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- PDB-4b1z: Structure of the Phactr1 RPEL domain bound to G-actin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b1z
タイトルStructure of the Phactr1 RPEL domain bound to G-actin
要素
  • ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
  • PHOSPHATASE AND ACTIN REGULATOR 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / NUCLEOTIDE-BINDING / TRANSCRIPTION REGULATION / TRANSCRIPTION / MUSCLE PROTEIN / ATP-BINDING / CYTOSKELETON
機能・相同性
機能・相同性情報


dendrite arborization / regulation of neuron migration / protein phosphatase 1 binding / regulation of phosphorylation / actomyosin structure organization / protein phosphatase inhibitor activity / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / stress fiber assembly / mesenchyme migration ...dendrite arborization / regulation of neuron migration / protein phosphatase 1 binding / regulation of phosphorylation / actomyosin structure organization / protein phosphatase inhibitor activity / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / stress fiber assembly / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / cell motility / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cerebral cortex development / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / actin binding / cell body / actin cytoskeleton organization / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / synapse / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1750 / Helix Hairpins - #2130 / RPEL repeat / RPEL repeat / RPEL repeat profile. / Repeat in Drosophila CG10860, human KIAA0680 and C. elegans F26H9.2 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / Helix Hairpins / ATPase, nucleotide binding domain ...Helix Hairpins - #1750 / Helix Hairpins - #2130 / RPEL repeat / RPEL repeat / RPEL repeat profile. / Repeat in Drosophila CG10860, human KIAA0680 and C. elegans F26H9.2 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / Helix Hairpins / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Helix non-globular / Special / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Phosphatase and actin regulator 1 / Actin, alpha skeletal muscle / Phosphatase and actin regulator 1
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Mouilleron, S. / Wiezlak, M. / O'Reilly, N. / Treisman, R. / McDonald, N.Q.
引用ジャーナル: Structure / : 2012
タイトル: Structures of the Phactr1 RPEL domain and RPEL motif complexes with G-actin reveal the molecular basis for actin binding cooperativity.
著者: Mouilleron, S. / Wiezlak, M. / O'Reilly, N. / Treisman, R. / McDonald, N.Q.
履歴
登録2012年7月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月21日Group: Database references
改定 1.22018年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
B: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
C: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
D: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
E: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
F: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
M: PHOSPHATASE AND ACTIN REGULATOR 1
N: PHOSPHATASE AND ACTIN REGULATOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)283,76328
ポリマ-279,8378
非ポリマー3,92620
181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area29000 Å2
ΔGint-163.1 kcal/mol
Surface area89000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.060, 142.890, 184.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

-
タンパク質 , 2種, 8分子 ABCDEFMN

#1: タンパク質
ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE / ALPHA SKELETAL MUSCLE ACTIN / ALPHA-ACTIN-1


分子量: 41965.754 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 PHOSPHATASE AND ACTIN REGULATOR 1 / PHOSPHATASE AND ACTIN REGULATOR 1\ / ISOFORM CRA_C


分子量: 14021.170 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 483-597 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): ROSETTA PLYSS / 参照: UniProt: G5E8P7, UniProt: Q2M3X8*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 21分子

