beta chain pyridoxal-phosphate attachment site. / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme ...Tryptophan synthase, alpha chain / Tryptophan synthase, alpha chain, active site / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase alpha chain signature. / Tryptophan synthase, beta chain, conserved site / Tryptophan synthase, beta chain / Tryptophan synthase beta chain/beta chain-like / Tryptophan synthase beta chain pyridoxal-phosphate attachment site. / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-F19 / Chem-PLS / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種SALMONELLA TYPHIMURIUM (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Ngo, H. / Kimmich, N. / Harris, R. / Niks, D. / Blumenstein, L. / Kulik, V. / Barends, T.R. / Schlichting, I. / Dunn, M.F.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Allosteric Regulation of Substrate Channeling in Tryptophan Synthase: Modulation of the L-Serine Reaction in Stage I of the Beta-Reaction by Alpha-Site Ligands.
著者: Ngo, H. / Kimmich, N. / Harris, R. / Niks, D. / Blumenstein, L. / Kulik, V. / Barends, T.R. / Schlichting, I. / Dunn, M.F.
履歴
登録2006年4月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRYPTOPHAN SYNTHASE ALPHA CHAIN
B: TRYPTOPHAN SYNTHASE BETA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,2475
ポリマ－71,5572
非ポリマー6913
水10,251569
1
A: TRYPTOPHAN SYNTHASE ALPHA CHAIN
B: TRYPTOPHAN SYNTHASE BETA CHAIN
ヘテロ分子

A: TRYPTOPHAN SYNTHASE ALPHA CHAIN
B: TRYPTOPHAN SYNTHASE BETA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,49410
ポリマ－143,1134
非ポリマー1,3816
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area9800 Å2
ΔGint-58.5 kcal/mol
Surface area52800 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)182.730, 60.140, 67.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.61, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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TRYPTOPHAN SYNTHASE ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 TRYPTOPHAN SYNTHASE ALPHA CHAIN


分子量: 28698.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SALMONELLA TYPHIMURIUM (サルモネラ菌)
プラスミド: PSTB7 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): CB149 / 参照: UniProt: P00929, tryptophan synthase
#2: タンパク質 TRYPTOPHAN SYNTHASE BETA CHAIN


分子量: 42857.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SALMONELLA TYPHIMURIUM (サルモネラ菌)
プラスミド: PSTB7 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): CB149 / 参照: UniProt: P0A2K1, tryptophan synthase

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非ポリマー , 4種, 572分子

#3: 化合物 ChemComp-F19 / 2-[(2-NAPHTHYLSULFONYL)AMINO]ETHYL DIHYDROGEN PHOSPHATE


分子量: 331.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H14NO6PS
#4: 化合物 ChemComp-PLS / [3-HYDROXY-2-METHYL-5-PHOSPHONOOXYMETHYL-PYRIDIN-4-YLMETHYL]-SERINE / PYRIDOXYL-SERINE-5-MONOPHOSPHATE


分子量: 336.235 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H17N2O8P
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 569 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THE ALPHA SUBUNIT OF TRYPTOPHAN SYNTHASE TAKES PART IN ALDOL CLEAVAGE OF INDOLEGLYCEROL PHOSPHATE ...THE ALPHA SUBUNIT OF TRYPTOPHAN SYNTHASE TAKES PART IN ALDOL CLEAVAGE OF INDOLEGLYCEROL PHOSPHATE TO INDOLE AND GLYCERALDEHYDE 3-PHOSPHATE THE BETA SUBUNIT OF TRYPTOPHAN SYNTHASE IS RESPONSIBLE FOR THE SYNTHESIS OF L-TRYPTOPHAN FROM INDOLE AND L-SERINE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.29 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.8 / 詳細: pH 7.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.905
検出器日付: 2005年2月14日
放射モノクロメーター: SI 111 MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.905 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→20 Å / Num. obs: 124324 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 16.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 1.55→1.65 Å / Rmerge(I) obs: 0.63 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 94.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→19.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 3276122.19 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 5632 5 %RANDOM
Rwork0.232 ---
obs0.232 112621 96.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.3918 Å2 / ksol: 0.399049 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.19 Å20 Å20.4 Å2
2--6.09 Å20 Å2
3----3.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→19.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4895 0 44 569 5508
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 920 5 %
Rwork0.285 17479 -
obs--95.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2TRPS_LIG.PARAMTRPS_LIG.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5F19.PARF19.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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