#3: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.88 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / タイプ: DIAMOND / 波長: 0.9763
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→40 Å / Num. obs: 51065 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 1.3 / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル解像度: 3.3→3.48 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (PHENIX.REFINE: 1.8.1_1168) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.3→74.618 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.236 2580 5.1 %
Rwork0.2133 --
obs0.2145 50897 99.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→74.618 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17700 0 240 1 17941
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00318308
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.90424955
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1616561
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0572850
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043203
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3-3.36350.29611390.29662682X-RAY DIFFRACTION100
3.3635-3.43210.32231470.29642663X-RAY DIFFRACTION100
3.4321-3.50680.28621520.27792625X-RAY DIFFRACTION100
3.5068-3.58830.28381350.25652673X-RAY DIFFRACTION100
3.5883-3.67810.27921340.25362687X-RAY DIFFRACTION100
3.6781-3.77750.27561480.24122649X-RAY DIFFRACTION100
3.7775-3.88870.27231350.22712665X-RAY DIFFRACTION100
3.8887-4.01420.24511390.22092655X-RAY DIFFRACTION100
4.0142-4.15760.23411440.21382689X-RAY DIFFRACTION100
4.1576-4.32410.2261520.19492660X-RAY DIFFRACTION100
4.3241-4.52090.18811260.18412671X-RAY DIFFRACTION100
4.5209-4.75920.2051370.1812702X-RAY DIFFRACTION99
4.7592-5.05730.23351420.19892681X-RAY DIFFRACTION100
5.0573-5.44760.2611460.21292674X-RAY DIFFRACTION99
5.4476-5.99570.2651570.21142687X-RAY DIFFRACTION99
5.9957-6.86270.26391530.22182708X-RAY DIFFRACTION99
6.8627-8.64420.17481450.18042721X-RAY DIFFRACTION98
8.6442-74.63710.18841490.18772825X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.16160.06730.07930.4538-0.11110.0585-0.56130.09040.255-0.3393-0.22390.60810.1827-0.3139-0.00010.83940.2065-0.0630.97460.04290.8057-40.2836-3.2186-11.9901
20.2025-0.08280.15590.0442-0.02820.0769-0.2562-0.8781.04590.79641.16290.7372-0.6883-0.9805-0.00010.90530.35920.191.39840.17491.167-52.42646.8194-3.2194
30.398-0.42270.15430.3063-0.17650.2007-0.0009-0.2412-0.17930.25710.14250.9663-1.1042-1.129-0.00030.79190.10090.00561.56580.0760.8744-50.6515-2.9155-3.7436
40.6768-0.63970.0450.76270.57390.43950.14580.1771-0.4292-0.1218-0.06660.41210.2539-0.821200.7007-0.0032-0.03390.93210.08170.9318-39.3916-12.1208-4.2432
50.74160.04320.33330.385-0.33750.3153-0.3336-0.20840.02091.09050.44760.31420.1041-0.06240.00010.83770.07980.16470.74980.08290.9145-32.2696-0.56488.5707
60.3196-0.2384-0.02360.3023-0.13920.18460.14680.19850.46090.33570.13540.158-0.8774-0.2194-0.00020.9160.23470.13370.93030.12970.8966-37.511118.06294.9876
70.48810.0354-0.64160.15280.09870.9162-0.2414-0.07880.73990.25690.363-0.569-0.86130.056601.09490.01450.05850.80490.03391.1027-24.516918.87017.4686
80.5154-0.2130.43070.46590.35420.81490.018-0.26780.08170.34820.2883-0.48480.0057-0.050500.74180.06260.00380.71160.09510.8214-21.1368-4.10997.8857
90.7234-0.0997-0.68741.00750.61871.25290.11140.1472-0.6231-0.3973-0.17540.1158-0.091-0.4069-00.71830.1173-0.10540.8645-0.01130.9018-28.5842-9.6618-8.5482
100.059-0.1134-0.02910.15750.08180.0114-0.2512-0.5294-1.0652-0.4371-0.150.39161.1565-0.58330.00011.0476-0.1038-0.03291.0955-0.07171.5227-46.0539-24.6691-6.5765
110.57580.33620.34921.12490.00760.1816-0.1352-0.00590.67260.00640.1394-0.0729-0.79530.5360.00011.0484-0.188-0.05410.94680.06710.89062.3529-18.275211.2712
121.47170.19370.18581.1482-0.64773.2947-0.10830.057-0.06210.12540.0474-0.1365-0.09130.4146-0.00020.66080.0342-0.02530.68230.04250.807-6.087-35.50259.2795
130.6242-0.34770.78660.6986-0.01041.00160.058-1.02420.18890.2419-0.0572-0.6364-0.1330.4513-0.00880.7857-0.1242-0.08140.9753-0.03260.937128.9313-3.0704-12.2396
140.74190.4389-0.43830.7670.37151.0694-0.07350.1395-0.01410.0301-0.0143-0.633-0.09620.78230.00010.8022-0.0435-0.03220.96620.06171.043827.8345-11.1197-19.3324
151.90661.2068-0.42982.84950.6824-0.00630.08370.10.1358-0.4433-0.1996-0.4108-0.38220.2392-01.1239-0.1933-0.18830.85360.10510.829616.171812.2359-25.9282
160.89230.6077-0.01850.7386-0.33331.9201-0.05960.0316-0.2556-0.4462-0.0032-0.1082-0.05460.155500.761-0.1293-0.15150.8029-0.04330.830712.252-5.7389-22.8916
170.1222-0.05820.21140.4612-0.05650.3154-0.551-0.26640.98830.7669-0.2816-0.5153-0.93310.497701.1008-0.1445-0.33810.9138-0.06640.9425-3.1260.1084-53.0538
180.6168-0.56860.03090.52730.19790.3781-0.221-0.81820.8270.1261-0.28220.3685-1.6338-0.93770.00011.55040.372-0.33331.0794-0.21951.0521-15.43065.9036-47.5617
191.7728-0.11781.06421.179-0.83515.63460.05920.0174-0.09330.007-0.02010.1424-0.0103-0.2368-00.70130.0956-0.11010.6711-0.07250.749-11.9172-17.1037-49.4455
200.7044-0.16990.16621.06020.38430.7211-0.11070.44910.2504-0.7259-0.0992-0.4928-0.72630.3661-0.01971.20220.0225-0.13910.9320.01090.9122-4.8078-1.3754-65.4598
211.2995-0.6095-0.00221.6434-1.18831.0395-0.25070.76020.6854-0.2383-0.6179-1.6567-0.42540.742601.0161-0.17010.05661.0630.35171.5321-18.712135.1934-28.3711
221.8911-1.0991.49652.9538-1.25793.5118-0.1740.1710.0581-0.0885-0.0405-0.3237-0.16380.199700.80940.03480.07930.6589-0.0120.7153-38.463827.3221-29.6784
230.0701-0.07350.04810.0297-0.041-0.00140.4401-0.15120.2540.0943-0.45980.10560.02970.9289-01.4537-0.58560.02681.031-0.20120.954110.074428.566219.1121
240.0486-0.0595-0.04620.14030.16230.1144-0.3146-0.36570.02440.88820.63490.8347-0.2898-0.6553-0.00031.5491-0.21070.06471.3052-0.00271.03934.373822.06635.2473
251.03140.17970.02140.30630.26080.2043-0.1947-0.3022-0.00170.39930.36260.6771-0.4407-0.268-01.1983-0.14470.04230.9762-0.22911.0826-0.526222.792420.4654
261.7128-0.4976-0.27441.02470.61511.00390.2862-0.58590.08630.11440.01710.059-0.27180.57120.0150.9169-0.3175-0.11221.1923-0.1780.973513.019214.077614.4844
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN B AND (RESSEQ 5:28)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B AND (RESSEQ 29:64)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN B AND (RESSEQ 65:97)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESSEQ 98:165)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND (RESSEQ 166:195)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND (RESSEQ 196:216)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN B AND (RESSEQ 217:261)
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND (RESSEQ 262:320)
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN B AND (RESSEQ 321:358)
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN B AND (RESSEQ 359:375)
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN C AND (RESSEQ 5:59)
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN C AND (RESSEQ 60:375)
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN E AND (RESSEQ 5:64)
14X-RAY DIFFRACTION14CHAIN E AND (RESSEQ 65:144)
15X-RAY DIFFRACTION15CHAIN E AND (RESSEQ 145:300)
16X-RAY DIFFRACTION16CHAIN E AND (RESSEQ 301:375)
17X-RAY DIFFRACTION17CHAIN F AND (RESSEQ 5:28)
18X-RAY DIFFRACTION18CHAIN F AND (RESSEQ 29:97)
19X-RAY DIFFRACTION19CHAIN F AND (RESSEQ 98:332)
20X-RAY DIFFRACTION20CHAIN F AND (RESSEQ 333:375)
21X-RAY DIFFRACTION21CHAIN A AND (RESSEQ 5:145)
22X-RAY DIFFRACTION22CHAIN A AND (RESSEQ 146:375)
23X-RAY DIFFRACTION23CHAIN D AND (RESSEQ 5:28)
24X-RAY DIFFRACTION24CHAIN D AND (RESSEQ 29:64)
25X-RAY DIFFRACTION25CHAIN D AND (RESSEQ 65:125)
26X-RAY DIFFRACTION26CHAIN D AND (RESSEQ 126:195)
27X-RAY DIFFRACTION27CHAIN D AND (RESSEQ 196:232)
28X-RAY DIFFRACTION28CHAIN D AND (RESSEQ 233:261)
29X-RAY DIFFRACTION29CHAIN D AND (RESSEQ 262:332)
30X-RAY DIFFRACTION30CHAIN D AND (RESSEQ 333:358)
31X-RAY DIFFRACTION31CHAIN D AND (RESSEQ 359:375)
32X-RAY DIFFRACTION32CHAIN M AND (RESSEQ 422:439)
33X-RAY DIFFRACTION33CHAIN M AND (RESSEQ 440:447)
34X-RAY DIFFRACTION34CHAIN M AND (RESSEQ 448:467)
35X-RAY DIFFRACTION35CHAIN M AND (RESSEQ 468:485)
36X-RAY DIFFRACTION36CHAIN M AND (RESSEQ 486:505)
37X-RAY DIFFRACTION37CHAIN M AND (RESSEQ 506:516)
38X-RAY DIFFRACTION38CHAIN M AND (RESSEQ 517:528)
39X-RAY DIFFRACTION39CHAIN N AND (RESSEQ 422:429)
40X-RAY DIFFRACTION40CHAIN N AND (RESSEQ 430:439)
41X-RAY DIFFRACTION41CHAIN N AND (RESSEQ 440:447)
42X-RAY DIFFRACTION42CHAIN N AND (RESSEQ 448:467)
43X-RAY DIFFRACTION43CHAIN N AND (RESSEQ 468:472)
44X-RAY DIFFRACTION44CHAIN N AND (RESSEQ 473:478)
45X-RAY DIFFRACTION45CHAIN N AND (RESSEQ 479:486)
46X-RAY DIFFRACTION46CHAIN N AND (RESSEQ 487:503)
47X-RAY DIFFRACTION47CHAIN N AND (RESSEQ 504:509)
48X-RAY DIFFRACTION48CHAIN N AND (RESSEQ 510:516)
49X-RAY DIFFRACTION49CHAIN N AND (RESSEQ 517:528)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る